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- EMDB-20814: Cryo-EM structure of the FLCN-FNIP2-Rag-Ragulator complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20814
タイトルCryo-EM structure of the FLCN-FNIP2-Rag-Ragulator complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases and the scaffolding protein complex Ragulator
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 3種
キーワードFLCN-FNIP2 / Rag GTPases / Ragulator / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex ...negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / regulation of Ras protein signal transduction / negative regulation of brown fat cell differentiation / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling / regulation of pro-B cell differentiation / protein localization to lysosome / negative regulation of lysosome organization / regulation of TOR signaling / endosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / fibroblast migration / MTOR signalling / lysosome localization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / ATPase inhibitor activity / cell-cell junction assembly / kinase activator activity / protein localization to membrane / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of cold-induced thermogenesis / endosomal transport / azurophil granule membrane / lysosome organization / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / regulation of cell size / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / hemopoiesis / TOR signaling / regulation of protein phosphorylation / enzyme inhibitor activity / mTORC1-mediated signalling / tertiary granule membrane / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / enzyme-substrate adaptor activity / cellular response to nutrient levels / specific granule membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / energy homeostasis / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of autophagy / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of autophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / RNA splicing / viral genome replication / cholesterol homeostasis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cellular response to starvation / epithelial cell proliferation / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to amino acid stimulus / regulation of cell growth / positive regulation of protein-containing complex assembly / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to virus / positive regulation of protein localization to nucleus / centriolar satellite / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / negative regulation of epithelial cell proliferation / mitotic spindle / GDP binding / late endosome membrane / intracellular protein localization
類似検索 - 分子機能
Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain ...Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Folliculin/SMCR8, longin domain / Folliculin/SMCR8, tripartite DENN domain / Vesicle coat protein involved in Golgi to plasma membrane transport / Tripartite DENN FLCN/SMCR8-type domain profile. / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / RagA/B / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Folliculin / Ras-related GTP-binding protein C / Folliculin-interacting protein 2 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Shen K / Rogala KB
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA103866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA129105 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R37 AI47389 米国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-15-1-0230 米国
Lustgarten Foundation 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Tuberous Sclerosis Association 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM Structure of the Human FLCN-FNIP2-Rag-Ragulator Complex.
著者: Kuang Shen / Kacper B Rogala / Hui-Ting Chou / Rick K Huang / Zhiheng Yu / David M Sabatini /
要旨: mTORC1 controls anabolic and catabolic processes in response to nutrients through the Rag GTPase heterodimer, which is regulated by multiple upstream protein complexes. One such regulator, FLCN- ...mTORC1 controls anabolic and catabolic processes in response to nutrients through the Rag GTPase heterodimer, which is regulated by multiple upstream protein complexes. One such regulator, FLCN-FNIP2, is a GTPase activating protein (GAP) for RagC/D, but despite its important role, how it activates the Rag GTPase heterodimer remains unknown. We used cryo-EM to determine the structure of FLCN-FNIP2 in a complex with the Rag GTPases and Ragulator. FLCN-FNIP2 adopts an extended conformation with two pairs of heterodimerized domains. The Longin domains heterodimerize and contact both nucleotide binding domains of the Rag heterodimer, while the DENN domains interact at the distal end of the structure. Biochemical analyses reveal a conserved arginine on FLCN as the catalytic arginine finger and lead us to interpret our structure as an on-pathway intermediate. These data reveal features of a GAP-GTPase interaction and the structure of a critical component of the nutrient-sensing mTORC1 pathway.
履歴
登録2019年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月20日-
マップ公開2019年11月20日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
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  • 原子モデル: PDB-6ulg
  • 表面レベル: 0.02
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20814.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20814.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å		1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å		1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.002 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.058811273 - 0.10569042
平均 (標準偏差)0.0000120882605 (±0.0023958504)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 374.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z374.400374.400374.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ929262
NX/NY/NZ290290360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0590.1060.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases an...

全体名称: Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases and the scaffolding protein complex Ragulator
要素
  • 複合体: Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases and the scaffolding protein complex Ragulator
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR3
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR2
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR5
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR4
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR1
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin-interacting protein 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases an...

