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- EMDB-21618: CryoEM structure of full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21618
タイトルCryoEM structure of full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex
    • 複合体: hSTAT2
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription 2
    • 複合体: ZIKV NS5
      • タンパク質・ペプチド: Non-structural protein 5
  • リガンド: ZINC ION
キーワードZIKV NS5 / hSTAT2 / CryoEM / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


ISGF3 complex / symbiont-mediated suppression of host interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-20 family signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of mitochondrial fission / ubiquitin-like protein ligase binding / flavivirin / Regulation of IFNA/IFNB signaling ...ISGF3 complex / symbiont-mediated suppression of host interferon-mediated signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-20 family signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of mitochondrial fission / ubiquitin-like protein ligase binding / flavivirin / Regulation of IFNA/IFNB signaling / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / Evasion by RSV of host interferon responses / defense response / response to peptide hormone / RNA polymerase II transcription regulator complex / Interferon alpha/beta signaling / viral capsid / double-stranded RNA binding / regulation of cell population proliferation / nucleoside-triphosphate phosphatase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / protein-macromolecule adaptor activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / defense response to virus / Potential therapeutics for SARS / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / lipid binding / viral envelope / regulation of transcription by RNA polymerase II / symbiont entry into host cell / chromatin / GTP binding / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal transducer and activation of transcription 2, C-terminal / STAT2, SH2 domain / Signal transducer and activator of transcription 2 C terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain ...Signal transducer and activation of transcription 2, C-terminal / STAT2, SH2 domain / Signal transducer and activator of transcription 2 C terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / p53-like transcription factor, DNA-binding / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Signal transducer and activator of transcription 2 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Boxiao W / Stephanie T
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)1R35GM119721 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)1R21AI147057 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structural basis for STAT2 suppression by flavivirus NS5.
著者: Boxiao Wang / Stephanie Thurmond / Kang Zhou / Maria T Sánchez-Aparicio / Jian Fang / Jiuwei Lu / Linfeng Gao / Wendan Ren / Yanxiang Cui / Ethan C Veit / HeaJin Hong / Matthew J Evans / ...著者: Boxiao Wang / Stephanie Thurmond / Kang Zhou / Maria T Sánchez-Aparicio / Jian Fang / Jiuwei Lu / Linfeng Gao / Wendan Ren / Yanxiang Cui / Ethan C Veit / HeaJin Hong / Matthew J Evans / Seán E O'Leary / Adolfo García-Sastre / Z Hong Zhou / Rong Hai / Jikui Song /
要旨: Suppressing cellular signal transducers of transcription 2 (STAT2) is a common strategy that viruses use to establish infections, yet the detailed mechanism remains elusive, owing to a lack of ...Suppressing cellular signal transducers of transcription 2 (STAT2) is a common strategy that viruses use to establish infections, yet the detailed mechanism remains elusive, owing to a lack of structural information about the viral-cellular complex involved. Here, we report the cryo-EM and crystal structures of human STAT2 (hSTAT2) in complex with the non-structural protein 5 (NS5) of Zika virus (ZIKV) and dengue virus (DENV), revealing two-pronged interactions between NS5 and hSTAT2. First, the NS5 methyltransferase and RNA-dependent RNA polymerase (RdRP) domains form a conserved interdomain cleft harboring the coiled-coil domain of hSTAT2, thus preventing association of hSTAT2 with interferon regulatory factor 9. Second, the NS5 RdRP domain also binds the amino-terminal domain of hSTAT2. Disruption of these ZIKV NS5-hSTAT2 interactions compromised NS5-mediated hSTAT2 degradation and interferon suppression, and viral infection under interferon-competent conditions. Taken together, these results clarify the mechanism underlying the functional antagonism of STAT2 by both ZIKV and DENV.
履歴
登録2020年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月8日-
マップ公開2020年7月8日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wcz
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21618.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21618.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.065448426 - 0.14940508
平均 (標準偏差)0.000026761094 (±0.0046450943)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.920273.920273.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0650.1490.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex

全体名称: full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex
要素
  • 複合体: full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex
    • 複合体: hSTAT2
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription 2
    • 複合体: ZIKV NS5
      • タンパク質・ペプチド: Non-structural protein 5
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex

超分子名称: full-length ZIKV NS5-hSTAT2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 141 kDa/nm

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超分子 #2: hSTAT2

超分子名称: hSTAT2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: ZIKV NS5

超分子名称: ZIKV NS5 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Zika virus (ジカ熱ウイルス)

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分子 #1: Signal transducer and activator of transcription 2

