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万見
- PDB-7lrg: Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lrg
タイトルFilamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domain
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Myosin-binding protein C, cardiac-type
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin binding protein C / actin / thin filament
機能・相同性
機能・相同性情報


C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / A band / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / Striated Muscle Contraction / regulation of cardiac muscle cell contraction / M band ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / A band / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / Striated Muscle Contraction / regulation of cardiac muscle cell contraction / M band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin heavy chain binding / heart contraction / myosin binding / mesenchyme migration / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / actin filament organization / sarcomere / actin filament / filopodium / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / cell adhesion / positive regulation of gene expression / metal ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin alpha cardiac muscle 1 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Galkin, V.E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116788 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Interaction of the C2 Ig-like Domain of Cardiac Myosin Binding Protein-C with F-actin.
著者: Cristina M Risi / Malay Patra / Betty Belknap / Samantha P Harris / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac muscle contraction depends on interactions between thick (myosin) and thin (actin) filaments (TFs). TFs are regulated by intracellular Ca levels. Under activating conditions Ca binds to the ...Cardiac muscle contraction depends on interactions between thick (myosin) and thin (actin) filaments (TFs). TFs are regulated by intracellular Ca levels. Under activating conditions Ca binds to the troponin complex and displaces tropomyosin from myosin binding sites on the TF surface to allow actomyosin interactions. Recent studies have shown that in addition to Ca, the first four N-terminal domains (NTDs) of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) (e.g. C0, C1, M and C2), are potent modulators of the TF activity, but the mechanism of their collective action is poorly understood. Previously, we showed that C1 activates the TF at low Ca and C0 stabilizes binding of C1 to the TF, but the ability of C2 to bind and/or affect the TF remains unknown. Here we obtained 7.5 Å resolution cryo-EM reconstruction of C2-decorated actin filaments to demonstrate that C2 binds to actin in a single structural mode that does not activate the TF unlike the polymorphic binding of C0 and C1 to actin. Comparison of amino acid sequences of C2 with either C0 or C1 shows low levels of identity between the residues involved in interactions with the TF but high levels of conservation for residues involved in Ig fold stabilization. This provides a structural basis for strikingly different interactions of structurally homologous C0, C1 and C2 with the TF. Our detailed analysis of the interaction of C2 with the actin filament provides crucial information required to model the collective action of cMyBP-C NTDs on the cardiac TF.
履歴
登録2021年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23497
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
F: Actin, alpha cardiac muscle 1
G: Myosin-binding protein C, cardiac-type
H: Myosin-binding protein C, cardiac-type
I: Myosin-binding protein C, cardiac-type
J: Myosin-binding protein C, cardiac-type
K: Myosin-binding protein C, cardiac-type
L: Myosin-binding protein C, cardiac-type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)315,38912
ポリマ－315,38912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19810 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area110630 Å2

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: B6VNT8
#2: タンパク質
Myosin-binding protein C, cardiac-type / Cardiac MyBP-C / C-protein / cardiac muscle isoform


分子量: 10499.937 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYBPC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14896

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Filamentous actin decorated with human cardiac myosin binding protein C C2 domainCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Filamentous actinCOMPLEX#11NATURAL
3Cardiac myosin binding protein C C2 domainCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID器官
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606heart
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in.
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 10 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
詳細: Images collected in movie-mode with 44 subframes at 0.85e-2/A per frame

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFINDCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9SPIDER初期オイラー角割当
10SPIDER最終オイラー角割当
11SPIDER分類
12IHRSR３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43047 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17JH7

7jh7

17JH71PDBexperimental model
25K6P

5k6p

15K6P2PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.02817970
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.16324354
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.9592454
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0542706
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0093156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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