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- PDB-6wvt: Structural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wvt
タイトルStructural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Catenin alpha-1
キーワードCELL ADHESION / alphaE-catenin / catch bond / adherens junction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / epithelial cell-cell adhesion / gamma-catenin binding / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / epithelial cell-cell adhesion / gamma-catenin binding / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / Myogenesis / flotillin complex / apical junction assembly / catenin complex / negative regulation of cell motility / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / cytoskeletal motor activator activity / smoothened signaling pathway / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / odontogenesis of dentin-containing tooth / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / establishment or maintenance of cell polarity / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ovarian follicle development / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / actin filament polymerization / acrosomal vesicle / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / actin filament / filopodium / cell motility / beta-catenin binding / response to estrogen / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / male gonad development / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / intracellular protein localization / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / lamellipodium / cell body / cadherin binding / protein domain specific binding / hydrolase activity / apoptotic process / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / magnesium ion binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Xu, X.P. / Pokutta, S. / Torres, M. / Swift, M.F. / Hanein, D. / Volkmann, N. / Weis, W.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118326 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis of αE-catenin-F-actin catch bond behavior.
著者: Xiao-Ping Xu / Sabine Pokutta / Megan Torres / Mark F Swift / Dorit Hanein / Niels Volkmann / William I Weis /
要旨: Cell-cell and cell-matrix junctions transmit mechanical forces during tissue morphogenesis and homeostasis. α-Catenin links cell-cell adhesion complexes to the actin cytoskeleton, and mechanical ...Cell-cell and cell-matrix junctions transmit mechanical forces during tissue morphogenesis and homeostasis. α-Catenin links cell-cell adhesion complexes to the actin cytoskeleton, and mechanical load strengthens its binding to F-actin in a direction-sensitive manner. Specifically, optical trap experiments revealed that force promotes a transition between weak and strong actin-bound states. Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the F-actin-bound αE-catenin actin-binding domain, which in solution forms a five-helix bundle. In the actin-bound structure, the first helix of the bundle dissociates and the remaining four helices and connecting loops rearrange to form the interface with actin. Deletion of the first helix produces strong actin binding in the absence of force, suggesting that the actin-bound structure corresponds to the strong state. Our analysis explains how mechanical force applied to αE-catenin or its homolog vinculin favors the strongly bound state, and the dependence of catch bond strength on the direction of applied force.
履歴
登録2020年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年10月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年10月7日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年10月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年4月2日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Database references ...Data processing / Database references / Experimental summary / Refinement description
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: database_2 / em_3d_fitting_list ...database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21925
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
K: Catenin alpha-1
L: Catenin alpha-1
N: Catenin alpha-1
O: Catenin alpha-1
Q: Catenin alpha-1
X: Catenin alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)411,36524
ポリマ－408,65612
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area42520 Å2
ΔGint-314 kcal/mol
Surface area124640 Å2

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質
Catenin alpha-1 / 102 kDa cadherin-associated protein / Alpha E-catenin / CAP102


分子量: 25999.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnna1, Catna1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P26231
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actinCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Actin, alpha skeletal muscleCOMPLEX#11NATURAL
3Catenin alpha-1COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5573
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 2-7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11RELION3初期オイラー角割当
12RELION3最終オイラー角割当
13RELION3分類
14RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 728331
3次元再構成解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 422822 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16DJO

6djo

16DJO1PDBexperimental model
26DV1

6dv1

16DV12PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00725716
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.92234788
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.673552
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0543924
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0074422

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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