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- EMDB-22789: Human Connexin-26 Hemichannel (open conformation) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22789
タイトルHuman Connexin-26 Hemichannel (open conformation)
マップデータ
試料
  • 複合体: Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction beta-2 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / gap junction-mediated intercellular transport / epididymis development / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction ...Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / gap junction-mediated intercellular transport / epididymis development / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction / Gap junction assembly / gap junction channel activity / astrocyte projection / cellular response to glucagon stimulus / inner ear development / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / decidualization / lateral plasma membrane / cellular response to dexamethasone stimulus / response to retinoic acid / response to ischemia / response to progesterone / sensory perception of sound / transmembrane transport / response to estradiol / cell-cell signaling / cellular response to oxidative stress / cell body / response to lipopolysaccharide / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction beta-2 protein (Cx26) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction beta-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Khan AK / Jagielnicki M / Purdy MD / Bennett BC / Yeager M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 HL48908 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of an open conformation of a gap junction hemichannel in lipid bilayer nanodiscs.
著者: Ali K Khan / Maciej Jagielnicki / Brad C Bennett / Michael D Purdy / Mark Yeager /
要旨: To mediate cell-to-cell communication via gap junction channels (GJCs), connexins (Cx) traffic as hexameric hemichannels to the plasma membrane, which dock end-to-end between adjacent cell membranes, ...To mediate cell-to-cell communication via gap junction channels (GJCs), connexins (Cx) traffic as hexameric hemichannels to the plasma membrane, which dock end-to-end between adjacent cell membranes, thereby forming a dodecameric intercellular conduit. Hemichannels also function independently to mediate the passage of contents between the cytoplasm and extracellular space. To generate hemichannels, the mutation N176Y was introduced into the second extracellular loop of Cx26. The electron cryomicroscopy structure of the hexameric hemichannel in lipid bilayer nanodiscs displays an open pore and a 4-helix bundle transmembrane design that is nearly identical to dodecameric GJCs. In contrast to the high resolution of the transmembrane α-helices, the extracellular loops are less well resolved. The conformational flexibility of the extracellular loops may be essential to facilitate surveillance of hemichannels in apposed cells to identify compatible Cx isoforms that enable intercellular docking. Our results also provide a structural foundation for previous electrophysiologic and permeation studies of Cx hemichannels.
履歴
登録2020年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2021年9月15日-
現状2021年9月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.51
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.51
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22789.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22789.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.51 / ムービー #1: 0.51
最小 - 最大-0.9989591 - 1.9542572
平均 (標準偏差)0.028652377 (±0.17073068)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 160.05 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0671.0671.067
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z160.050160.050160.050
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.9991.9540.029

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22789_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_22789_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_22789_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel

全体名称: Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel
要素
  • 複合体: Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction beta-2 protein

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超分子 #1: Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel

超分子名称: Hexameric Human Connexin-26 Hemichannel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量理論値: 163 KDa

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分子 #1: Gap junction beta-2 protein

分子名称: Gap junction beta-2 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDWGTLQTIL GGVNKHSTSI GKIWLTVLFI FRIMILVVAA KEVWGDEQAD FVCNTLQPGC KNVCYDHYFP ISHIRLWALQ LIFVSTPAL LVAMHVAYRR HEKKRKFIKG EIKSEFKDIE EIKTQKVRIE GSLWWTYTSS IFFRVIFEAA FMYVFYVMYD G FSMQRLVK ...文字列:
MDWGTLQTIL GGVNKHSTSI GKIWLTVLFI FRIMILVVAA KEVWGDEQAD FVCNTLQPGC KNVCYDHYFP ISHIRLWALQ LIFVSTPAL LVAMHVAYRR HEKKRKFIKG EIKSEFKDIE EIKTQKVRIE GSLWWTYTSS IFFRVIFEAA FMYVFYVMYD G FSMQRLVK CNAWPCPYTV DCFVSRPTEK TVFTVFMIAV SGICILLNVT ELSYLLIRYS SGKSKKPV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: After application of sample to the pegylated UltrAuFoil grid, sample was blotted for 7-8 seconds at blot force of 5, in 100% humidity at 4 degrees C..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5era


詳細: The initial model for 3D class averaging was a 30-Angstrom, low-pass filtered hemichannel PDB model based on the Cx26 crystal structure.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 37510
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5era

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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