[日本語] English
万見
- EMDB-21861: Cryo-EM structure of recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21861
タイトルCryo-EM structure of recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2 mutant R176Q in complex with FKBP12.6 in nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q in complex with FKBP12.6
    • 複合体: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: FKBP12.6
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRyanodine receptor / Calcium channel / Mutation / NTDA mutation / RyR2 / Polymorphic catecholergic ventricular tachycardia / Arrhythmogenic Right Ventricular Dysplasia 2 / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / : / Stimuli-sensing channels ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / : / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / Ion homeostasis / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / calcium ion transmembrane import into cytosol / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / response to muscle activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / cellular response to caffeine / positive regulation of the force of heart contraction / intracellularly gated calcium channel activity / smooth muscle contraction / response to vitamin E / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of heart rate / T cell proliferation / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / sarcoplasmic reticulum membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel regulator activity / calcium channel complex / protein maturation / regulation of heart rate / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / sarcoplasmic reticulum / sarcomere / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / establishment of localization in cell / peptidylprolyl isomerase / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / response to hydrogen peroxide / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Iyer KA / Hu Y / Kurebayashi N / Murayama T / Samso M
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01 AR068431 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL133182 米国
Other privateMDA 352845 米国
American Heart Association19POST34430178 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HSSN26120080001E 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116790 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Structural mechanism of two gain-of-function cardiac and skeletal RyR mutations at an equivalent site by cryo-EM.
著者: Kavita A Iyer / Yifan Hu / Ashok R Nayak / Nagomi Kurebayashi / Takashi Murayama / Montserrat Samsó /
要旨: Mutations in ryanodine receptors (RyRs), intracellular Ca channels, are associated with deadly disorders. Despite abundant functional studies, the molecular mechanism of RyR malfunction remains ...Mutations in ryanodine receptors (RyRs), intracellular Ca channels, are associated with deadly disorders. Despite abundant functional studies, the molecular mechanism of RyR malfunction remains elusive. We studied two single-point mutations at an equivalent site in the skeletal (RyR1 R164C) and cardiac (RyR2 R176Q) isoforms using ryanodine binding, Ca imaging, and cryo-electron microscopy (cryo-EM) of the full-length protein. Loss of the positive charge had greater effect on the skeletal isoform, mediated via distortion of a salt bridge network, a molecular latch inducing rotation of a cytoplasmic domain, and partial progression to open-state traits of the large cytoplasmic assembly accompanied by alteration of the Ca binding site, which concur with the major "hyperactive" feature of the mutated channel. Our cryo-EM studies demonstrated the allosteric effect of a mutation situated ~85 Å away from the pore and identified an isoform-specific structural effect.
履歴
登録2020年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月5日-
マップ公開2020年8月5日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wou
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6wou
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21861.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21861.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 381.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 464 pix.
= 501.12 Å		1.08 Å/pix.
x 464 pix.
= 501.12 Å		1.08 Å/pix.
x 464 pix.
= 501.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.132 / ムービー #1: 0.15
最小 - 最大-0.9546881 - 1.71456
平均 (標準偏差)0.0008855611 (±0.042270444)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ464464464
Spacing464464464
セルA=B=C: 501.12003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z464464464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z501.120501.120501.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS464464464
D min/max/mean-0.9551.7150.001

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_21861_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_21861_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_21861_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation ...

全体名称: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q in complex with FKBP12.6
要素
  • 複合体: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q in complex with FKBP12.6
    • 複合体: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: FKBP12.6
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation ...

超分子名称: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q in complex with FKBP12.6
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 2.26 MDa

-
超分子 #2: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q

超分子名称: recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2, RyR2, with mutation R176Q
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #3: FKBP12.6

超分子名称: FKBP12.6 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Ryanodine receptor 2

