[日本語] English
万見
- EMDB-23639: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23639
タイトルSingle-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC
マップデータSingle-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC half map 1
試料
  • 複合体: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC
    • タンパク質・ペプチド: Tub4p (gamma-tubulin)
    • タンパク質・ペプチド: Spc97p
    • タンパク質・ペプチド: Spc98p
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / microtubule nucleation by spindle pole body / outer plaque of spindle pole body / gamma-tubulin small complex / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation ...gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / microtubule nucleation by spindle pole body / outer plaque of spindle pole body / gamma-tubulin small complex / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation / microtubule nucleator activity / mitotic spindle pole body / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / meiotic spindle organization / positive regulation of microtubule nucleation / microtubule nucleation / positive regulation of cytoplasmic translation / gamma-tubulin binding / spindle pole body / mitotic sister chromatid segregation / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / structural constituent of cytoskeleton / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / protein-containing complex assembly / microtubule / cytoskeleton / calmodulin binding / protein-containing complex binding / GTP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spindle pole body component 110, C-terminal / Spindle pole body component 110 C-terminal domain / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin ...Spindle pole body component 110, C-terminal / Spindle pole body component 110 C-terminal domain / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Spindle pole body component 110 / Spindle pole body component SPC97 / Tubulin gamma chain / Spindle pole body component SPC98
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.45 Å
データ登録者Brilot AF / Lyon AS / Zelter A / Viswanath S / Maxwell A / MacCoss MJ / Muller EG / Sali A / Davis TN / Agard DA
資金援助 米国, 13件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)David Agard 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM031627 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118099 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01 GM105537 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103533 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM083960 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM109824 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1144247 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD020054 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD021741 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM124149 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124169 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-05CH11231 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: CM1-driven assembly and activation of yeast γ-tubulin small complex underlies microtubule nucleation.
著者: Axel F Brilot / Andrew S Lyon / Alex Zelter / Shruthi Viswanath / Alison Maxwell / Michael J MacCoss / Eric G Muller / Andrej Sali / Trisha N Davis / David A Agard /
要旨: Microtubule (MT) nucleation is regulated by the γ-tubulin ring complex (γTuRC), conserved from yeast to humans. In , γTuRC is composed of seven identical γ-tubulin small complex (γTuSC) sub- ...Microtubule (MT) nucleation is regulated by the γ-tubulin ring complex (γTuRC), conserved from yeast to humans. In , γTuRC is composed of seven identical γ-tubulin small complex (γTuSC) sub-assemblies, which associate helically to template MT growth. γTuRC assembly provides a key point of regulation for the MT cytoskeleton. Here, we combine crosslinking mass spectrometry, X-ray crystallography, and cryo-EM structures of both monomeric and dimeric γTuSCs, and open and closed helical γTuRC assemblies in complex with Spc110p to elucidate the mechanisms of γTuRC assembly. γTuRC assembly is substantially aided by the evolutionarily conserved CM1 motif in Spc110p spanning a pair of adjacent γTuSCs. By providing the highest resolution and most complete views of any γTuSC assembly, our structures allow phosphorylation sites to be mapped, surprisingly suggesting that they are mostly inhibitory. A comparison of our structures with the CM1 binding site in the human γTuRC structure at the interface between GCP2 and GCP6 allows for the interpretation of significant structural changes arising from CM1 helix binding to metazoan γTuRC.
履歴
登録2021年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月12日-
マップ公開2021年5月12日-
更新2021年5月19日-
現状2021年5月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23639.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23639.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC half map 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.63 Å/pix.
x 600 pix.
= 376.02 Å		0.63 Å/pix.
x 600 pix.
= 376.02 Å		0.63 Å/pix.
x 600 pix.
= 376.02 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.6267 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-1.6259264 - 4.771695
平均 (標準偏差)-0.0010055457 (±0.19277231)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 376.02 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.62670.62670.6267
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z376.020376.020376.020
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-1.6264.772-0.001

-
添付データ

-
ハーフマップ: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast...

ファイルemd_23639_half_map_1.map
注釈Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC unsharpened unmasked main map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast...

ファイルemd_23639_half_map_2.map
注釈Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC

全体名称: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC
要素
  • 複合体: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC
    • タンパク質・ペプチド: Tub4p (gamma-tubulin)
    • タンパク質・ペプチド: Spc97p
    • タンパク質・ペプチド: Spc98p

-
超分子 #1: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC

超分子名称: Single-particle reconstruction of a dimer of the Yeast gamma-TuSC
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 細胞中の位置: Spindle Pole Body
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: SF9
分子量理論値: 600 KDa

-
分子 #1: Tub4p (gamma-tubulin)

分子名称: Tub4p (gamma-tubulin) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGGEIITLQA GQCGNHVGKF LWSQLAKEHA IGTDGLSQLP DSSTERDDDT KPFFRENSRN KFTPRAIMMD SEPSVIADVE NTFRGFFDPR NTWVASDGAS AGNSWANGYD IGTRNQDDIL NKIDKEIDST DNFEGFQLLH SVAGGTGSGL GSNLLEALCD RYPKKILTTY ...文字列:
MGGEIITLQA GQCGNHVGKF LWSQLAKEHA IGTDGLSQLP DSSTERDDDT KPFFRENSRN KFTPRAIMMD SEPSVIADVE NTFRGFFDPR NTWVASDGAS AGNSWANGYD IGTRNQDDIL NKIDKEIDST DNFEGFQLLH SVAGGTGSGL GSNLLEALCD RYPKKILTTY SVFPARSSEV VVQSYNTILA LRRLIEDSDA TVVFDNASLL NISGKVFRNP NIDLQHTNQL ISTIISSVTN SIRFPSYMYS SMSSIYSTLI PSPELHFLSP SFTPFTSDYI HDDIAHKGHS SYDVMLDLLD PSNSLVSTAM NNPTYFNVYN TIIGNVEPRQ ISRAMTKLQQ RIKFPSWSSS AMHVNIGRRS PYLPLQPNEN EVSGMMLSNM STVVNVFENA CNTFDKVFAK GAFLNNYNVG DLFQSMQNVQ DEFAESREVV QSLMEDYVAA EQDSYLDDVL VDDENMVGEL EEDLDADGDH KLV

-
分子 #2: Spc97p

分子名称: Spc97p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEIKEVDDRA ELLRYTNNIP LLGKLVNHQP LWSTNPKLKS FSLEKISAPD QRRVQEALVV KDLLNVLIGL EGTYIRYFND YEPSDPETPI EFKIAKKMDP SFKTFSRRIV RYGKQYMILT RAYEKWSDTS FGMVLQRFAY EIRRFLEDVY LKTLVERLER DFNKVPNFSI ...文字列:
MEIKEVDDRA ELLRYTNNIP LLGKLVNHQP LWSTNPKLKS FSLEKISAPD QRRVQEALVV KDLLNVLIGL EGTYIRYFND YEPSDPETPI EFKIAKKMDP SFKTFSRRIV RYGKQYMILT RAYEKWSDTS FGMVLQRFAY EIRRFLEDVY LKTLVERLER DFNKVPNFSI RELEQIINET EVNKQMELLY NIYEEIFREI EERRTNQSSQ EDFNNFMDSM KNESSLHLRL MVAFDTTVYP VPKGGAILKI FQQKILENLG DRSSVMFLKK LLNNISQDYC TMLYEWLTQG ILNDPYQEFM TYDDLEGKTD NIFDTRDRAW DTQYFIRKDV LLRDCDSEED KNLLFKMLRT GILLKVVRAS LQIPTIPSNS SDITIQEIND FADLMEGSNL ELYVDKCYSR ANEIFLKLFF QGYDLINVLK HLQQIFLGYQ SGHNVLKFLT KNMGELTKHY RNDNNANYDK LLQNFELERQ SENPNNLMRQ LLMIQFDTET LPQVLSHYLQ IYPEVPENNS ANDDSDPLMH ANNFKNMNAI LFDELSKERT GAYHGSNLEL YTPKSAIYHL KFDINIPYPL NIIISRTCMI KYQIILRYQL VLQYHSRLLD ETWMDLNKTP SWKYRGYSHT VKRRIVRATR VLHAKMNHFI KTIMEYFNQN VIDKEVYSLE KCYRNPTLAV AIQNELEGGL TNIMTNRCLS DLIPLQLQIF DIVYKFCKFI KSMRAKLCQL DPVLYEKHKS GMMKTLNEGY RTNNGGQEDV GYQEDAALEL IQKLIEYISN ASSIFRKCLI NFTQELSTEK FDFYDSSSVD AAGIERVLYS IVPPRSASAS SQR

