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万見
- EMDB-24233: The cryoEM structure of LbpB from N. gonorrhoeae in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24233
タイトルThe cryoEM structure of LbpB from N. gonorrhoeae in complex with lactoferrin
マップデータ
試料
  • 複合体: complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin
    • 複合体: lactoferrin binding protein
      • タンパク質・ペプチド: Lactoferrin-binding protein B
    • 複合体: lactoferrin
      • タンパク質・ペプチド: Lactotransferrin
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: BICARBONATE ION
キーワードlactoferrin / lipoprotein / neisseria / iron import / MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / innate immune response in mucosa / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / iron ion transport / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B / Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. ...Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B / Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Lactotransferrin / Transferrin-binding protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Yadav R / Noinaj N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other governmentPurdue University 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural insight into the dual function of LbpB in mediating Neisserial pathogenesis.
著者: Ravi Yadav / Srinivas Govindan / Courtney Daczkowski / Andrew Mesecar / Srinivas Chakravarthy / Nicholas Noinaj /
要旨: Lactoferrin-binding protein B (LbpB) is a lipoprotein present on the surface of that has been postulated to serve dual functions during pathogenesis in both iron acquisition from lactoferrin (Lf), ...Lactoferrin-binding protein B (LbpB) is a lipoprotein present on the surface of that has been postulated to serve dual functions during pathogenesis in both iron acquisition from lactoferrin (Lf), and in providing protection against the cationic antimicrobial peptide lactoferricin (Lfcn). While previous studies support a dual role for LbpB, exactly how these ligands interact with LbpB has remained unknown. Here, we present the structures of LbpB from and in complex with human holo-Lf, forming a 1:1 complex and confirmed by size-exclusion chromatography small-angle X-ray scattering. LbpB consists of N- and C-lobes with the N-lobe interacting extensively with the C-lobe of Lf. Our structures provide insight into LbpB's preference towards holo-Lf, and our mutagenesis and binding studies show that Lf and Lfcn bind independently. Our studies provide the molecular details for how LbpB serves to capture and preserve Lf in an iron-bound state for delivery to the membrane transporter LbpA for iron piracy, and as an antimicrobial peptide sink to evade host immune defenses.
履歴
登録2021年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7n88
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24233.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24233.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7 / ムービー #1: 0.7
最小 - 最大-2.4235923 - 4.014866
平均 (標準偏差)0.001979969 (±0.06683385)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.480276.480276.480
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-2.4244.0150.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin

全体名称: complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin
要素
  • 複合体: complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin
    • 複合体: lactoferrin binding protein
      • タンパク質・ペプチド: Lactoferrin-binding protein B
    • 複合体: lactoferrin
      • タンパク質・ペプチド: Lactotransferrin
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: BICARBONATE ION

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超分子 #1: complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin

超分子名称: complex between lactoferrin binding protein and lactoferrin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: lactoferrin binding protein

超分子名称: lactoferrin binding protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Neisseria gonorrhoeae (淋菌)

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超分子 #3: lactoferrin

超分子名称: lactoferrin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Lactoferrin-binding protein B

