[日本語] English
万見
- EMDB-18979: Cryo-EM structure of the human TREX complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18979
タイトルCryo-EM structure of the human TREX complex
マップデータStructure of the human TREX complex, map.
試料
  • 複合体: Human TREX complex
    • タンパク質・ペプチド: Spliceosome RNA helicase DDX39B
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 4
キーワードmRNA export / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


THO complex / THO complex part of transcription export complex / transcription export complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA export from nucleus / U6 snRNP / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / ATP-dependent protein binding / mRNA 3'-end processing ...THO complex / THO complex part of transcription export complex / transcription export complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA export from nucleus / U6 snRNP / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / ATP-dependent protein binding / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / ATP-dependent activity, acting on RNA / U4 snRNA binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / U4 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / stem cell division / poly(A)+ mRNA export from nucleus / generation of neurons / spliceosomal complex assembly / blastocyst development / U6 snRNA binding / neuron development / mRNA export from nucleus / RHOBTB2 GTPase cycle / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / cell morphogenesis / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear matrix / mRNA processing / osteoblast differentiation / negative regulation of neuron projection development / regulation of gene expression / RNA helicase activity / nuclear speck / RNA helicase / mRNA binding / apoptotic process / signal transduction / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
THOC3 beta-propeller domain / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 ...THOC3 beta-propeller domain / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 / Transcription- and export-related complex subunit / THO complex subunit 2 N-terminus / THO complex, subunit THOC1 / THO complex subunit 1 transcription elongation factor / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / G-protein beta WD-40 repeat / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Spliceosome RNA helicase DDX39B / THO complex subunit 4 / THO complex subunit 2 / THO complex subunit 1 / THO complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.12 Å
データ登録者Hohmann U / Pacheco-Fiallos B / Plaschka C
資金援助European Union, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)949081European Union
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission896416European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF_1175-2019European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A molecular switch orchestrates the export of human messenger RNA
著者: Hohmann U / Pacheco-Fiallos B / Brennecke J / Plaschka C
履歴
登録2023年11月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18979.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18979.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the human TREX complex, map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 352 pix.
= 436.48 Å		1.24 Å/pix.
x 352 pix.
= 436.48 Å		1.24 Å/pix.
x 352 pix.
= 436.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.602
最小 - 最大-1.697667 - 3.5141616
平均 (標準偏差)0.01982003 (±0.08676031)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 436.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Structure of the human TREX complex, half map B.

ファイルemd_18979_half_map_1.map
注釈Structure of the human TREX complex, half map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Structure of the human TREX complex, half map A.

ファイルemd_18979_half_map_2.map
注釈Structure of the human TREX complex, half map A.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human TREX complex

全体名称: Human TREX complex
要素
  • 複合体: Human TREX complex
    • タンパク質・ペプチド: Spliceosome RNA helicase DDX39B
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: THO complex subunit 4

-
超分子 #1: Human TREX complex

超分子名称: Human TREX complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Spliceosome RNA helicase DDX39B

分子名称: Spliceosome RNA helicase DDX39B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.05625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAENDVDNEL LDYEDDEVET AAGGDGAEAP AKKDVKGSYV SIHSSGFRDF LLKPELLRAI VDCGFEHPSE VQHECIPQAI LGMDVLCQA KSGMGKTAVF VLATLQQLEP VTGQVSVLVM CHTRELAFQI SKEYERFSKY MPNVKVAVFF GGLSIKKDEE V LKKNCPHI ...文字列:
MAENDVDNEL LDYEDDEVET AAGGDGAEAP AKKDVKGSYV SIHSSGFRDF LLKPELLRAI VDCGFEHPSE VQHECIPQAI LGMDVLCQA KSGMGKTAVF VLATLQQLEP VTGQVSVLVM CHTRELAFQI SKEYERFSKY MPNVKVAVFF GGLSIKKDEE V LKKNCPHI VVGTPGRILA LARNKSLNLK HIKHFILDEC DKMLEQLDMR RDVQEIFRMT PHEKQVMMFS ATLSKEIRPV CR KFMQDPM EIFVDDETKL TLHGLQQYYV KLKDNEKNRK LFDLLDVLEF NQVVIFVKSV QRCIALAQLL VEQNFPAIAI HRG MPQEER LSRYQQFKDF QRRILVATNL FGRGMDIERV NIAFNYDMPE DSDTYLHRVA RAGRFGTKGL AITFVSDEND AKIL NDVQD RFEVNISELP DEIDISSYIE QTR