分子名称: Ryanodine receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 565.507 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADAGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADAGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVQVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN SSWHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKNLLLM DKE KADVKS TAFAFRSSKE KLDVGVRKEV DGMGTSEIKY GDSICYIQHV DTGLWLTYQA VDVKSARMGS IQRKAIMHHE GHMD DGLNL SRSQHEESRT ARVIRSTVFL FNRFIRGLDA LSKKVKLPTI DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA ACYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPVPVDTS QIVLPPHLER IRERLAENI HELWVMNKIE LGWQYGPVRD DNKRQHPCLV EFCKLPEQER NYNLQMSLET LKTLLALGCH VGIADEHAEE K VKKMKLPK NYQLTSGYKP APMDLSFIKL TPSQEAMVDK LAENAHNVWA RDRIRQGWTY GIQQDVKNRR NPRLVPYTLL DD RTKKSNK DSLREAVRTL LGYGYHLEAP DQDHASRAEV CSGTGERFRI FRAEKTYAVK AGRWYFEFEA VTAGDMRVGW SRP GCQPDL ELGSDDRAFA FDGFKAQRWH QGNEHYGRSW QAGDVVGCMV DMNEHTMMFT LNGEILLDDS GSELAFKDFD VGDG FIPVC SLGVAQVGRM NFGKDVSTLK YFTICGLQEG YEPFAVNTNR DITMWLSKRL PQFLQVPSNH EHIEVTRIDG TIDSS PCLK VTQKSFGSQN NNTDIMFYRL SMPIECAEVF SKSVAGGLPG AGFYGPKNDL EDFDVDSDFE VLMKTAHGHL VPDRID KDK ETPKPEFNNH KDYAQEKPSR LKQRFLLRRT KPDYSTGHSA RLTEDVLADD RDDYEYLMQT STYYYSVRIF PGQEPAN VW VGWITSDFHQ YDTGFDLDRV RTVTVTLGDE KGKVHESIKR SNCYMVCAGE SMSPGQGRNN SNGLEIGCVV DAASGLLT F IANGKELSTY YQVEPSTKLF PAVFAQATSP NVFQFELGRI KNVMPLSAGL FKSEHKNPVP QCPPRLHVQF LSHVLWSRM PNQFLKVDVS RISERQGWLV QCLDPLQFMS LHIPEENRSV DILELTEQEE LLQFHYHTLR LYSAVCALGN HRVAHALCSH VDEPQLLYA IENKYMPGLL RAGYYDLLID IHLSSYATAR LMMNNEFIVP MTEETKSITL FPDENKKHGL PGIGLSTSLR P RMRFSSPS FVSISNDCYQ YSPEFPLDIL KAKTIQMLTE AVKEGSLHAR DPVGGTTEFL FVPLIKLFYT LLIMGIFHNE DL KHILQLI EPSVFKEAAV PEEEGGTPEK EISIEDAKLE GEEEAKGGKR PKEGLLQMKL PEPVKLQMCL LLQYLCDCQV RHR IEAIVA FSDDFVAKLQ DNQRFRYNEV MQALNMSAAL TARKTREFRS PPQEQINMLL NFKDDKSECP CPEEIRDQLL DFHE DLMTH CGIELDEDGS LDGSNDLTIR GRLLSLVEKV TYLKKKQAEK PVASDSRKCS SLQQLISETM VRWAQESVIE DPELV RAMF VLLHRQYDGI GGLVRALPKT YTINGVSVED TINLLASLGQ IRSLLSVRMG KEEEKLMIRG LGDIMNNKVF YQHPNL MRA LGMHETVMEV MVNVLGGGES KEITFPKMVA NCCRFLCYFC RISRQNQKAM FDHLSYLLEN SSVGLASPAM RGSTPLD VA AASVMDNNEL ALALREPDLE KVVRYLAGCG LQSCQMLVSK GYPDIGWNPV EGERYLDFLR FAVFCNGESV EENANVVV R LLIRRPECFG PALRGEGGNG LLAAMEEAIK IAEDPSRDGP SPTSGSSKTL DIEEEEDDTI HMGNAIMTFY AALIDLLGR CAPEMHLIHA GKGEAIRIRS ILRSLIPLGD LVGVISIAFQ MPTIAKDGKV VEPDMSAGFC PDHKAAMVLF LDRVYGIEVQ DFLLHLLEV GFLPDLRAAA SLDTAALSAT DMALALNRYL CTAVLPLLTR CAPLFAGTEH HASLIDSLLH TVYRLSKGCS L TKAQRDSI EVCLLSICGQ LRPSMMQHLL RRLVFDVPLL NEHAKMPLKL LTNHYERCWK YYCLPGGWGN FGAASEEELH LS RKLFWGI FDALSQKKYE QELFKLALPC LSAVAGALPP DYMESNYVSM MEKQSSMDSE GNFNPQPVDT SNITIPEKLE YFI NKYAEH SHDKWSMDKL ANGWIYGEIY SDSSKIQPLM KPYKLLSEKE KEIYRWPIKE SLKTMLAWGW RIERTREGDS MALY NRTRR ISQTSQVSID AAHGYSPRAI DMSNVTLSRD LHAMAEMMAE NYHNIWAKKK KLELESKGGG NHPLLVPYDT LTAKE KAKD REKAQDIFKF LQISGYVVSR GFKDLDLDTP SIEKRFAYSF LQQLIRYVDE AHQYILEFDG GSRSKGEHFP YEQEIK FFA KVVLPLIDQY FKNHRLYFLS AASRPLCTGG HASNKEKEMV TSLFCKLGVL VRHRISLFGN DATSIVNCLH ILGQTLD AR TVMKTGLDSV KSALRAFLDN AAEDLEKTME NLKQGQFTHT RSQPKGVTQI INYTTVALLP MLSSLFEHIG QHQFGEDL I LEDVQVSCYR