分子名称: Signal transducer and activator of transcription 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.025031 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MAQWEMLQNL DSPFQDQLHQ LYSHSLLPVD IRQYLAVWIE DQNWQEAALG SDDSKATMLF FHFLDQLNYE CGRCSQDPES LLLQHNLRK FCRDIQPFSQ DPTQLAEMIF NLLLEEKRIL IQAQRAQLEQ GEPVLETPVE SQQHEIESRI LDLRAMMEKL V KSISQLKD ...文字列:
MAQWEMLQNL DSPFQDQLHQ LYSHSLLPVD IRQYLAVWIE DQNWQEAALG SDDSKATMLF FHFLDQLNYE CGRCSQDPES LLLQHNLRK FCRDIQPFSQ DPTQLAEMIF NLLLEEKRIL IQAQRAQLEQ GEPVLETPVE SQQHEIESRI LDLRAMMEKL V KSISQLKD QQDVFCFRYK IQAKGKTPSL DPHQTKEQKI LQETLNELDK RRKEVLDASK ALLGRLTTLI ELLLPKLEEW KA QQQKACI RAPIDHGLEQ LETWFTAGAK LLFHLRQLLK ELKGLSCLVS YQDDPLTKGV DLRNAQVTEL LQRLLHRAFV VET QPCMPQ TPHRPLILKT GSKFTVRTRL LVRLQEGNES LTVEVSIDRN PPQLQGFRKF NILTSNQKTL TPEKGQSQGL IWDF GYLTL VEQRSGGSGK GSNKGPLGVT EELHIISFTV KYTYQGLKQE LKTDTLPVVI ISNMNQLSIA WASVLWFNLL SPNLQ NQQF FSNPPKAPWS LLGPALSWQF SSYVGRGLNS DQLSMLRNKL FGQNCRTEDP LLSWADFTKR ESPPGKLPFW TWLDKI LEL VHDHLKDLWN DGRIMGFVSR SQERRLLKKT MSGTFLLRFS ESSEGGITCS WVEHQDDDKV LIYSVQPYTK EVLQSLP LT EIIRHYQLLT EENIPENPLR FLYPRIPRDE AFGCYYQEKV NLQERRKYLK HRLIVVSNRQ VDELQQPLEL KPEPELES L ELELGLVPEP ELSLDLEPLL KAGLDLGPEL ESVLESTLEP VIEPTLCMVS QTVPEPDQGP VSQPVPEPDL PCDLRHLNT EPMEIFRNCV KIEEIMPNGD PLLAGQNTVD EVYVSRPSHF YTDGPLMPSD F

UniProtKB: Signal transducer and activator of transcription 2

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分子 #2: Non-structural protein 5

分子名称: Non-structural protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Zika virus (ジカ熱ウイルス)
分子量理論値: 103.118703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GGGTGETLGE KWKARLNQMS ALEFYSYKKS GITEVCREEA RRALKDGVAT GGHAVSRGSA KLRWLVERGY LQPYGKVVDL GCGRGGWSY YAATIRKVQE VRGYTKGGPG HEEPMLVQSY GWNIVRLKSG VDVFHMAAEP CDTLLCDIGE SSSSPEVEET R TLRVLSMV ...文字列:
GGGTGETLGE KWKARLNQMS ALEFYSYKKS GITEVCREEA RRALKDGVAT GGHAVSRGSA KLRWLVERGY LQPYGKVVDL GCGRGGWSY YAATIRKVQE VRGYTKGGPG HEEPMLVQSY GWNIVRLKSG VDVFHMAAEP CDTLLCDIGE SSSSPEVEET R TLRVLSMV GDWLEKRPGA FCIKVLCPYT STMMETMERL QRRHGGGLVR VPLSRNSTHE MYWVSGAKSN IIKSVSTTSQ LL LGRMDGP RRPVKYEEDV NLGSGTRAVA SCAEAPNMKI IGRRIERIRN EHAETWFLDE NHPYRTWAYH GSYEAPTQGS ASS LVNGVV RLLSKPWDVV TGVTGIAMTD TTPYGQQRVF KEKVDTRVPD PQEGTRQVMN IVSSWLWKEL GKRKRPRVCT KEEF INKVR SNAALGAIFE EEKEWKTAVE AVNDPRFWAL VDREREHHLR GECHSCVYNM MGKREKKQGE FGKAKGSRAI WYMWL GARF LEFEALGFLN EDHWMGRENS GGGVEGLGLQ RLGYILEEMN RAPGGKMYAD DTAGWDTRIS KFDLENEALI TNQMEE GHR TLALAVIKYT YQNKVVKVLR PAEGGKTVMD IISRQDQRGS GQVVTYALNT FTNLVVQLIR NMEAEEVLEM QDLWLLR KP EKVTRWLQSN GWDRLKRMAV SGDDCVVKPI DDRFAHALRF LNDMGKVRKD TQEWKPSTGW SNWEEVPFCS HHFNKLYL K DGRSIVVPCR HQDELIGRAR VSPGAGWSIR ETACLAKSYA QMWQLLYFHR RDLRLMANAI CSAVPVDWVP TGRTTWSIH GKGEWMTTED MLMVWNRVWI EENDHMEDKT PVTKWTDIPY LGKREDLWCG SLIGHRPRTT WAENIKDTVN MVRRIIGDEE KYMDYLSTQ VRYLGEEGST PGVL

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25 mM Tris-HCl, pH 7.5, 175 mM NaCl, 5 mM DTT
グリッド材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 118760
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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