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- EMDB-22252: CRYOEM STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEA... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22252
タイトルCRYOEM STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE
マップデータZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE
試料
  • 細胞器官・細胞要素: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE
    • タンパク質・ペプチド: Probable zinc metalloprotease Zmp1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードOpen state / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


metalloendopeptidase activity / protein processing / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable zinc metalloprotease Zmp1
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Liang WG / Zhao M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01 GM121964 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of Mycobacterium tuberculosis M13 metalloprotease Zmp1 open states.
著者: Wenguang G Liang / Jordan M Mancl / Minglei Zhao / Wei-Jen Tang /
要旨: Zinc metalloprotease 1 (Zmp1), a Mycobacterium tuberculosis 75 kDa secreted enzyme, mediates key stages of tuberculosis disease progression. The biological activity of Zmp1 presumably stems from its ...Zinc metalloprotease 1 (Zmp1), a Mycobacterium tuberculosis 75 kDa secreted enzyme, mediates key stages of tuberculosis disease progression. The biological activity of Zmp1 presumably stems from its ability to degrade bacterium- and/or host-derived peptides. The crystal structures of Zmp1 and related M13 metalloproteases, such as neprilysin and endothelin-converting enzyme-1 were determined only in the closed conformation, which cannot capture substrates or release proteolytic products. Thus, the mechanisms of substrate binding and selectivity remain elusive. Here we report two open-state cryo-EM structures of Zmp1, revealed by our SAXS analysis to be the dominant states in solution. Our structural analyses reveal how ligand binding induces a conformational switch in four linker regions to drive the rigid body motion of the D1 and D2 domains, which form the sizable catalytic chamber. Furthermore, they offer insights into the catalytic cycle and mechanism of substrate recognition of M13 metalloproteases for future therapeutic innovations.
履歴
登録2020年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月23日-
マップ公開2020年12月23日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xly
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22252.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 204.096 Å		1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 204.096 Å		1.06 Å/pix.
x 192 pix.
= 204.096 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.063 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.031569924 - 0.084406264
平均 (標準偏差)-0.0000005349951 (±0.0024036167)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 204.096 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0631.0631.063
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z204.096204.096204.096
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.0320.084-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22252_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpen map

ファイルemd_22252_additional_1.map
注釈sharpen map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE

ファイルemd_22252_half_map_1.map
注釈ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE

ファイルemd_22252_half_map_2.map
注釈ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN OPEN STATE
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE

全体名称: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE
要素
  • 細胞器官・細胞要素: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE
    • タンパク質・ペプチド: Probable zinc metalloprotease Zmp1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE

超分子名称: MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv

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分子 #1: Probable zinc metalloprotease Zmp1

分子名称: Probable zinc metalloprotease Zmp1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv
分子量理論値: 78.132953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDHPFTMTLA IPSGIDLSHI DADARPQDDL FGHVNGRWLA EHEIPADRAT DGAFRSLFD RAETQVRDLI IQASQAGAAV GTDAQRIGDL YASFLDEEAV ERAGVQPLHD ELATIDSAAD ATELAAALGT L QRAGVGGG ...文字列:
MRGSHHHHHH GMASMTGGQQ MGRDLYDDDD KDHPFTMTLA IPSGIDLSHI DADARPQDDL FGHVNGRWLA EHEIPADRAT DGAFRSLFD RAETQVRDLI IQASQAGAAV GTDAQRIGDL YASFLDEEAV ERAGVQPLHD ELATIDSAAD ATELAAALGT L QRAGVGGG IGVYVDTDSK DSTRYLVHFT QSGIGLPDES YYRDEQHAAV LAAYPGHIAR MFGLVYGGES RDHAKTADRI VA LETKLAD AHWDVVKRRD ADLGYNLRTF AQLQTEGAGF DWVSWVTALG SAPDAMTELV VRQPDYLVTF ASLWASVNVE DWK CWARWR LIRARAPWLT RALVAEDFEF YGRTLTGAQQ LRDRWKRGVS LVENLMGDAV GKLYVQRHFP PDAKSRIDTL VDNL QEAYR ISISELDWMT PQTRQRALAK LNKFTAKVGY PIKWRDYSKL AIDRDDLYGN VQRGYAVNHD RELAKLFGPV DRDEW FMTP QTVNAYYNPG MNEIVFPAAI LQPPFFDPQA DEAANYGGIG AVIGHEIGHG FDDQGAKYDG DGNLVDWWTD DDRTEF AAR TKALIEQYHA YTPRDLVDHP GPPHVQGAFT IGENIGDLGG LSIALLAYQL SLNGNPAPVI DGLTGMQRVF FGWAQIW RT KSRAAEAIRR LAVDPHSPPE FRCNGVVRNV DAFYQAFDVT EDDALFLDPQ RRVRIWN

UniProtKB: Probable zinc metalloprotease Zmp1

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
詳細: 20 mM HEPES (pH 6.8), 150 mM NaCl, 0.5 mM bMe, 20 mM Trimethylamine N-oxide dihydrate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 308 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 541716
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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