ILTSLYALGT SKSIYVERQR SALGECLAAF AGAFPIAFLE THLDKHNVYS IYNTRSSRER AALSLPANV EDVCPNIPSL EKLMTEIIEL AESGIRYTQM PYMMEVVLPM LCSYMSRWWE HGPENHPERA EMCCTALNSE HMNTLLGNIL KIIYNNLGI DEGAWMKRLA VFSQPIINKV KPQLLKTHFL PLMEKLKKKA AMVVSEEDHL KAEARGDMSE AELLILDEFT T LARDLYAF YPLLIRFVDY NRAKWLKEPN PEAEELFRMV AEVFIYWSKS HNFKREEQNF VVQNEINNMS FLITDTKSKM SK AAISDQE RKKMKRKGDR YSMQTSLIVA ALKRLLPIGL NICAPGDQEL IALAKNRFSL KDTEEEVRDI IRSNIHLQGK LED PAIRWQ MALYKDLPNR TEDPSDPERT VERVLGIANV LFHLEQKSKY TGRGYFSLVE HPQRSKKAVW HKLLSKQRKR AVVA CFRMA PLYNLPRHRA VNLFLQGYEK SWIETEEHYF EDKLIEDLAK PGAELPEEDE AMKRVDPLHQ LILLFSRTAL TEKCK LEED FLYMAYADIM AKSCHDEEDD DGEEEVKSFE EKEMEKQKLL YQQARLHDRG AAEMVLQTIS ASKGETGPMV AATLKL GIA ILNGGNSTVQ QKMLDYLKEK KDVGFFQSLA GLMQSCSVLD LNAFERQNKA EGLGMVTEEG SGEKVLQDDE FTCDLFR FL QLLCEGHNSD FQNYLRTQTG NNTTVNIIIS TVDYLLRVQE SISDFYWYYS GKDIIDEQGQ RNFSKAIQVA KQVFNTLT E YIQGPCTGNQ QSLAHSRLWD AVVGFLHVFA HMQMKLSQDS SQIELLKELM DLQKDMVVML LSMLEGNVVN GTIGKQMVD MLVESSNNVE MILKFFDMFL KLKDLTSSDT FKEYDPDGKG VISKRDFHKA MESHKHYTQS ETEFLLSCAE TDENETLDYE EFVKRFHEP AKDIGFNVAV LLTNLSEHMP NDTRLQTFLE LAESVLNYFQ PFLGRIEIMG SAKRIERVYF EISESSRTQW E KPQVKESK RQFIFDVVNE GGEKEKMELF VNFCEDTIFE MQLAAQISES DLNERLANKE ESEKERPEEQ APRMGFFSLL TI QSALFAL RYNVLTLVRM LSLKSLKKQM KRMKKMTVKD MVLAFFSSYW SVFVTLLHFV ASVCRGFFRI VSSLLLGGSL VEG AKKIKV AELLANMPDP TQDEVRGDEE EGERKPLESA LPSEDLTDLK ELTEESDLLS DIFGLDLKRE GGQYKLIPHN PNAG LSDLM TNPVPVPEVQ EKFQEQKAKE EKEEKEETKS EPEKAEGEDG EKEEKAKDEK SKQKLRQLHT HRYGEPEVPE SAFWK KIIA YQQKLLNYFA RNFYNMRMLA LFVAFAINFI LLFYKVSTSS VVEGKELPTR TSSDTAKVTN SLDSSPHRII AVHYVL EES SGYMEPTLRI LAILHTIISF FCIIGYYCLK VPLVIFKREK EVARKLEFDG LYITEQPSED DIKGQWDRLV INTQSFP NN YWDKFVKRKV MDKYGEFYGR DRISELLGMD KAALDFSDAR EKKKPKKDSS LSAVLNSIDV KYQMWKLGVV FTDNSFLY L AWYMTMSVLG HYNNFFFAAH LLDIAMGFKT LRTILSSVTH NGKQLVLTVG LLAVVVYLYT VVAFNFFRKF YNKSEDGDT PDMKCDDMLT CYMFHMYVGV RAGGGIGDEI EDPAGDEYEI YRIIFDITFF FFVIVILLAI IQGLIIDAFG ELRDQQEQVK EDMETKCFI CGIGNDYFDT VPHGFETHTL QEHNLANYLF FLMYLINKDE TEHTGQESYV WKMYQERCWE FFPAGDCFRK Q YEDQLN

UniProtKB: Ryanodine receptor 2

-
分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.667305 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
GVEIETISPG DGRTFPKKGQ TCVVHYTGML QNGKKFDSSR DRNKPFKFRI GKQEVIKGFE EGAAQMSLGQ RAKLTCTPDV AYGATGHPG VIPPNATLIF DVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

-
分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度4.00 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMMOPS
0.6 Mpotassium chlorideKCl
2.0 mMdithiothreitol
2.0 mMEGTA
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 8655 / #0 - 平均露光時間: 3.4 sec. / #0 - 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 8655 / #1 - 平均露光時間: 3.4 sec. / #1 - 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 860841
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11) / 使用した粒子像数: 282778
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5l1d


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6wou:
Cryo-EM structure of recombinant mouse Ryanodine Receptor type 2 mutant R176Q in complex with FKBP12.6 in nanodisc

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る