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- EMDB-23497: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23497
タイトルFilamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
マップデータFilamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
試料
  • 複合体: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
    • 複合体: Filamentous actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • 複合体: Cardiac myosin binding protein C C2 domain
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
キーワードmyosin binding protein C / actin / thin filament / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / myosin binding / heart contraction / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / lamellipodium / actin binding / cell body / cell adhesion / positive regulation of gene expression / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Galkin VE
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116788 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Interaction of the C2 Ig-like Domain of Cardiac Myosin Binding Protein-C with F-actin.
著者: Cristina M Risi / Malay Patra / Betty Belknap / Samantha P Harris / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac muscle contraction depends on interactions between thick (myosin) and thin (actin) filaments (TFs). TFs are regulated by intracellular Ca levels. Under activating conditions Ca binds to the ...Cardiac muscle contraction depends on interactions between thick (myosin) and thin (actin) filaments (TFs). TFs are regulated by intracellular Ca levels. Under activating conditions Ca binds to the troponin complex and displaces tropomyosin from myosin binding sites on the TF surface to allow actomyosin interactions. Recent studies have shown that in addition to Ca, the first four N-terminal domains (NTDs) of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) (e.g. C0, C1, M and C2), are potent modulators of the TF activity, but the mechanism of their collective action is poorly understood. Previously, we showed that C1 activates the TF at low Ca and C0 stabilizes binding of C1 to the TF, but the ability of C2 to bind and/or affect the TF remains unknown. Here we obtained 7.5 Å resolution cryo-EM reconstruction of C2-decorated actin filaments to demonstrate that C2 binds to actin in a single structural mode that does not activate the TF unlike the polymorphic binding of C0 and C1 to actin. Comparison of amino acid sequences of C2 with either C0 or C1 shows low levels of identity between the residues involved in interactions with the TF but high levels of conservation for residues involved in Ig fold stabilization. This provides a structural basis for strikingly different interactions of structurally homologous C0, C1 and C2 with the TF. Our detailed analysis of the interaction of C2 with the actin filament provides crucial information required to model the collective action of cMyBP-C NTDs on the cardiac TF.
履歴
登録2021年2月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月11日-
マップ公開2021年8月11日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lrg
  • 表面レベル: 0.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23497.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23497.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 110 pix.
= 118.8 Å		1.08 Å/pix.
x 108 pix.
= 116.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.75 / ムービー #1: 0.75
最小 - 最大-3.5856218 - 11.2547245
平均 (標準偏差)-0.000000000016836 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ110108256
Spacing108110256
セルA: 116.64001 Å / B: 118.8 Å / C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z108110256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z116.640118.800276.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS108110256
D min/max/mean-3.58611.255-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding pro...

全体名称: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
要素
  • 複合体: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
    • 複合体: Filamentous actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • 複合体: Cardiac myosin binding protein C C2 domain
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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超分子 #1: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding pro...

超分子名称: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Filamentous actin

超分子名称: Filamentous actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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超分子 #3: Cardiac myosin binding protein C C2 domain

超分子名称: Cardiac myosin binding protein C C2 domain / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: heart

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分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 42.064891 KDa
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: Myosin-binding protein C, cardiac-type

分子名称: Myosin-binding protein C, cardiac-type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.499937 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DEKKSTAFQK KLEPAYQVSK GHKIRLTVEL ADHDAEVKWL KNGQEIQMSG SKYIFESIGA KRTLTISQCS LADDAAYQCV VGGEKCSTE LFVKE

UniProtKB: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 10 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
詳細: Images collected in movie-mode with 44 subframes at 0.85e-2/A per frame
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.3 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR / 使用した粒子像数: 43047
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: randomized azimuthal angles used
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7jh7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5k6p

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7lrg:
Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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