[日本語] English

- EMDB-24802: Wild-type Escherichia coli stalled ribosome with antibiotic radezolid -
+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24802 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Wild-type Escherichia coli stalled ribosome with antibiotic radezolid | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | final unsharpened map used for model building | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | stalled ribosome / oxazolidinone / radezolid / RIBOSOME | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing ...misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.48 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Young ID / Stojkovic V / Tsai K / Lee DJ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 11件
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for context-specific inhibition of translation by oxazolidinone antibiotics. 著者: Kaitlyn Tsai / Vanja Stojković / D John Lee / Iris D Young / Teresa Szal / Dorota Klepacki / Nora Vázquez-Laslop / Alexander S Mankin / James S Fraser / Danica Galonić Fujimori / ![]() 要旨: The antibiotic linezolid, the first clinically approved member of the oxazolidinone class, inhibits translation of bacterial ribosomes by binding to the peptidyl transferase center. Recent work has ...The antibiotic linezolid, the first clinically approved member of the oxazolidinone class, inhibits translation of bacterial ribosomes by binding to the peptidyl transferase center. Recent work has demonstrated that linezolid does not inhibit peptide bond formation at all sequences but rather acts in a context-specific manner, namely when alanine occupies the penultimate position of the nascent chain. However, the molecular basis for context-specificity has not been elucidated. Here we show that the second-generation oxazolidinone radezolid also induces stalling with a penultimate alanine, and we determine high-resolution cryo-EM structures of linezolid- and radezolid-stalled ribosome complexes to explain their mechanism of action. These structures reveal that the alanine side chain fits within a small hydrophobic crevice created by oxazolidinone, resulting in improved ribosome binding. Modification of the ribosome by the antibiotic resistance enzyme Cfr disrupts stalling due to repositioning of the modified nucleotide. Together, our findings provide molecular understanding for the context-specificity of oxazolidinones. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 474.1 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 70.8 KB 70.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 23.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 155.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 14.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | final unsharpened map used for model building | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.825 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-
試料の構成要素
+全体 : wild-type Escherichia coli stalled ribosome with antibiotic radezolid
+超分子 #1: wild-type Escherichia coli stalled ribosome with antibiotic radezolid
+分子 #1: 30S ribosomal protein S19
+分子 #2: 30S ribosomal protein S20
+分子 #3: 30S ribosomal protein S21
+分子 #7: 30S ribosomal protein S2
+分子 #8: 30S ribosomal protein S3
+分子 #9: 30S ribosomal protein S4
+分子 #10: 30S ribosomal protein S5
+分子 #11: 30S ribosomal protein S6
+分子 #14: 50S ribosomal protein L2
+分子 #15: 50S ribosomal protein L3
+分子 #16: 50S ribosomal protein L4
+分子 #17: 50S ribosomal protein L5
+分子 #18: 50S ribosomal protein L6
+分子 #19: 50S ribosomal protein L9
+分子 #20: 50S ribosomal protein L31
+分子 #21: 50S ribosomal protein L13
+分子 #22: 50S ribosomal protein L14
+分子 #23: 50S ribosomal protein L15
+分子 #24: 50S ribosomal protein L16
+分子 #25: 50S ribosomal protein L17
+分子 #26: 50S ribosomal protein L18
+分子 #27: 50S ribosomal protein L19
+分子 #28: 50S ribosomal protein L20
+分子 #29: Ribosomal protein L21
+分子 #30: 50S ribosomal protein L22
+分子 #31: 50S ribosomal protein L23
+分子 #32: 50S ribosomal protein L24
+分子 #33: 50S ribosomal protein L25
+分子 #34: 50S ribosomal protein L27
+分子 #35: 50S ribosomal protein L28
+分子 #36: 50S ribosomal protein L29
+分子 #37: 50S ribosomal protein L30
+分子 #38: 50S ribosomal protein L32
+分子 #39: 50S ribosomal protein L33
+分子 #40: 50S ribosomal protein L34
+分子 #41: 50S ribosomal protein L35
+分子 #42: 50S ribosomal protein L36
+分子 #43: 30S ribosomal protein S7
+分子 #44: 30S ribosomal protein S8
+分子 #45: 30S ribosomal protein S9
+分子 #46: 30S ribosomal protein S10
+分子 #47: 30S ribosomal protein S11
+分子 #48: nascent peptide chain
+分子 #49: 30S ribosomal protein S12
+分子 #50: 30S ribosomal protein S13
+分子 #51: 30S ribosomal protein S14
+分子 #52: 30S ribosomal protein S15
+分子 #53: 30S ribosomal protein S16
+分子 #54: 30S ribosomal protein S17
+分子 #55: 30S ribosomal protein S18
+分子 #4: mRNA
+分子 #5: tRNA(PHE)
+分子 #6: 16S rRNA
+分子 #12: 23S rRNA
+分子 #13: 5S rRNA
+分子 #56: MAGNESIUM ION
+分子 #57: Radezolid
+分子 #58: ZINC ION
+分子 #59: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 詳細: 15 mA |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283.2 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3566 / 平均電子線量: 52.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+
画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
---|---|
得られたモデル | ![]() PDB-7s1i: |