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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20197 | |||||||||
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タイトル | Symmetric reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain VLP in T=3 symmetry | |||||||||
マップデータ | Symmetric reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain in T=3 symmetry | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Major capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Jung J / Grant T / Thomas DR / Diehnelt CW / Grigorieff N / Joshua-Tor L | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019 タイトル: High-resolution cryo-EM structures of outbreak strain human norovirus shells reveal size variations. 著者: James Jung / Timothy Grant / Dennis R Thomas / Chris W Diehnelt / Nikolaus Grigorieff / Leemor Joshua-Tor / 要旨: Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available ...Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available in detail for only a single strain (GI.1). We present high-resolution (2.6- to 4.1-Å) cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GII.4, GII.2, GI.7, and GI.1 human norovirus outbreak strain virus-like particles (VLPs). Although norovirus VLPs have been thought to exist in a single-sized assembly, our structures reveal polymorphism between and within genogroups, with small, medium, and large particle sizes observed. Using asymmetric reconstruction, we were able to resolve a Zn metal ion adjacent to the coreceptor binding site, which affected the structural stability of the shell. Our structures serve as valuable templates for facilitating vaccine formulations. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20197.map.gz | 1.8 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20197-v30.xml emd-20197.xml | 15.8 KB 15.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_20197_fsc.xml | 32.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_20197.png | 196.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20197 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20197 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20197_validation.pdf.gz | 78.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20197_full_validation.pdf.gz | 77.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20197_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20197 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20197 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20197.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Symmetric reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain in T=3 symmetry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003
全体 | 名称: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003
超分子 | 名称: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1097017 / 生物種: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 / Sci species strain: GI.7 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
Host system | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
分子量 | 実験値: 10.45 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 420.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Human norovirus GI.7 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP1...
分子 | 名称: Human norovirus GI.7 Snow Mountain Virus strain major capsid (VP1) protein タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: DGTSGAGQLV PEVNAAEPLP LEPVVGAATA AATAGQVNLI DPWIMNNF V QAPEGEFTIS PNNTPGDILF DLHLGPHLNP FLQHLSQMYN GWVGNMRVRV MLAGNAFTA GKIIICCVPP GFASQNISIG QATMFPHVIA DVRVLEPIEI PLDDVRNVLF HTNENRPTMR ...文字列: DGTSGAGQLV PEVNAAEPLP LEPVVGAATA AATAGQVNLI DPWIMNNF V QAPEGEFTIS PNNTPGDILF DLHLGPHLNP FLQHLSQMYN GWVGNMRVRV MLAGNAFTA GKIIICCVPP GFASQNISIG QATMFPHVIA DVRVLEPIEI PLDDVRNVLF HTNENRPTMR LLCMLYTPL RAGGASSGTD PFVIAGRVLT CPSPDFNFLF LVPPSVEQKT RQLTVPNIPL N NLANSRVP AMINKMTVST DQNQVVQFQN GRCTLEGQLL GTTPVSASQV ARIRGKVFST AS GKGLNLT ELDGTPYHAF ESPAPLGFPD IGACDWHVST FKVDQNLSGD PMSRLDVKQN APF APHLGS IEFTSDQDPT GDQLGTLAWV SPSTSGARVD PWKIPSYGST VTESTHLAPP IFPP GFGEA IVYFMSDFPI VSGNTAQVPC TLPQEFVSHF VEQQAPVRGE AALLHYVDPD THRNL GEFK LYPDGFITCV PNTGGGPQNL PTNGVFVFSS WVSRYYQLKP VGT |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 5.75 |
グリッド | 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 1973 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 70.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.4 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 230-526 |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |