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- EMDB-2589: Inter-ring rotations of AAA ATPase p97 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2589
タイトルInter-ring rotations of AAA ATPase p97
マップデータreconstruction of p97 in absence of nucleotide, conformation 1
試料
  • 試料: p97 without nucleotide, conformation 1
  • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードAAA ATPase / p97
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / ERAD pathway / lipid droplet / Neutrophil degranulation / proteasome complex / viral genome replication / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily ...AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Yeung HO / Forster A / Bebeacua C / Niwa H / Ewens C / McKeown C / Zhang X / Freemont PS
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2014
タイトル: Inter-ring rotations of AAA ATPase p97 revealed by electron cryomicroscopy.
著者: Heidi O Yeung / Andreas Förster / Cecilia Bebeacua / Hajime Niwa / Caroline Ewens / Ciarán McKeown / Xiaodong Zhang / Paul S Freemont /
要旨: The type II AAA+ protein p97 is involved in numerous cellular activities, including endoplasmic reticulum-associated degradation, transcription activation, membrane fusion and cell-cycle control. ...The type II AAA+ protein p97 is involved in numerous cellular activities, including endoplasmic reticulum-associated degradation, transcription activation, membrane fusion and cell-cycle control. These activities are at least in part regulated by the ubiquitin system, in which p97 is thought to target ubiquitylated protein substrates within macromolecular complexes and assist in their extraction or disassembly. Although ATPase activity is essential for p97 function, little is known about how ATP binding or hydrolysis is coupled with p97 conformational changes and substrate remodelling. Here, we have used single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) to study the effect of nucleotides on p97 conformation. We have identified conformational heterogeneity within the cryo-EM datasets from which we have resolved two major p97 conformations. A comparison of conformations reveals inter-ring rotations upon nucleotide binding and hydrolysis that may be linked to the remodelling of target protein complexes.
履歴
登録2014年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年2月26日-
マップ公開2014年2月26日-
更新2014年3月19日-
現状2014年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.96
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.96
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2589.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2589.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of p97 in absence of nucleotide, conformation 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.53 Å/pix.
x 100 pix.
= 353. Å		3.53 Å/pix.
x 100 pix.
= 353. Å		3.53 Å/pix.
x 100 pix.
= 353. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.53 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.96 / ムービー #1: 0.96
最小 - 最大-1.97708344 - 12.90200806
平均 (標準偏差)0.10196966 (±0.72054273)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 353.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.533.533.53
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z353.000353.000353.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-207-207-206
NX/NY/NZ414414414
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-1.97712.9020.102

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : p97 without nucleotide, conformation 1

全体名称: p97 without nucleotide, conformation 1
要素
  • 試料: p97 without nucleotide, conformation 1
  • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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超分子 #1000: p97 without nucleotide, conformation 1

超分子名称: p97 without nucleotide, conformation 1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: p97 E578Q mutant comprising residues 22-806 / 集合状態: homohexamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 550 KDa

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分子 #1: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VCP, P97 / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House mouse
分子量理論値: 90 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pET28
配列UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.8 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 250 mM NaCl, 25 mM Tris, 2.5 mM MgCl2
グリッド詳細: carbon film on copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for two seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2008年5月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 27500
最終 2次元分類クラス数: 2

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3cfc


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: VEDA
詳細N, D1 and D2 domains fitted separately under imposition of sixfold symmetry
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1e32


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: VEDA
詳細N, D1 and D2 domains fitted separately under imposition of sixfold symmetry
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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