[日本語] English
万見
- EMDB-18481: Herpes simplex virus 1 cytosolic C-capsid (WT) vertices determine... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18481
タイトルHerpes simplex virus 1 cytosolic C-capsid (WT) vertices determined in situ
マップデータFiltered, unmasked map
試料
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
キーワードCapsid / capsid vertex specific component / in situ / virus
生物種Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 36.0 Å
データ登録者Mironova Y / Prazak V / Vasishtan D
資金援助 英国, ドイツ, 5件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust209250/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust099683/Z/12/Z 英国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
German Research Foundation (DFG)390874280 ドイツ
German Research Foundation (DFG)453548970 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024
タイトル: Molecular plasticity of herpesvirus nuclear egress analysed in situ.
著者: Vojtěch Pražák / Yuliia Mironova / Daven Vasishtan / Christoph Hagen / Ulrike Laugks / Yannick Jensen / Saskia Sanders / John M Heumann / Jens B Bosse / Barbara G Klupp / Thomas C ...著者: Vojtěch Pražák / Yuliia Mironova / Daven Vasishtan / Christoph Hagen / Ulrike Laugks / Yannick Jensen / Saskia Sanders / John M Heumann / Jens B Bosse / Barbara G Klupp / Thomas C Mettenleiter / Michael Grange / Kay Grünewald /
要旨: The viral nuclear egress complex (NEC) allows herpesvirus capsids to escape from the nucleus without compromising the nuclear envelope integrity. The NEC lattice assembles on the inner nuclear ...The viral nuclear egress complex (NEC) allows herpesvirus capsids to escape from the nucleus without compromising the nuclear envelope integrity. The NEC lattice assembles on the inner nuclear membrane and mediates the budding of nascent nucleocapsids into the perinuclear space and their subsequent release into the cytosol. Its essential role makes it a potent antiviral target, necessitating structural information in the context of a cellular infection. Here we determined structures of NEC-capsid interfaces in situ using electron cryo-tomography, showing a substantial structural heterogeneity. In addition, while the capsid is associated with budding initiation, it is not required for curvature formation. By determining the NEC structure in several conformations, we show that curvature arises from an asymmetric assembly of disordered and hexagonally ordered lattice domains independent of pUL25 or other viral capsid vertex components. Our results advance our understanding of the mechanism of nuclear egress in the context of a living cell.
履歴
登録2023年9月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18481.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18481.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Filtered, unmasked map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
8.6 Å/pix.
x 92 pix.
= 791.2 Å		8.6 Å/pix.
x 60 pix.
= 516. Å		8.6 Å/pix.
x 92 pix.
= 791.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0302
最小 - 最大-223.233100000000007 - 108.06953
平均 (標準偏差)-38.727159999999998 (±27.220417000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ609292
Spacing926092
セルA: 791.2 Å / B: 516.0 Å / C: 791.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Unfiltered, half map

ファイルemd_18481_half_map_1.map
注釈Unfiltered, half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered, half map

ファイルemd_18481_half_map_2.map
注釈Unfiltered, half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human alphaherpesvirus 1

全体名称: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)

-
超分子 #1: Human alphaherpesvirus 1

超分子名称: Human alphaherpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human alphaherpesvirus 1 / Sci species strain: 17 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 310.15 K
詳細: Vitrified samples were milled using dual beam cryo-FIB-SEM (Aquilos).

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 0.4 sec. / 平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 26000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 36.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PEET / 使用したサブトモグラム数: 450
抽出トモグラム数: 6 / 使用した粒子像数: 450 / ソフトウェア - 名称: IMOD
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: PEET
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る