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- EMDB-24327: Methanococcus maripaludis chaperonin, open conformation 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24327
タイトルMethanococcus maripaludis chaperonin, open conformation 4
マップデータ
試料
  • 複合体: MmCpn
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin
キーワードOpen conformation / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily ...Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Zhao Y / Schmid M
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)P01NS092525 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD021600 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM07407411 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: CryoEM reveals the stochastic nature of individual ATP binding events in a group II chaperonin.
著者: Yanyan Zhao / Michael F Schmid / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism ...Chaperonins are homo- or hetero-oligomeric complexes that use ATP binding and hydrolysis to facilitate protein folding. ATP hydrolysis exhibits both positive and negative cooperativity. The mechanism by which chaperonins coordinate ATP utilization in their multiple subunits remains unclear. Here we use cryoEM to study ATP binding in the homo-oligomeric archaeal chaperonin from Methanococcus maripaludis (MmCpn), consisting of two stacked rings composed of eight identical subunits each. Using a series of image classification steps, we obtained different structural snapshots of individual chaperonins undergoing the nucleotide binding process. We identified nucleotide-bound and free states of individual subunits in each chaperonin, allowing us to determine the ATP occupancy state of each MmCpn particle. We observe distinctive tertiary and quaternary structures reflecting variations in nucleotide occupancy and subunit conformations in each chaperonin complex. Detailed analysis of the nucleotide distribution in each MmCpn complex indicates that individual ATP binding events occur in a statistically random manner for MmCpn, both within and across the rings. Our findings illustrate the power of cryoEM to characterize a biochemical property of multi-subunit ligand binding cooperativity at the individual particle level.
履歴
登録2021年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月11日-
マップ公開2021年8月11日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7r9j
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24327.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24327.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å		1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å		1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.0139648905 - 0.0527643
平均 (標準偏差)0.00006586879 (±0.001130294)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 302.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z302.400302.400302.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ594743
NX/NY/NZ375263
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0140.0530.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MmCpn

全体名称: MmCpn
要素
  • 複合体: MmCpn
    • タンパク質・ペプチド: Chaperonin

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超分子 #1: MmCpn

超分子名称: MmCpn / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
分子量理論値: 1 MDa

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分子 #1: Chaperonin

分子名称: Chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
分子量理論値: 54.372539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: RDAQRMNILA GRIIAETVRS TLGPKGMDKM LVDDLGDVVV TNDGVTILRE MSVEHPAAKM LIEVAKTQEK EVGDGTTTAV VVAGELLRK AEELLDQNVH PTIVVKGYQA AAQKAQELLK TIACEVGAQD KEILTKIAMT SITGKGAEKA KEKLAEIIVE A VSAVVDDE ...文字列:
RDAQRMNILA GRIIAETVRS TLGPKGMDKM LVDDLGDVVV TNDGVTILRE MSVEHPAAKM LIEVAKTQEK EVGDGTTTAV VVAGELLRK AEELLDQNVH PTIVVKGYQA AAQKAQELLK TIACEVGAQD KEILTKIAMT SITGKGAEKA KEKLAEIIVE A VSAVVDDE GKVDKDLIKI EKKSGASIDD TELIKGVLVD KERVSAQMPK KVTDAKIALL NCAIEIKETE TDAEIRITDP AK LMEFIEQ EEKMLKDMVA EIKASGANVL FCQKGIDDLA QHYLAKEGIV AARRVKKSDM EKLAKATGAN VITNIKDLSA QDL GDAGLV EERKISGDSM IFVEECKHPK AVTMLIRGTT EHVIEEVARA VDDAVGVVGC TIEDGRIVSG GGSTEVELSM KLRE YAEGI SGREQLAVRA FADALEVIPR TLAENAGLDA IEILVKVRAA HASNGNKCAG LNVFTGAVED MCENGVVEPL RVKTQ AIQS AAESTEMLLR IDDVIAAEKL R

UniProtKB: Chaperonin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 460000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7r9j:
Methanococcus maripaludis chaperonin, open conformation 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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