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- PDB-7jrd: The crystal structure of lactoferrin binding protein B (LbpB) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jrd
タイトルThe crystal structure of lactoferrin binding protein B (LbpB) from Neisseria meningitidis in complex with human lactoferrin
要素
  • Lactoferrin-binding protein B
  • Lactotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / Lactoferrin binding protein B / Neisseria / iron scavenging / lactoferrin / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


antifungal humoral response / regulation of cytokine production / ossification / cell outer membrane / antibacterial humoral response / iron ion binding / serine-type endopeptidase activity / cell surface / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B / Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. ...Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B / Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / : / Transferrin-binding protein B / Lactotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Yadav, R. / Noinaj, N.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural insight into the dual function of LbpB in mediating Neisserial pathogenesis.
著者: Ravi Yadav / Srinivas Govindan / Courtney Daczkowski / Andrew Mesecar / Srinivas Chakravarthy / Nicholas Noinaj /
要旨: Lactoferrin-binding protein B (LbpB) is a lipoprotein present on the surface of that has been postulated to serve dual functions during pathogenesis in both iron acquisition from lactoferrin (Lf), ...Lactoferrin-binding protein B (LbpB) is a lipoprotein present on the surface of that has been postulated to serve dual functions during pathogenesis in both iron acquisition from lactoferrin (Lf), and in providing protection against the cationic antimicrobial peptide lactoferricin (Lfcn). While previous studies support a dual role for LbpB, exactly how these ligands interact with LbpB has remained unknown. Here, we present the structures of LbpB from and in complex with human holo-Lf, forming a 1:1 complex and confirmed by size-exclusion chromatography small-angle X-ray scattering. LbpB consists of N- and C-lobes with the N-lobe interacting extensively with the C-lobe of Lf. Our structures provide insight into LbpB's preference towards holo-Lf, and our mutagenesis and binding studies show that Lf and Lfcn bind independently. Our studies provide the molecular details for how LbpB serves to capture and preserve Lf in an iron-bound state for delivery to the membrane transporter LbpA for iron piracy, and as an antimicrobial peptide sink to evade host immune defenses.
履歴
登録2020年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactoferrin-binding protein B
B: Lactotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,47919
ポリマ－155,9962
非ポリマー1,48317
水23413
1
B: Lactotransferrin
ヘテロ分子

A: Lactoferrin-binding protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,47919
ポリマ－155,9962
非ポリマー1,48317
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_557x+1/2,-y+1/2,-z+9/41
Buried area4680 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area52800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.388, 120.388, 207.378
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lactoferrin-binding protein B


分子量: 79562.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
株: MC58 / 遺伝子: lbpB, NMB1541 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JYK4
#2: タンパク質 Lactotransferrin


分子量: 76434.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Oryza sativa (イネ) / 参照: UniProt: W8QEY1

-
非ポリマー , 4種, 30分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: CHO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.3 M ammonium sulphate, 60 mM Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 36195 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.9 % / CC1/2: 0.985 / Rpim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / Num. unique obs: 3547 / CC1/2: 0.405 / Rpim(I) all: 1.022

