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- EMDB-2171: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2171
タイトルStaphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
マップデータStaphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
試料
  • 試料: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
  • 複合体: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
キーワードarchaea / ribosome 50S protein / RNA / kink-turn / protein synthesis / mass spectrometry
生物種Staphylothermus marinus (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Armache J-P / Anger AM / Marquez V / Frankenberg S / Froehlich T / Villa E / Berninghausen O / Thomm M / Arnold GJ / Beckmann R / Wilson DN
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Promiscuous behaviour of archaeal ribosomal proteins: implications for eukaryotic ribosome evolution.
著者: Jean-Paul Armache / Andreas M Anger / Viter Márquez / Sibylle Franckenberg / Thomas Fröhlich / Elizabeth Villa / Otto Berninghausen / Michael Thomm / Georg J Arnold / Roland Beckmann / Daniel N Wilson /
要旨: In all living cells, protein synthesis occurs on ribonucleoprotein particles called ribosomes. Molecular models have been reported for complete bacterial 70S and eukaryotic 80S ribosomes; however, ...In all living cells, protein synthesis occurs on ribonucleoprotein particles called ribosomes. Molecular models have been reported for complete bacterial 70S and eukaryotic 80S ribosomes; however, only molecular models of large 50S subunits have been reported for archaea. Here, we present a complete molecular model for the Pyrococcus furiosus 70S ribosome based on a 6.6 Å cryo-electron microscopy map. Moreover, we have determined cryo-electron microscopy reconstructions of the Euryarchaeota Methanococcus igneus and Thermococcus kodakaraensis 70S ribosomes and Crenarchaeota Staphylothermus marinus 50S subunit. Examination of these structures reveals a surprising promiscuous behavior of archaeal ribosomal proteins: We observe intersubunit promiscuity of S24e and L8e (L7ae), the latter binding to the head of the small subunit, analogous to S12e in eukaryotes. Moreover, L8e and L14e exhibit intrasubunit promiscuity, being present in two copies per archaeal 50S subunit, with the additional binding site of L14e analogous to the related eukaryotic r-protein L27e. Collectively, these findings suggest insights into the evolution of eukaryotic ribosomal proteins through increased copy number and binding site promiscuity.
履歴
登録2012年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年10月3日-
マップ公開2013年2月13日-
更新2013年2月13日-
現状2013年2月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2171.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 185.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
3.31 Å/pix.
x 368 pix.
= 1218.08 Å		3.31 Å/pix.
x 368 pix.
= 1218.08 Å		3.31 Å/pix.
x 368 pix.
= 1218.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報3.313.313.31
CCP4マップ ヘッダ情報3.313.313.31
EM Navigator ムービー #11.241.241.24
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 3.61 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.46412158 - 5.88103676
平均 (標準偏差)0.0237666 (±0.65059769)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-184-184-183
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 1218.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.313.313.31
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1218.0801218.0801218.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-184-184-183
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-2.4645.8810.024

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit

全体名称: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
要素
  • 試料: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit
  • 複合体: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit

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超分子 #1000: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit

超分子名称: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One ribosomal subunit / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.5 MDa / 理論値: 1.5 MDa

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超分子 #1: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit

超分子名称: Staphylothermus marinus 50S ribosomal subunit / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 50S ribosomal subunit / 組換発現: No
Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S, LSU RNA 23S, LSU RNA 5S
由来(天然)生物種: Staphylothermus marinus (古細菌)
分子量実験値: 1.5 MDa / 理論値: 1.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 20 mM Hepes pH 7.5, 10 mM Mg(OAc)2, 30 mM NH4OAc, 4 mM beta-Mercaptoethanol
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layers of filter paper

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2008年9月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / デジタル化 - スキャナー: OTHER / 実像数: 99 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: Data collected on CCD
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 90000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 90000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Wiener filter on 3D volumes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 11142

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3cc2

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Rigid-body fit into the density using UCSF Chimera built-in "Fit in Map"
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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