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万見
- EMDB-2013: Electron microscopy negative staining map of the cross-linked p97... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2013
タイトルElectron microscopy negative staining map of the cross-linked p97-Ufd1-Npl4 complex
マップデータSurface rendered p97-ATPase in complex with the adaptor Ufd1-Npl4
試料
  • 試料: p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: Ufd1
  • タンパク質・ペプチド: Npl4
キーワードEM / p97 / Ufd1-Npl4 / asymmetric complex / ATPase
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Bebeacua C / Forster A / McKeown C / Meyer HH / Zhang X / Freemont PS
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Distinct conformations of the protein complex p97-Ufd1-Npl4 revealed by electron cryomicroscopy.
著者: Cecilia Bebeacua / Andreas Förster / Ciarán McKeown / Hemmo H Meyer / Xiaodong Zhang / Paul S Freemont /
要旨: p97 is a key regulator of numerous cellular pathways and associates with ubiquitin-binding adaptors to remodel ubiquitin-modified substrate proteins. How adaptor binding to p97 is coordinated and how ...p97 is a key regulator of numerous cellular pathways and associates with ubiquitin-binding adaptors to remodel ubiquitin-modified substrate proteins. How adaptor binding to p97 is coordinated and how adaptors contribute to substrate remodeling is unclear. Here we present the 3D electron cryomicroscopy reconstructions of the major Ufd1-Npl4 adaptor in complex with p97. Our reconstructions show that p97-Ufd1-Npl4 is highly dynamic and that Ufd1-Npl4 assumes distinct positions relative to the p97 ring upon addition of nucleotide. Our results suggest a model for substrate remodeling by p97 and also explains how p97-Ufd1-Npl4 could form other complexes in a hierarchical model of p97-cofactor assembly.
履歴
登録2011年12月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月13日-
マップ公開2012年1月13日-
更新2015年6月10日-
現状2015年6月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd2013fig.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2013.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface rendered p97-ATPase in complex with the adaptor Ufd1-Npl4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.53 Å/pix.
x 128 pix.
= 451.84 Å		3.53 Å/pix.
x 128 pix.
= 451.84 Å		3.53 Å/pix.
x 128 pix.
= 451.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.53 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.2 / ムービー #1: 4.2
最小 - 最大-1.68775 - 13.483599999999999
平均 (標準偏差)0.115421 (±0.819604)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 451.84 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.533.533.53
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z451.840451.840451.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-1.68813.4840.115

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde

全体名称: p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde
要素
  • 試料: p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: Ufd1
  • タンパク質・ペプチド: Npl4

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超分子 #1000: p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde

超分子名称: p97-Ufd1-Npl4 cross-linked with glutaraldehyde / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One hexamer of p97 binds to one Ufd1-Npl4 dimer
Number unique components: 3
分子量実験値: 623 KDa / 理論値: 623 KDa

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分子 #1: p97

分子名称: p97 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: p97 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House mouse / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta

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分子 #2: Ufd1

分子名称: Ufd1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Ufd1 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House mouse / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta

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分子 #3: Npl4

分子名称: Npl4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Npl4 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norway rat / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 25 mM HEPES, 500 mM KCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 2% w/v uranyl acetate for 60 seconds.
グリッド詳細: 200 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2008年7月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 実像数: 1000 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: RT / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC / 使用した粒子像数: 15000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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