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- EMDB-20387: NRBF2-MIT-linker-BECN1 containing PI3KC3-C1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20387
タイトルNRBF2-MIT-linker-BECN1 containing PI3KC3-C1
マップデータAutophagy related protein NRBF2 has an N-terminal helical bundle which binds to the core scaffold (VPS15) of the larger PI3KC3-C1 complex.
試料
  • 複合体: Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1, ATG14, VPS34, VPS15
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Young LN / Goerdeler F / Hurley JH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer InstituteF99 CA2230329 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences051487 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Structural pathway for allosteric activation of the autophagic PI 3-kinase complex I.
著者: Lindsey N Young / Felix Goerdeler / James H Hurley /
要旨: Autophagy induction by starvation and stress involves the enzymatic activation of the class III phosphatidylinositol (PI) 3-kinase complex I (PI3KC3-C1). The inactive basal state of PI3KC3-C1 is ...Autophagy induction by starvation and stress involves the enzymatic activation of the class III phosphatidylinositol (PI) 3-kinase complex I (PI3KC3-C1). The inactive basal state of PI3KC3-C1 is maintained by inhibitory contacts between the VPS15 protein kinase and VPS34 lipid kinase domains that restrict the conformation of the VPS34 activation loop. Here, the proautophagic MIT domain-containing protein NRBF2 was used to map the structural changes leading to activation. Cryoelectron microscopy was used to visualize a 2-step PI3KC3-C1 activation pathway driven by NRFB2 MIT domain binding. Binding of a single NRBF2 MIT domain bends the helical solenoid of the VPS15 scaffold, displaces the protein kinase domain of VPS15, and releases the VPS34 kinase domain from the inhibited conformation. Binding of a second MIT stabilizes the VPS34 lipid kinase domain in an active conformation that has an unrestricted activation loop and is poised for access to membranes.
履歴
登録2019年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年10月2日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20387.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20387.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Autophagy related protein NRBF2 has an N-terminal helical bundle which binds to the core scaffold (VPS15) of the larger PI3KC3-C1 complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 352 pix.
= 404.8 Å		1.15 Å/pix.
x 352 pix.
= 404.8 Å		1.15 Å/pix.
x 352 pix.
= 404.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0125 / ムービー #1: 0.0125
最小 - 最大-0.013498004 - 0.038241502
平均 (標準偏差)0.00008079709 (±0.0010235326)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 404.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z404.800404.800404.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-0.0130.0380.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20387_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1...

全体名称: Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1, ATG14, VPS34, VPS15
要素
  • 複合体: Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1, ATG14, VPS34, VPS15

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超分子 #1: Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1...

超分子名称: Class III PI 3-Kinase Complex 1 containing NRBF2-MIT-linker-BECN1, ATG14, VPS34, VPS15
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: HEK 293 GNTI / 組換細胞: Kidney cells / 組換プラスミド: pCAG vectors
分子量理論値: 400 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 88 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均露光時間: 5.2 sec. / 平均電子線量: 1.52 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio from cryosparc
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24036
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4) / 詳細: from Relion
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5dfz

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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