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- EMDB-18905: Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (d... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18905
タイトルStructure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (dextro form)
マップデータmain map
試料
  • 複合体: TRAP(S33HK35C) protein cage
    • タンパク質・ペプチド: Transcription attenuation protein MtrB
  • リガンド: COBALT (II) ION
キーワードTRAP protein / protein cage / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性Transcription attenuation protein MtrB / Tryptophan RNA-binding attenuator protein domain / Tryptophan RNA-binding attenuator protein / Tryptophan RNA-binding attenuator protein-like domain superfamily / DNA-templated transcription termination / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / identical protein binding / Transcription attenuation protein MtrB
機能・相同性情報
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Biela AP / Heddle JG
資金援助 ポーランド, 1件
OrganizationGrant number国
Polish National Science Centre2019/34/A/NZ1/00196 ポーランド
引用ジャーナル: Macromol Rapid Commun / 年: 2025
タイトル: Designed, Programmable Protein Cages Utilizing Diverse Metal Coordination Geometries Show Reversible, pH-Dependent Assembly.
著者: Norbert Osiński / Karolina Majsterkiewicz / Zuzanna Pakosz-Stępień / Yusuke Azuma / Artur P Biela / Szymon Gaweł / Jonathan G Heddle /
要旨: The rational design and production of a novel series of engineered protein cages are presented, which have emerged as versatile and adaptable platforms with significant applications in biomedicine. ...The rational design and production of a novel series of engineered protein cages are presented, which have emerged as versatile and adaptable platforms with significant applications in biomedicine. These protein cages are assembled from multiple protein subunits, and precise control over their interactions is crucial for regulating assembly and disassembly, such as the on-demand release of encapsulated therapeutic agents. This approach employs a homo-undecameric, ring-shaped protein scaffold with strategically positioned metal binding sites. These engineered proteins can self-assemble into highly stable cages in the presence of cobalt or zinc ions. Furthermore, the cages can be disassembled on demand by employing external triggers such as chelating agents and changes in pH. Interestingly, for certain triggers, the disassembly process is reversible, allowing the cages to reassemble upon reversal or outcompeting of triggering conditions/agents. This work offers a promising platform for the development of advanced drug delivery systems and other biomedical applications.
履歴
登録2023年11月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月25日-
マップ公開2024年12月25日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18905.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18905.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 450 pix.
= 387. Å		0.86 Å/pix.
x 450 pix.
= 387. Å		0.86 Å/pix.
x 450 pix.
= 387. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.976
最小 - 最大-2.6548953 - 5.223843
平均 (標準偏差)0.028819744 (±0.27768233)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 387.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_18905_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_18905_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRAP(S33HK35C) protein cage

全体名称: TRAP(S33HK35C) protein cage
要素
  • 複合体: TRAP(S33HK35C) protein cage
    • タンパク質・ペプチド: Transcription attenuation protein MtrB
  • リガンド: COBALT (II) ION

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超分子 #1: TRAP(S33HK35C) protein cage

超分子名称: TRAP(S33HK35C) protein cage / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 2.2 MDa

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分子 #1: Transcription attenuation protein MtrB

分子名称: Transcription attenuation protein MtrB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 264 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 8.317413 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MYTNSDFVVI KALEDGVNVI GLTRGADTRF HHHEHLDKGE VLIAQFTEHT SAIKVRGKAY IQTRHGVIES EGKK

UniProtKB: Transcription attenuation protein MtrB

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分子 #2: COBALT (II) ION

分子名称: COBALT (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 120 / 式: CO
分子量理論値: 58.933 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 161631
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 3
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4v4f


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8r5a:
Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (dextro form)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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