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- EMDB-1857: Three dimensional cryo-EM reconstruction of the tetrameric barley... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1857
タイトルThree dimensional cryo-EM reconstruction of the tetrameric barley NTRC resolved to 10A
マップデータThis is a 3D reconstruction of a tetrameric barley NTRC
試料
  • 試料: NTRC
  • タンパク質・ペプチド: Thioredoxine
キーワードNADPH dependent thiredoxin reductase C / NTRC / tetramer
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Peterson-Wulff R / Lundqvist J / Rutsdottir G / Hansson A / Stenbeak A / Elmlund D / Elmlund H / Jensen PE / Hansson M
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2011
タイトル: The activity of barley NADPH-dependent thioredoxin reductase C is independent of the oligomeric state of the protein: tetrameric structure determined by cryo-electron microscopy.
著者: Ragna Peterson Wulff / Joakim Lundqvist / Gudrun Rutsdottir / Andreas Hansson / Anne Stenbaek / Dominika Elmlund / Hans Elmlund / Poul Erik Jensen / Mats Hansson /
要旨: Thioredoxin and thioredoxin reductase can regulate cell metabolism through redox regulation of disulfide bridges or through removal of H(2)O(2). These two enzymatic functions are combined in NADPH- ...Thioredoxin and thioredoxin reductase can regulate cell metabolism through redox regulation of disulfide bridges or through removal of H(2)O(2). These two enzymatic functions are combined in NADPH-dependent thioredoxin reductase C (NTRC), which contains an N-terminal thioredoxin reductase domain fused with a C-terminal thioredoxin domain. Rice NTRC exists in different oligomeric states, depending on the absence or presence of its NADPH cofactor. It has been suggested that the different oligomeric states may have diverse activity. Thus, the redox status of the chloroplast could influence the oligomeric state of NTRC and thereby its activity. We have characterized the oligomeric states of NTRC from barley (Hordeum vulgare L.). This also includes a structural model of the tetrameric NTRC derived from cryo-electron microscopy and single-particle reconstruction. We conclude that the tetrameric NTRC is a dimeric arrangement of two NTRC homodimers. Unlike that of rice NTRC, the quaternary structure of barley NTRC complexes is unaffected by addition of NADPH. The activity of NTRC was tested with two different enzyme assays. The N-terminal part of NTRC was tested in a thioredoxin reductase assay. A peroxide sensitive Mg-protoporphyrin IX monomethyl ester (MPE) cyclase enzyme system of the chlorophyll biosynthetic pathway was used to test the catalytic ability of both the N- and C-terminal parts of NTRC. The different oligomeric assembly states do not exhibit significantly different activities. Thus, it appears that the activities are independent of the oligomeric state of barley NTRC.
履歴
登録2011年1月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月26日-
マップ公開2012年9月26日-
更新2014年3月26日-
現状2014年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1857.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 538.1 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 3D reconstruction of a tetrameric barley NTRC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.5 Å/pix.
x 52 pix.
= 130. Å
2.5 Å/pix.
x 52 pix.
= 130. Å
2.5 Å/pix.
x 52 pix.
= 130. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-1.82281148 - 20.532649989999999
平均 (標準偏差)0.16001248 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ525252
Spacing525252
セルA=B=C: 130.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z525252
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z130.000130.000130.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-24-70
NX/NY/NZ6149141
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS525252
D min/max/mean-1.82320.5330.160

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NTRC

全体名称: NTRC
要素
  • 試料: NTRC
  • タンパク質・ペプチド: Thioredoxine

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超分子 #1000: NTRC

超分子名称: NTRC / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Tetramer / Number unique components: 1
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 218 KDa

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分子 #1: Thioredoxine

分子名称: Thioredoxine / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: NTRC / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Hordeum vulgare (オオムギ) / 別称: Barley

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: METHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100F
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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