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万見
- EMDB-2319: Cryo-EM of full-length p97-FAF1 protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2319
タイトルCryo-EM of full-length p97-FAF1 protein complex
マップデータReconstruction of full-length p97-FAF1 protein complex
試料
  • 試料: Full-length p97-FAF1
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: Fas-associated factor 1
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / ooplasm / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Ovarian tumor domain proteases ...: / RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / ooplasm / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / regulation of protein catabolic process / MHC class I protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / NF-kappaB binding / translesion synthesis / regulation of cell adhesion / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / ERAD pathway / heat shock protein binding / lipid droplet / Neutrophil degranulation / proteasome complex / viral genome replication / ubiquitin binding / positive regulation of DNA replication / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / positive regulation of protein catabolic process / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / apoptotic process / synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / Fas-associated factor 1 / UAS / : / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain ...FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / Fas-associated factor 1 / UAS / : / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Thioredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
FAS-associated factor 1 / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Ewens CA / Kloppsteck P / McKeown C / Ebong I-O / Robinson C / Zhang X / Freemont P
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2014
タイトル: The p97-FAF1 protein complex reveals a common mode of p97 adaptor binding.
著者: Caroline A Ewens / Silvia Panico / Patrik Kloppsteck / Ciaran McKeown / Ima-Obong Ebong / Carol Robinson / Xiaodong Zhang / Paul S Freemont /
要旨: p97, also known as valosin-containing protein, is a versatile participant in the ubiquitin-proteasome system. p97 interacts with a large network of adaptor proteins to process ubiquitylated ...p97, also known as valosin-containing protein, is a versatile participant in the ubiquitin-proteasome system. p97 interacts with a large network of adaptor proteins to process ubiquitylated substrates in different cellular pathways, including endoplasmic reticulum-associated degradation and transcription factor activation. p97 and its adaptor Fas-associated factor-1 (FAF1) both have roles in the ubiquitin-proteasome system during NF-κB activation, although the mechanisms are unknown. FAF1 itself also has emerging roles in other cell-cycle pathways and displays altered expression levels in various cancer cell lines. We have performed a detailed study the p97-FAF1 interaction. We show that FAF1 binds p97 stably and in a stoichiometry of 3 to 6. Cryo-EM analysis of p97-FAF1 yielded a 17 Å reconstruction of the complex with FAF1 above the p97 ring. Characteristics of p97-FAF1 uncovered in this study reveal common features in the interactions of p97, providing mechanistic insight into how p97 mediates diverse functionalities.
履歴
登録2013年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年3月13日-
マップ公開2014年3月12日-
更新2014年5月7日-
現状2014年5月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0296
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0296
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2319-for-emd...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2319.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of full-length p97-FAF1 protein complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å		3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å		3.52 Å/pix.
x 128 pix.
= 450.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.52 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0296 / ムービー #1: 0.0296
最小 - 最大-0.18447417 - 0.68788624
平均 (標準偏差)0.00144989 (±0.02399133)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 450.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.523.523.52
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.560450.560450.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-12-40
NX/NY/NZ732581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1840.6880.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-length p97-FAF1

全体名称: Full-length p97-FAF1
要素
  • 試料: Full-length p97-FAF1
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: Fas-associated factor 1

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超分子 #1000: Full-length p97-FAF1

超分子名称: Full-length p97-FAF1 / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One hexamer of p97 bound to one trimer of FAF1
Number unique components: 2
分子量理論値: 780 KDa / 手法: Theoretical

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分子 #1: p97

分子名称: p97 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VCP / 詳細: full-length, wild-type / コピー数: 1 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House Mouse
分子量実験値: 550 KDa / 理論値: 550 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta 2 / 組換プラスミド: PET28b
配列UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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分子 #2: Fas-associated factor 1

分子名称: Fas-associated factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: N-terminally His6-tagged, full-length, wild-type / コピー数: 1 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House Mouse
分子量理論値: 230 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: Rosetta2 / 組換プラスミド: pProEx
配列UniProtKB: FAS-associated factor 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM HEPES, 150mM KCl
グリッド詳細: holey carbon, quantifoil, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: 3sec blot, 0sec drain

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度最低: 94 K / 最高: 104 K / 平均: 94 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2011年12月20日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.76 µm / 実像数: 281 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 4500
最終 角度割当詳細: Imagic
最終 2次元分類クラス数: 457

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3cf2


Chain - Chain ID: a
ソフトウェア名称: chimera, WEDA
詳細domains were separately fitted and taking account of symmetry
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3qq8


Chain - #0 - Chain ID: a / Chain - #1 - Chain ID: b
ソフトウェア名称: chimera, WEDA
詳細domains were separately fitted and taking account of symmetry
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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