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- EMDB-2020: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deleti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2020
タイトルStructure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations
マップデータE. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
試料
  • 試料: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
  • 複合体: E. coli 30S ribosomal subunit
キーワードribosome biogenesis / methyltransferase / KsgA / small ribosomal subunit
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.7 Å
データ登録者Boehringer D / O'Farrell HC / Rife JP / Ban N
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Structural insights into methyltransferase KsgA function in 30S ribosomal subunit biogenesis.
著者: Daniel Boehringer / Heather C O'Farrell / Jason P Rife / Nenad Ban /
要旨: The assembly of the ribosomal subunits is facilitated by ribosome biogenesis factors. The universally conserved methyltransferase KsgA modifies two adjacent adenosine residues in the 3'-terminal ...The assembly of the ribosomal subunits is facilitated by ribosome biogenesis factors. The universally conserved methyltransferase KsgA modifies two adjacent adenosine residues in the 3'-terminal helix 45 of the 16 S ribosomal RNA (rRNA). KsgA recognizes its substrate adenosine residues only in the context of a near mature 30S subunit and is required for the efficient processing of the rRNA termini during ribosome biogenesis. Here, we present the cryo-EM structure of KsgA bound to a nonmethylated 30S ribosomal subunit. The structure reveals that KsgA binds to the 30S platform with the catalytic N-terminal domain interacting with substrate adenosine residues in helix 45 and the C-terminal domain making extensive contacts to helix 27 and helix 24. KsgA excludes the penultimate rRNA helix 44 from adopting its position in the mature 30S subunit, blocking the formation of the decoding site and subunit joining. We suggest that the activation of methyltransferase activity and subsequent dissociation of KsgA control conformational changes in helix 44 required for final rRNA processing and translation initiation.
履歴
登録2012年1月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月31日-
マップ公開2012年2月15日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2020.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2020.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.47 Å/pix.
x 88 pix.
= 393.36 Å		4.47 Å/pix.
x 88 pix.
= 393.36 Å		4.47 Å/pix.
x 88 pix.
= 393.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.47 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 32.0 / ムービー #1: 32
最小 - 最大-203.718490599999996 - 294.113128659999973
平均 (標準偏差)-15.87355614 (±19.794481279999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-44-44-44
サイズ888888
Spacing888888
セルA=B=C: 393.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.474.474.47
M x/y/z888888
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z393.360393.360393.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-44-44-44
NC/NR/NS888888
D min/max/mean-203.718294.113-15.874

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deleti...

全体名称: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
要素
  • 試料: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
  • 複合体: E. coli 30S ribosomal subunit

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超分子 #1000: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deleti...

超分子名称: Structure of the E. coli 30S ribosomal subunit from a ksgA deletion strain in the conformation obtained at high magnesium concentrations.
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Translationally inactive 30S ribosomal subunits from a magnesium depleted sample were reactivated by incubation at high magnesium concentrations.
集合状態: Monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 790 KDa / 理論値: 790 KDa

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超分子 #1: E. coli 30S ribosomal subunit

超分子名称: E. coli 30S ribosomal subunit / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: small ribosomal subunit
詳細: 30S ribosomal subunits lacking the methylation at A1518 and A1519
組換発現: Yes / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: SSU 30S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 790 KDa / 理論値: 790 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
詳細: 100 mM NH4Cl, 20 mM MgCl2, 20 mM HEPES/KOH pH 7.6, 3 mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil 200 mesh copper
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
詳細Semi-automatic data acquisition with SerialEM script
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 82000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Per image, ctffind3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic-5,Spider / 使用した粒子像数: 15788

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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