-
分子 #3: Spc98p

分子名称: Spc98p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MELEPTLFGI IEALAPQLLS QSHLQTFVSD VVNLLRSSTK SATQLGPLID FYKLQSLDSP ETTIMWHKIE KFLDALFGIQ NTDDMVKYLS VFQSLLPSNY RAKIVQKSSG LNMENLANHE HLLSPVRAPS IYTEASFENM DRFSERRSMV SSPNRYVPSS TYSSVTLRQL ...文字列:
MELEPTLFGI IEALAPQLLS QSHLQTFVSD VVNLLRSSTK SATQLGPLID FYKLQSLDSP ETTIMWHKIE KFLDALFGIQ NTDDMVKYLS VFQSLLPSNY RAKIVQKSSG LNMENLANHE HLLSPVRAPS IYTEASFENM DRFSERRSMV SSPNRYVPSS TYSSVTLRQL SNPYYVNTIP EEDILKYVSY TLLATTSALF PFDHEQIQIP SKIPNFESGL LHLIFEAGLL YQSLGYKVEK FRMLNISPMK KALIIEISEE LQNYTAFVNN LVSSGTVVSL KSLYREIYEN IIRLRIYCRF TEHLEELSGD TFLIELNIFK SHGDLTIRKI ATNLFNSMIS LYYEYLMNWL TKGLLRATYG EFFIAENTDT NGTDDDFIYH IPIEFNQERV PAFIPKELAY KIFMIGKSYI FLEKYCKEVQ WTNEFSKKYH VLYQSNSYRG ISTNFFEIIN DQYSEIVNHT NQILNQKFHY RDVVFALKNI LLMGKSDFMD ALIEKANDIL ATPSDSLPNY KLTRVLQEAV QLSSLRHLMN SPRNSSVING LDARVLDLGH GSVGWDVFTL DYILYPPLSL VLNVNRPFGR KEYLRIFNFL WRFKKNNYFY QKEMLKSNDI IRSFKKIRGY NPLIRDIINK LSRISILRTQ FQQFNSKMES YYLNCIIEEN FKEMTRKLQR TENKSQNQFD LIRLNNGTIE LNGILTPKAE VLTKSSSSKP QKHAIEKTLN IDELESVHNT FLTNILSHKL FATNTSEISV GDYSGQPYPT SLVLLLNSVY EFVKVYCNLN DIGYEIFIKM NLNDHEASNG LLGKFNTNLK EIVSQYKNFK DRLYIFRADL KNDGDEELFL LSKSLR

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
40.0 mMHEPES-KOH
100.0 mMPotassium Chloride
2.0 mMMagnesium Chloride
1.0 mMEGTA
1.0 mMGDP
2.5 %v/vGlycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Whatman #1 Filter papers used..
詳細Sample was a mixture of monomers and dimers.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サンプリング間隔: 2.5 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-100 / 平均露光時間: 20.0 sec. / 平均電子線量: 76.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 倍率（補正後）: 39891 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 3210917 / 詳細: cisTEM picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0 beta) / 詳細: Final reconstruction in cisTEM
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Particle coordinates were semi-automatically picked from filtered and binned images using the e2boxer swarm tool (Tang et al., 2007). Particles were extracted using Relion ...In silico モデル: Particle coordinates were semi-automatically picked from filtered and binned images using the e2boxer swarm tool (Tang et al., 2007). Particles were extracted using Relion (Scheres, 2012) with a box size of 384 physical pixels resampled to 96 pixels for initial processing. A dataset of ~50,000 particles from 217 micrographs was used to generate 300 2D classes using Relion 1.3. 23 classes were selected and used in the generation of a gamma-TuSC monomer initial model using the e2initialmodel.py function in EMAN2.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0 Beta) / 使用した粒子像数: 506014
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0 beta)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0 Beta) / 詳細: Projection matching in cisTEM
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 593646 / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0 Beta)

-
原子モデル構築 1

精密化温度因子: 207

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る