超分子名称: Nonameric complex of FLCN-FNIP2 with its substrate Rag GTPases and the scaffolding protein complex Ragulator
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 380 KDa

+
分子 #1: Folliculin

分子名称: Folliculin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.551191 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNAIVALCHF CELHGPRTLF CTEVLHAPLP QGDGNEDSPG QGEQAEEEEG GIQMNSRMRA HSPAEGASVE SSSPGPKKSD MCEGCRSLA AGHPGYISHD KETSIKYVSH QHPSHPQLFS IVRQACVRSL SCEVCPGREG PIFFGDEQHG FVFSHTFFIK D SLARGFQR ...文字列:
MNAIVALCHF CELHGPRTLF CTEVLHAPLP QGDGNEDSPG QGEQAEEEEG GIQMNSRMRA HSPAEGASVE SSSPGPKKSD MCEGCRSLA AGHPGYISHD KETSIKYVSH QHPSHPQLFS IVRQACVRSL SCEVCPGREG PIFFGDEQHG FVFSHTFFIK D SLARGFQR WYSIITIMMD RIYLINSWPF LLGKVRGIID ELQGKALKVF EAEQFGCPQR AQRMNTAFTP FLHQRNGNAA RS LTSLTSD DNLWACLHTS FAWLLKACGS RLTEKLLEGA PTEDTLVQME KLADLEEESE SWDNSEAEEE EKAPVLPEST EGR ELTQGP AESSSLSGCG SWQPRKLPVF KSLRHMRQVL GAPSFRMLAW HVLMGNQVIW KSRDVDLVQS AFEVLRTMLP VGCV RIIPY SSQYEEAYRC NFLGLSPHVQ IPPHVLSSEF AVIVEVHAAA RSTLHPVGCE DDQSLSKYEF VVTSGSPVAA DRVGP TILN KIEAALTNQN LSVDVVDQCL VCLKEEWMNK VKVLFKFTKV DSRPKEDTQK LLSILGASEE DNVKLLKFWM TGLSKT YKS HLMSTVRSPT ASESRN

UniProtKB: Folliculin

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分子 #2: Ragulator complex protein LAMTOR3

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.637678 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADDLKRFLY KKLPSVEGLH AIVVSDRDGV PVIKVANDNA PEHALRPGFL STFALATDQG SKLGLSKNKS IICYYNTYQV VQFNRLPLV VSFIASSSAN TGLIVSLEKE LAPLFEELRQ VVEVS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR3

+
分子 #3: Ragulator complex protein LAMTOR2

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.51745 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MLRPKALTQV LSQANTGGVQ STLLLNNEGS LLAYSGYGDT DARVTAAIAS NIWAAYDRNG NQAFNEDNLK FILMDCMEGR VAITRVANL LLCMYAKETV GFGMLKAKAQ ALVQYLEEPL TQVAAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR2

+
分子 #4: Ragulator complex protein LAMTOR5

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.6229 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MEATLEQHLE DTMKNPSIVG VLCTDSQGLN LGCRGTLSDE HAGVISVLAQ QAAKLTSDPT DIPVVCLESD NGNIMIQKHD GITVAVHKM AS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR5

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分子 #5: Ragulator complex protein LAMTOR4

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.753236 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTSALTQGLE RIPDQLGYLV LSEGAVLASS GDLENDEQAA SAISELVSTA CGFRLHRGMN VPFKRLSVVF GEHTLLVTVS GQRVFVVKR QNRGREPIDV

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR4

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分子 #6: Ragulator complex protein LAMTOR1

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.762775 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGCCYSSENE DSDQDREERK LLLDPSSPPT KALNGAEPNY HSLPSARTDE QALLSSILAK TASNIIDVSA ADSQGMEQHE YMDRARQYS TRLAVLSSSL THWKKLPPLP SLTSQPHQVL ASEPIPFSDL QQVSRIAAYA YSALSQIRVD AKEELVVQFG I P

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR1

+
分子 #7: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 詳細: RagA containing a T21N mutation / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.628168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK NSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGQDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET ...文字列:
MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK NSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGQDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET LYKAWSSIVY QLIPNVQQLE MNLRNFAQII EADEVLLFER ATFLVISHYQ CKEQRDVHRF EKISNIIKQF KL SCSKLAA SFQSMEVRNS NFAAFIDIFT SNTYVMVVMS DPSIPSAATL INIRNARKHF EKLERVDGPK HSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