UniProtKB: Spliceosome RNA helicase DDX39B

-
分子 #2: THO complex subunit 1

分子名称: THO complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.752156 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSPTPPLFSL PEARTRFTKS TREALNNKNI KPLLSTFSQV PGSENEKKCT LDQAFRGILE EEIINHSSCE NVLAIISLAI GGVTEGICT ASTPFVLLGD VLDCLPLDQC DTIFTFVEKN VATWKSNTFY SAGKNYLLRM CNDLLRRLSK SQNTVFCGRI Q LFLARLFP ...文字列:
MSPTPPLFSL PEARTRFTKS TREALNNKNI KPLLSTFSQV PGSENEKKCT LDQAFRGILE EEIINHSSCE NVLAIISLAI GGVTEGICT ASTPFVLLGD VLDCLPLDQC DTIFTFVEKN VATWKSNTFY SAGKNYLLRM CNDLLRRLSK SQNTVFCGRI Q LFLARLFP LSEKSGLNLQ SQFNLENVTV FNTNEQESTL GQKHTEDREE GMDVEEGEMG DEEAPTTCSI PIDYNLYRKF WS LQDYFRN PVQCYEKISW KTFLKYSEEV LAVFKSYKLD DTQASRKKME ELKTGGEHVY FAKFLTSEKL MDLQLSDSNF RRH ILLQYL ILFQYLKGQV KFKSSNYVLT DEQSLWIEDT TKSVYQLLSE NPPDGERFSK MVEHILNTEE NWNSWKNEGC PSFV KERTS DTKPTRIIRK RTAPEDFLGK GPTKKILMGN EELTRLWNLC PDNMEACKSE TREHMPTLEE FFEEAIEQAD PENMV ENEY KAVNNSNYGW RALRLLARRS PHFFQPTNQQ FKSLPEYLEN MVIKLAKELP PPSEEIKTGE DEDEEDNDAL LKENES PDV RRDKPVTGEQ IEVFANKLGE QWKILAPYLE MKDSEIRQIE CDSEDMKMRA KQLLVAWQDQ EGVHATPENL INALNKS GL SDLAESLTND NETNS

