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- EMDB-20732: GluA2 in complex with its auxiliary subunit CNIH3 in AS map I - (... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20732
タイトルGluA2 in complex with its auxiliary subunit CNIH3 in AS map I - (LBD-TMD-C3(AS) I) - with antagonist ZK200775, without NTD
マップデータGluA2 in complex with its auxiliary subunit CNIH3 in AS map I - with antagonist ZK200775, without NTD
試料
  • 複合体: GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS
    • 複合体: Glutamate receptor 2
      • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • 複合体: Protein cornichon homolog 3
      • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 3
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / localization within membrane / channel regulator activity / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / localization within membrane / channel regulator activity / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / vesicle-mediated transport / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2 / Protein cornichon homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Nakagawa T
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human DevelopmentR01HD061543 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structures of the AMPA receptor in complex with its auxiliary subunit cornichon.
著者: Terunaga Nakagawa /
要旨: In the brain, AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) form complexes with their auxiliary subunits and mediate the majority of fast excitatory neurotransmission. Signals transduced by these complexes ...In the brain, AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) form complexes with their auxiliary subunits and mediate the majority of fast excitatory neurotransmission. Signals transduced by these complexes are critical for synaptic plasticity, learning, and memory. The two major categories of AMPAR auxiliary subunits are transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs) and cornichon homologs (CNIHs); these subunits share little homology and play distinct roles in controlling ion channel gating and trafficking of AMPAR. Here, I report high-resolution cryo-electron microscopy structures of AMPAR in complex with CNIH3. Contrary to its predicted membrane topology, CNIH3 lacks an extracellular domain and instead contains four membrane-spanning helices. The protein-protein interaction interface that dictates channel modulation and the lipids surrounding the complex are revealed. These structures provide insights into the molecular mechanism for ion channel modulation and assembly of AMPAR/CNIH3 complexes.
履歴
登録2019年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2019年12月18日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.018
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20732.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20732.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GluA2 in complex with its auxiliary subunit CNIH3 in AS map I - with antagonist ZK200775, without NTD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 383.76 Å		1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 383.76 Å		1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 383.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.066 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.05631211 - 0.09510806
平均 (標準偏差)0.00010620647 (±0.002830746)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 383.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0661.0661.066
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z383.760383.760383.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0560.0950.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS

全体名称: GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS
要素
  • 複合体: GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS
    • 複合体: Glutamate receptor 2
      • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • 複合体: Protein cornichon homolog 3
      • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 3

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超分子 #1: GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS

超分子名称: GluA2 in complex with CNIH3 at 4:4 stoichiometry in AS
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Bound to antagonist ZK200775 (MPQX). Focused classification and refinement of the LBD, TMD, and CNIH3. The NTD is not aligned. No symmetry imposed.
分子量理論値: 470 KDa

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超分子 #2: Glutamate receptor 2

超分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: HEK

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超分子 #3: Protein cornichon homolog 3

超分子名称: Protein cornichon homolog 3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIFG FYDKKSVNTI TSFCGTLHVS FITPSFPTDG THPFVIQMRP DLKGALLSLI EYYQWDKFAY LYDSDRGLST LQAVLDSAAE ...文字列:
MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIFG FYDKKSVNTI TSFCGTLHVS FITPSFPTDG THPFVIQMRP DLKGALLSLI EYYQWDKFAY LYDSDRGLST LQAVLDSAAE KKWQVTAINV GNINNDKKDE TYRSLFQDLE LKKERRVILD CERDKVNDIV DQVITIGKHV KGYHYIIANL GFTDGDLLKI QFGGANVSGF QIVDYDDSLV SKFIERWSTL EEKEYPGAHT ATIKYTSALT YDAVQVMTEA FRNLRKQRIE ISRRGNAGDC LANPAVPWGQ GVEIERALKQ VQVEGLSGNI KFDQNGKRIN YTINIMELKT NGPRKIGYWS EVDKMVVTLT ELPSGNDTSG LENKTVVVTT ILESPYVMMK KNHEMLEGNE RYEGYCVDLA AEIAKHCGFK YKLTIVGDGK YGARDADTKI WNGMVGELVY GKADIAIAPL TITLVREEVI DFSKPFMSLG ISIMIKKPQK SKPGVFSFLD PLAYEIWMCI VFAYIGVSVV LFLVSRFSPY EWHTEEFEDG RETQSSESTN EFGIFNSLWF SLGAFMRQGC DISPRSLSGR IVGGVWWFFT LIIISSYTAN LAAFLTVERM VSPIESAEDL SKQTEIAYGT LDSGSTKEFF RRSKIAVFDK MWTYMRSAEP SVFVRTTAEG VARVRKSKGK YAYLLESTMN EYIEQRKPCD TMKVGGNLDS KGYGIATPKG SSLGNAVNLA VLKLNEQGLL DKLKNKWWYD KGECGSGGGD SKEKTSALSL SNVAGVFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKVAK NPQNINPSSS QNSQNFATDY KDDDDKEGYN VYGIESVKI

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分子 #2: Protein cornichon homolog 3

分子名称: Protein cornichon homolog 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAFTFAAFCY MLSLVLCAAL IFFAIWHIIA FDELRTDFKS PIDQCNPVHA RERLRNIERI CFLLRKLVLP EYSIHSLFCI MFLCAQEWLT LGLNVPLLFY HFWRYFHCPA DSSELAYDPP VVMNADTLSY CQKEAWCKLA FYLLSFFYYL YCMIYTLVSS GGRGGTETSQ VAPA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisHClTris
150.0 mMNaClsodium chloride
0.05 %GDNGDN
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11340 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 58.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6780000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2680

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.06) / 使用した粒子像数: 84584
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.06)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.06)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 72500 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.06)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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