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分子 #8: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.271832 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKSSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN ...文字列:
MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKSSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN PDMNFEVFIH KVDGLSDDHK IETQRDIHQR ANDDLADAGL EKLHLSFYLT SIYDHSIFEA FSKVVQKLIP QL PTLENLL NIFISNSGIE KAFLFDVVSK IYIATDSSPV DMQSYELCCD MIDVVIDVSC IYGLKEDGSG SAYDKESMAI IKL NNTTVL YLKEVTKFLA LVCILREESF ERKGLIDYNF HCFRKAIHEV FEVGVTSHRS CGHQTSASSL KALTHNGTPR NAI

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #9: Folliculin-interacting protein 2

分子名称: Folliculin-interacting protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 122.260195 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAPTLLQKLF NKRGSSGSSA AASAQGRAPK EGPAFSWSCS EFDLNEIRLI VYQDCDRRGR QVLFDSKAVQ KIEEVTAQKT EDVPIKISA KCCQGSSSVS SSSSSSISSH SSSGGSSHHA KEQLPKYQYT RPASDVNMLG EMMFGSVAMS YKGSTLKIHY I RSPPQLMI ...文字列:
MAPTLLQKLF NKRGSSGSSA AASAQGRAPK EGPAFSWSCS EFDLNEIRLI VYQDCDRRGR QVLFDSKAVQ KIEEVTAQKT EDVPIKISA KCCQGSSSVS SSSSSSISSH SSSGGSSHHA KEQLPKYQYT RPASDVNMLG EMMFGSVAMS YKGSTLKIHY I RSPPQLMI SKVFSARMGS FCGSTNNLQD SFEYINQDPN LGKLNTNQNS LGPCRTGSNL AHSTPVDMPS RGQNEDRDSG IA RSASLSS LLITPFPSPS SSTSSSSSYQ RRWLRSQTTS LENGIIPRRS TDETFSLAEE TCSSNPAMVR RKKIAISIIF SLC EKEEAQ RNFQDFFFSH FPLFESHMNR LKSAIEKAMI SCRKIAESSL RVQFYVSRLM EALGEFRGTI WNLYSVPRIA EPVW LTMMS GTLEKNQLCQ RFLKEFTLLI EQINKNQFFA ALLTAVLTYH LAWVPTVMPV DHPPIKAFSE KRTSQSVNML AKTHP YNPL WAQLGDLYGA IGSPVRLTRT VVVGKQKDLV QRILYVLTYF LRCSELQENQ LTWSGNHGEG DQVLNGSKII TALEKG EVE ESEYVVITVR NEPALVPPIL PPTAAERHNP WPTGFPECPE GTDSRDLGLK PDKEANRRPE QGSEACSAGC LGPASDA SW KPQNAFCGDE KNKEAPQDGS SRLPSCEVLG AGMKMDQQAV CELLKVEMPT RLPDRSVAWP CPDRHLREKP SLEKVTFQ I GSFASPESDF ESRMKKMEER VKACGPSLEA SEAADVAQDP QVSRSPFKPG FQENVCCPQN RLSEGDEGES DKGFAEDRG SRNDMAADIA GQLSHAADLG TASHGAGGTG GRRLEATRGL YVKAAEGPVL EPVAPRCVQR GPGLVAGANI PCGDDNKKAN FRTEGDIPR NESSDSALGD SDDEACASAM LDLGHGGDRT GGSLEVELPL PRSQSISTQN VRNFGRSLLA GYCPTYMPDL V LHGTGSDE KLKQCLVADL VHTVHHPVLD EPIAEAVCII ADTDKWSVQV ATSQRKVTDN MKLGQDVLVS SQVSSLLQSI LQ LYKLHLP ADFCIMHLED RLQEMYLKSK MLSEYLRGHT RVHVKELGVV LGIESNDLPL LTAIASTHSP YVAQILL

UniProtKB: Folliculin-interacting protein 2

+
分子 #10: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: GNP
分子量理論値: 522.196 Da
Chemical component information

ChemComp-GNP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

+
分子 #12: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
平均電子線量: 59.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 126984
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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