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万見
- EMDB-2179: Electron cryo-microscopy of C. thermophilum RAC bound to the 80S ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2179
タイトルElectron cryo-microscopy of C. thermophilum RAC bound to the 80S ribosome
マップデータReconstruction of the reconstituted complex of C. thermophilum RAC and C. thermophilum 80S ribosomes (Low-pass filtered between 18-20 A)
試料
  • 試料: Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome
  • 複合体: 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex
キーワードribosome-associated complex / RAC / ribosome / 80S / chaperone / co-translational folding
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Leidig C / Bange G / Kopp J / Amlacher S / Aravind A / Wickles S / Witte G / Hurt E / Beckmann R / Sinning I
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structural characterization of a eukaryotic chaperone--the ribosome-associated complex.
著者: Christoph Leidig / Gert Bange / Jürgen Kopp / Stefan Amlacher / Ajay Aravind / Stephan Wickles / Gregor Witte / Ed Hurt / Roland Beckmann / Irmgard Sinning /
要旨: Ribosome-associated chaperones act in early folding events during protein synthesis. Structural information is available for prokaryotic chaperones (such as trigger factor), but structural ...Ribosome-associated chaperones act in early folding events during protein synthesis. Structural information is available for prokaryotic chaperones (such as trigger factor), but structural understanding of these processes in eukaryotes lags far behind. Here we present structural analyses of the eukaryotic ribosome-associated complex (RAC) from Saccharomyces cerevisiae and Chaetomium thermophilum, consisting of heat-shock protein 70 (Hsp70) Ssz1 and the Hsp40 Zuo1. RAC is an elongated complex that crouches over the ribosomal tunnel exit and seems to be stabilized in a distinct conformation by expansion segment ES27. A unique α-helical domain in Zuo1 mediates ribosome interaction of RAC near the ribosomal proteins L22e and L31e and ribosomal RNA helix H59. The crystal structure of the Ssz1 ATPase domain bound to ATP-Mg²⁺ explains its catalytic inactivity and suggests that Ssz1 may act before the RAC-associated chaperone Ssb. Our study offers insights into the interplay between RAC, the ER membrane-integrated Hsp40-type protein ERj1 and the signal-recognition particle.
履歴
登録2012年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月29日-
マップ公開2013年2月27日-
更新2013年2月27日-
現状2013年2月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 160
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 160
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2179.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2179.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 39.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the reconstituted complex of C. thermophilum RAC and C. thermophilum 80S ribosomes (Low-pass filtered between 18-20 A)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.1 Å/pix.
x 219 pix.
= 459.9 Å		2.1 Å/pix.
x 219 pix.
= 459.9 Å		2.1 Å/pix.
x 219 pix.
= 459.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 160.0 / ムービー #1: 160
最小 - 最大-1450.795410160000074 - 3006.467529300000024
平均 (標準偏差)16.64499855 (±275.968292239999982)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-109-109-109
サイズ219219219
Spacing219219219
セルA=B=C: 459.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.12.12.1
M x/y/z219219219
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z459.900459.900459.900
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-109-109-109
NC/NR/NS219219219
D min/max/mean-1450.7953006.46816.645

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome

全体名称: Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome
要素
  • 試料: Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome
  • 複合体: 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex

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超分子 #1000: Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome

超分子名称: Ribosome-associated complex (RAC) bound to 80S ribosome
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Sample was reconstituted from the purified components
集合状態: One RAC binds to one ribosome / Number unique components: 2
分子量理論値: 3.2 MDa

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類) / 細胞中の位置: cytosol
分子量理論値: 3.1 MDa

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分子 #1: Ribosome-associated complex

分子名称: Ribosome-associated complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: RAC / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類) / 細胞中の位置: cytosol
分子量理論値: 110 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM KOAc, 100 mM sucrose, 7.5 mM Mg(OAc)2, 2 mM DTT
グリッド詳細: carbon supported
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 3.5 s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Final magnification of the object on the CCD image is 148721
日付2011年7月6日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 6954 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles selected by signature. Refinement with spider.
CTF補正詳細: Particle groups with similar defocus
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Sorting for ribosome conformation and ligand presence was performed
使用した粒子像数: 26038

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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