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U9C, 2BJJ

4u9c

2bjj


解像度: 2.85→47.78 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 2000 5.53 %
Rwork0.2009 34135 -
obs0.2036 36135 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 309.93 Å2 / Biso mean: 87.6896 Å2 / Biso min: 36.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→47.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9448 0 1853 13 11314
Biso mean--134.21 60.17 -
残基数----998
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55913169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4373470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041740
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.85-2.930.46231390.35592369250899
2.93-30.36491400.310723892529100
3-3.090.33221400.274323992539100
3.09-3.190.27681400.25923852525100
3.19-3.310.26011410.25123962537100
3.31-3.440.26741410.236124262567100
3.44-3.60.29761420.210123982540100
3.6-3.790.24441420.195224362578100
3.79-4.020.23761410.176824202561100
4.02-4.330.24851440.166124462590100
4.33-4.770.19051430.151724392582100
4.77-5.460.20161450.170324802625100
5.46-6.870.25681470.206925052652100
6.87-47.780.24531550.198926472802100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.831-2.8376-0.08895.69540.03062.5216-0.067-0.44350.15310.1667-0.1166-0.2004-0.2004-0.01670.07430.3905-0.08-0.00270.44180.08510.3832-32.340834.875235.9234
28.894-4.1687-1.14592.74571.75511.9131-0.3746-0.8344-0.37850.52880.55210.004-0.1950.1325-0.27860.5481-0.0051-0.04660.73410.04240.4043-30.377840.5943233.6702
39.5112-3.95482.20933.4605-2.28696.7325-0.01830.25621.6439-0.1669-0.2648-0.4256-0.91720.67730.26830.7284-0.11580.13980.43690.04140.601-29.88952.7446221.9803
48.8721-1.9179-0.924.40670.02461.33820.0245-0.43440.28990.41-0.1923-0.5840.17210.19040.17450.4660.00520.03630.445-0.07140.4588-20.16438.3912234.5964
51.9773-2.1876-0.8488.28420.63635.07870.25570.79890.4576-0.6252-0.23730.138-0.3946-0.48870.02640.31420.0160.07820.66140.10070.6271-47.019250.0742218.5921
68.2379-1.08062.08832.7737-1.5914.21360.19720.0802-0.5725-0.2842-0.3235-0.45550.55760.01990.03260.4543-0.00380.09440.41360.03140.4262-24.964534.2183218.3234
73.10750.0128-0.31763.1427-0.07522.70590.01940.621-0.0675-0.2544-0.03990.05710.0043-0.37590.03140.3999-0.0454-0.0220.6194-0.03010.4458-42.645439.9922215.4444
86.8943-2.31421.0155.2741-6.15217.68850.51221.33090.0468-3.46040.32373.25481.3749-0.903-0.46721.73440.1154-0.65281.14790.1251.6741-64.091858.4866214.7837
96.7103-5.4873-2.71765.15650.30618.88270.5864-0.57450.6789-0.3017-0.0274-0.0256-0.57560.2751-0.63440.5449-0.02860.20550.9088-0.09881.0867-53.533760.3164237.3051
102.81680.50714.24112.60692.61427.78470.1577-1.77010.67180.50030.0221-0.116-0.0732-0.4041-0.120.97250.17010.14061.365-0.21321.0427-56.519158.7347246.5867
110.63540.1532-1.62683.78171.25495.80020.1487-0.18560.04620.3274-0.3041-0.25430.18060.40410.18560.60640.0677-0.09131.0597-0.14261.2486-63.015965.3056240.9128
128.2476-0.90534.2145.9171-0.46823.44140.2894-0.52650.9272-0.5055-0.95260.4562-0.4315-1.42880.3860.77740.24580.02611.1595-0.14421.2107-75.392868.9561236.1382
132.17370.86930.5770.34870.57413.58690.28050.55740.0055-0.5397-0.85560.736-1.0758-0.1370.71221.26040.46450.01481.0117-0.03681.0667-69.418377.4366238.3834
143.56175.92740.26979.77890.29442.0993-0.75510.7675-1.9449-0.20750.2752-0.5401-0.92270.17110.29321.36770.1356-0.14661.5674-0.36541.5368-69.036361.2278233.16
151.87332.0216-1.70582.157-2.1465.2759-0.34370.4910.09851.19220.65040.4426-1.2754-0.3561-0.11970.92490.1339-0.01111.1322-0.2271.3774-63.591970.9338232.1967
162.1017-0.4526-0.02613.4884-1.27053.1741-0.0869-0.24890.30850.25330.0127-0.5467-0.30220.3340.06950.4897-0.01440.01190.5251-0.14890.563415.057461.9376245.7244
174.68270.7753-0.19673.8348-1.54523.65530.01210.091-0.10040.0059-0.06660.04110.0406-0.19650.04250.36960.00070.01710.3363-0.06550.37690.589536.4709226.9581
181.8806-0.1770.46911.8835-0.17242.7430.01020.36610.0256-0.31770.0485-0.0576-0.00370.1175-0.04710.388-0.01530.06850.4332-0.00140.4003-4.00539.3178206.0691
192.66010.5377-0.90137.244-1.95113.2484-0.04310.38540.0761-0.335-0.0064-0.32990.13770.2450.00690.39640.0962-0.01030.6381-0.02080.36954.426136.4274217.762
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 36 through 67 )A36 - 67
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 68 through 106 )A68 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 107 through 134 )A107 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 135 through 166 )A135 - 166
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 167 through 189 )A167 - 189
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 190 through 231 )A190 - 231
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 232 through 343 )A232 - 343
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 352 through 364 )A352 - 364
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 365 through 405 )A365 - 405
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 406 through 441 )A406 - 441
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 442 through 569 )A442 - 569
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 570 through 612 )A570 - 612
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 613 through 650 )A613 - 650
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 651 through 662 )A651 - 662
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 663 through 713 )A663 - 713
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 5 through 333 )B5 - 333
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 334 through 425 )B334 - 425
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 426 through 621 )B426 - 621
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'B' and (resid 622 through 692 )B622 - 692

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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