UniProtKB: THO complex subunit 1

-
分子 #3: THO complex subunit 2

分子名称: THO complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 183.087734 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAAAVVVPA EWIKNWEKSG RGEFLHLCRI LSENKSHDSS TYRDFQQALY ELSYHVIKGN LKHEQASNVL SDISEFREDM PSILADVFC ILDIETNCLE EKSKRDYFTQ LVLACLYLVS DTVLKERLDP ETLESLGLIK QSQQFNQKSV KIKTKLFYKQ Q KFNLLREE ...文字列:
MAAAAVVVPA EWIKNWEKSG RGEFLHLCRI LSENKSHDSS TYRDFQQALY ELSYHVIKGN LKHEQASNVL SDISEFREDM PSILADVFC ILDIETNCLE EKSKRDYFTQ LVLACLYLVS DTVLKERLDP ETLESLGLIK QSQQFNQKSV KIKTKLFYKQ Q KFNLLREE NEGYAKLIAE LGQDLSGSIT SDLILENIKS LIGCFNLDPN RVLDVILEVF ECRPEHDDFF ISLLESYMSM CE PQTLCHI LGFKFKFYQE PNGETPSSLY RVAAVLLQFN LIDLDDLYVH LLPADNCIMD EHKREIAEAK QIVRKLTMVV LSS EKMDER EKEKEKEEEK VEKPPDNQKL GLLEALLKIG DWQHAQNIMD QMPPYYAASH KLIALAICKL IHITIEPLYR RVGV PKGAK GSPVNALQNK RAPKQAESFE DLRRDVFNMF CYLGPHLSHD PILFAKVVRI GKSFMKEFQS DGSKQEDKEK TEVIL SCLL SITDQVLLPS LSLMDCNACM SEELWGMFKT FPYQHRYRLY GQWKNETYNS HPLLVKVKAQ TIDRAKYIMK RLTKEN VKP SGRQIGKLSH SNPTILFDYI LSQIQKYDNL ITPVVDSLKY LTSLNYDVLA YCIIEALANP EKERMKHDDT TISSWLQ SL ASFCGAVFRK YPIDLAGLLQ YVANQLKAGK SFDLLILKEV VQKMAGIEIT EEMTMEQLEA MTGGEQLKAE GGYFGQIR N TKKSSQRLKD ALLDHDLALP LCLLMAQQRN GVIFQEGGEK HLKLVGKLYD QCHDTLVQFG GFLASNLSTE DYIKRVPSI DVLCNEFHTP HDAAFFLSRP MYAHHISSKY DELKKSEKGS KQQHKVHKYI TSCEMVMAPV HEAVVSLHVS KVWDDISPQF YATFWSLTM YDLAVPHTSY EREVNKLKVQ MKAIDDNQEM PPNKKKKEKE RCTALQDKLL EEEKKQMEHV QRVLQRLKLE K DNWLLAKS TKNETITKFL QLCIFPRCIF SAIDAVYCAR FVELVHQQKT PNFSTLLCYD RVFSDIIYTV ASCTENEASR YG RFLCCML ETVTRWHSDR ATYEKECGNY PGFLTILRAT GFDGGNKADQ LDYENFRHVV HKWHYKLTKA SVHCLETGEY THI RNILIV LTKILPWYPK VLNLGQALER RVHKICQEEK EKRPDLYALA MGYSGQLKSR KSYMIPENEF HHKDPPPRNA VASV QNGPG GGPSSSSIGS ASKSDESSTE ETDKSRERSQ CGVKAVNKAS STTPKGNSSN GNSGSNSNKA VKENDKEKGK EKEKE KKEK TPATTPEARV LGKDGKEKPK EERPNKDEKA RETKERTPKS DKEKEKFKKE EKAKDEKFKT TVPNAESKST QERERE KEP SRERDIAKEM KSKENVKGGE KTPVSGSLKS PVPRSDIPEP EREQKRRKID THPSPSHSST VKDSLIELKE SSAKLYI NH TPPPLSKSKE REMDKKDLDK SRERSREREK KDEKDRKERK RDHSNNDREV PPDLTKRRKE ENGTMGVSKH KSESPCES P YPNEKDKEKN KSKSSGKEKG SDSFKSEKMD KISSGGKKES RHDKEKIEKK EKRDSSGGKE EKKHHKSSDK HR

UniProtKB: THO complex subunit 2

-
分子 #4: THO complex subunit 3

分子名称: THO complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.817617 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAVPAAAMGP SALGQSGPGS MAPWCSVSSG PSRYVLGMQE LFRGHSKTRE FLAHSAKVHS VAWSCDGRRL ASGSFDKTAS VFLLEKDRL VKENNYRGHG DSVDQLCWHP SNPDLFVTAS GDKTIRIWDV RTTKCIATVN TKGENINICW SPDGQTIAVG N KDDVVTFI ...文字列:
MAVPAAAMGP SALGQSGPGS MAPWCSVSSG PSRYVLGMQE LFRGHSKTRE FLAHSAKVHS VAWSCDGRRL ASGSFDKTAS VFLLEKDRL VKENNYRGHG DSVDQLCWHP SNPDLFVTAS GDKTIRIWDV RTTKCIATVN TKGENINICW SPDGQTIAVG N KDDVVTFI DAKTHRSKAE EQFKFEVNEI SWNNDNNMFF LTNGNGCINI LSYPELKPVQ SINAHPSNCI CIKFDPMGKY FA TGSADAL VSLWDVDELV CVRCFSRLDW PVRTLSFSHD GKMLASASED HFIDIAEVET GDKLWEVQCE SPTFTVAWHP KRP LLAFAC DDKDGKYDSS REAGTVKLFG LPNDS

UniProtKB: THO complex subunit 3

-
分子 #5: THO complex subunit 4

分子名称: THO complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.233609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADKMDMSLD DIIKLNRSQR GGRGGGRGRG RAGSQGGRGG GAQAAARVNR GGGPIRNRPA IARGAAGGGG RNRPAPYSRP KQLPDKWQH DLFDSGFGGG AGVETGGKLL VSNLDFGVSD ADIQELFAEF GTLKKAAVHY DRSGRSLGTA DVHFERKADA L KAMKQYNG VPLDGRPMNI QLVTS

UniProtKB: THO complex subunit 4

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.9
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 39.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 204147
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る