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- EMDB-22202: Cryo-EM structure of the G protein-gated inward rectifier K+ chan... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22202
タイトルCryo-EM structure of the G protein-gated inward rectifier K+ channel GIRK1/4 (Kir3.1/Kir3.4) in complex with bound PIP2
マップデータCryo-EM structure of the G protein-gated inward rectifier K+ channel GIRK1/4 (Kir3.1/Kir3.4) in complex with bound PIP2
試料
  • 複合体: Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifier potassium channel 1/4
    • タンパク質・ペプチド: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
    • タンパク質・ペプチド: G protein-activated inward rectifier potassium channel 4
機能・相同性
機能・相同性情報


I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane ...I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane / regulation of heart rate by cardiac conduction / response to electrical stimulus / voltage-gated potassium channel complex / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / potassium ion transport / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / presynaptic membrane / external side of plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.4 / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
G protein-activated inward rectifier potassium channel 4 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Niu Y / Tao X / MacKinnon R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM analysis of PIP regulation in mammalian GIRK channels.
著者: Yiming Niu / Xiao Tao / Kouki K Touhara / Roderick MacKinnon /
要旨: G-protein-gated inward rectifier potassium (GIRK) channels are regulated by G proteins and PIP. Here, using cryo-EM single particle analysis we describe the equilibrium ensemble of structures of ...G-protein-gated inward rectifier potassium (GIRK) channels are regulated by G proteins and PIP. Here, using cryo-EM single particle analysis we describe the equilibrium ensemble of structures of neuronal GIRK2 as a function of the C8-PIP concentration. We find that PIP shifts the equilibrium between two distinguishable structures of neuronal GIRK (GIRK2), extended and docked, towards the docked form. In the docked form the cytoplasmic domain, to which G binds, becomes accessible to the cytoplasmic membrane surface where G resides. Furthermore, PIP binding reshapes the G binding surface on the cytoplasmic domain, preparing it to receive G. We find that cardiac GIRK (GIRK1/4) can also exist in both extended and docked conformations. These findings lead us to conclude that PIP influences GIRK channels in a structurally similar manner to Kir2.2 channels. In Kir2.2 channels, the PIP-induced conformational changes open the pore. In GIRK channels, they prepare the channel for activation by G.
履歴
登録2020年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月7日-
マップ公開2020年10月7日-
更新2020年10月7日-
現状2020年10月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0196
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0196
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22202.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22202.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the G protein-gated inward rectifier K+ channel GIRK1/4 (Kir3.1/Kir3.4) in complex with bound PIP2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.68 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.68 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 263.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0196 / ムービー #1: 0.0196
最小 - 最大-0.029838337 - 0.06312057
平均 (標準偏差)-0.0000816556 (±0.0030824535)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 263.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.680263.680263.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ510510510
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0300.063-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifie...

全体名称: Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifier potassium channel 1/4
要素
  • 複合体: Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifier potassium channel 1/4
    • タンパク質・ペプチド: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
    • タンパク質・ペプチド: G protein-activated inward rectifier potassium channel 4

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超分子 #1: Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifie...

超分子名称: Hetero-tetrameric assembly of G protein-activated inward rectifier potassium channel 1/4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293T

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分子 #1: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

分子名称: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSALRRKFGD DYQVVTTSSS GSGLQPQGPG QDPQQQLVPK KKRQRFVDKN GRCNVQHGNL GSETSRYLSD LFTTLVDLKW RWNLFIFILT YTVAWLFMAS MWWVIAYTRG DLNKAHVGNY TPCVANVYNF PSAFLFFIET EATIGYGYRY ITDKCPEGII LFLFQSILGS ...文字列:
MSALRRKFGD DYQVVTTSSS GSGLQPQGPG QDPQQQLVPK KKRQRFVDKN GRCNVQHGNL GSETSRYLSD LFTTLVDLKW RWNLFIFILT YTVAWLFMAS MWWVIAYTRG DLNKAHVGNY TPCVANVYNF PSAFLFFIET EATIGYGYRY ITDKCPEGII LFLFQSILGS IVDAFLIGCM FIKMSQPKKR AETLMFSEHA VISMRDGKLT LMFRVGNLRN SHMVSAQIRC KLLKSRQTPE GEFLPLDQLE LDVGFSTGAD QLFLVSPLTI CHVIDAKSPF YDLSQRSMQT EQFEIVVILE GIVETTGMTC QARTSYTEDE VLWGHRFFPV ISLEEGFFKV DYSQFHATFE VPTPPYSVKE QEEMLLMSSP LIAPAITNSK ERHNSVECLD GLDDITTKLP SKLQKITGRE DFPKKLLRMS STTSEKAYSL GDLPMKLQRI SSVPGNSEEK LVSKTTKMLS DPMSQSVADL PPKLQKMAGG AARMEGNLPA KLRKMNSDRF T

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分子 #2: G protein-activated inward rectifier potassium channel 4

分子名称: G protein-activated inward rectifier potassium channel 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAGDSRNAMN QDMEIGVTPW DPKKIPKQAR DYVPIATDRT RLLAEGKKPR QRYMEKSGKC NVHHGNVQE TYRYLSDLFT TLVDLKWRFN LLVFTMVYTV TWLFFGFIWW LIAYIRGDLD H VGDQEWIP CVENLSGFVS AFLFSIETET TIGYGFRVIT EKCPEGIILL ...文字列:
MAGDSRNAMN QDMEIGVTPW DPKKIPKQAR DYVPIATDRT RLLAEGKKPR QRYMEKSGKC NVHHGNVQE TYRYLSDLFT TLVDLKWRFN LLVFTMVYTV TWLFFGFIWW LIAYIRGDLD H VGDQEWIP CVENLSGFVS AFLFSIETET TIGYGFRVIT EKCPEGIILL LVQAILGSIV NA FMVGCMF VKISQPKKRA ETLMFSNNAV ISMRDEKLCL MFRVGDLRNS HIVEASIRAK LIK SRQTKE GEFIPLNQTD INVGFDTGDD RLFLVSPLII SHEINQKSPF WEMSQAQLHQ EEFE VVVIL EGMVEATGMT CQARSSYMDT EVLWGHRFTP VLTLEKGFYE VDYNTFHDTY ETNTP SCCA KELAEMKREG RLLQYLPSPP LLGGCAEAGL DAEAEQNEED EPKGLGGSRE ARGSV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM KCl, 20 mM DTT, 1 mM DETA, 0.2% DDM
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 平均露光時間: 80.0 sec. / 平均電子線量: 8.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.0.6)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 48757
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.0), cryoSPARC (ver. 2.9.0))
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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