分子名称: Lactoferrin-binding protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
分子量理論値: 78.432734 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GAMGGNFGVQ PVVESTPTAY PVTFKSKDVP TSPPPAEPSV ETTPVNRPAV GAAMRLLRRN TAFHREDGTA IPDSKQAEEK LSFKEGDVL FLYGSKGNKL QQLKSEIHKR DSDVEIRTSE KENKKYGYEF VDAGYVYTKN GKDEIEQNSG GKRFTHRFGY D GFVYYSGE ...文字列:
GAMGGNFGVQ PVVESTPTAY PVTFKSKDVP TSPPPAEPSV ETTPVNRPAV GAAMRLLRRN TAFHREDGTA IPDSKQAEEK LSFKEGDVL FLYGSKGNKL QQLKSEIHKR DSDVEIRTSE KENKKYGYEF VDAGYVYTKN GKDEIEQNSG GKRFTHRFGY D GFVYYSGE RPSQSLPSAG TVKYFGNWQY MTDAKRHRTG KAVASDDLGY ITFYGNDIGA TSYAAKDADD REKHPAEYTV DF DKKILKG ELIKNQYVQK KNDPKKPLTI YNITADLNGN RFTGSAKVNT EVKTRHADKE YLFFHTDADQ RLEGGFFGDN GEE LAGRFI SNDNGVFGVF AGKQKTNASG TNPAMPFGKH TKILDSLKIS VDEATDENPR PFEVSTMPDF GHPDKLLVEG REIP LVSKE KTIDLADGRK MTVSACCDFL TYVKLGRIKT ERPAVKPKAQ DEEDSGINNG EESEDEEEIA EESEDEVSED DNGED EDEI VEEEADEAEE IEEEAEEEEP EEESPEEGNG VSDGIPPAPE ALKGRDIDLF LKGIRTAEAD IPKTGTAHYT GTWEAR IGE PIQWDNKADK AAKAEFDVDF GNKSISGTLT EQNGVEPAFR IENGVIEGNG FHATARTRDN GINLSGNGST NPQSFKA DN LLVTGGFYGP QAAELGGTIF NKDGKSLGIT EDIENEVENE ADVGEQLEPE VKPQFGVVFG AKKDNKEVEK

UniProtKB: Transferrin-binding protein B

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分子 #2: Lactotransferrin

分子名称: Lactotransferrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.263266 KDa
組換発現生物種: Oryza sativa (イネ)
配列文字列: GRRRSVQWCA VSQPEATKCF QWQRNMRKVR GPPVSCIKRD SPIQCIQAIA ENRADAVTLD GGFIYEAGLA PYKLRPVAAE VYGTERQPR THYYAVAVVK KGGSFQLNEL QGLKSCHTGL RRTAGWNVPI GTLRPFLNWT GPPEPIEAAV ARFFSASCVP G ADKGQFPN ...文字列:
GRRRSVQWCA VSQPEATKCF QWQRNMRKVR GPPVSCIKRD SPIQCIQAIA ENRADAVTLD GGFIYEAGLA PYKLRPVAAE VYGTERQPR THYYAVAVVK KGGSFQLNEL QGLKSCHTGL RRTAGWNVPI GTLRPFLNWT GPPEPIEAAV ARFFSASCVP G ADKGQFPN LCRLCAGTGE NKCAFSSQEP YFSYSGAFKC LRDGAGDVAF IRESTVFEDL SDEAERDEYE LLCPDNTRKP VD KFKDCHL ARVPSHAVVA RSVNGKEDAI WNLLRQAQEK FGKDKSPKFQ LFGSPSGQKD LLFKDSAIGF SRVPPRIDSG LYL GSGYFT AIQNLRKSEE EVAARRARVV WCAVGEQELR KCNQWSGLSE GSVTCSSAST TEDCIALVLK GEADAMSLDG GYVY TAGKC GLVPVLAENY KSQQSSDPDP NCVDRPVEGY LAVAVVRRSD TSLTWNSVKG KKSCHTAVDR TAGWNIPMGL LFNQT GSCK FDEYFSQSCA PGSDPRSNLC ALCIGDEQGE NKCVPNSNER YYGYTGAFRC LAENAGDVAF VKDVTVLQNT DGNNNE AWA KDLKLADFAL LCLDGKRKPV TEARSCHLAM APNHAVVSRM DKVERLKQVL LHQQAKFGRN GSDCPDKFCL FQSETKN LL FNDNTECLAR LHGKTTYEKY LGPQYVAGIT NLKKCSTSPL LEACEFLRK

UniProtKB: Lactotransferrin

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分子 #3: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #4: BICARBONATE ION

分子名称: BICARBONATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: BCT
分子量理論値: 61.017 Da
Chemical component information

ChemComp-BCT:
BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸 / pH緩衝剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.68 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY / 詳細: 4U9C; 2BJJ
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 127832
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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