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- EMDB-18423: C12 Vipp1 stacked rings in the presence of EPL -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18423
タイトルC12 Vipp1 stacked rings in the presence of EPL
マップデータ
試料
  • 複合体: Vipp1
    • タンパク質・ペプチド: Vipp1
キーワードmembrane tubulation / membrane remodeling / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Junglas B / Sachse B
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SA 1882/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHN 690/16-1 ドイツ
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: from loose coats and carpets to ring and rod assemblies.
著者: Benedikt Junglas / David Kartte / Mirka Kutzner / Nadja Hellmann / Ilona Ritter / Dirk Schneider / Carsten Sachse /
要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting complexes required for transport III superfamily, it is still unknown how Vipp1 remodels membranes. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Synechocystis Vipp1 interacting with membranes: seven structures of helical and stacked-ring assemblies at 5-7-Å resolution engulfing membranes and three carpet structures covering lipid vesicles at ~20-Å resolution using subtomogram averaging. By analyzing ten structures of N-terminally truncated Vipp1, we show that helix α0 is essential for membrane tubulation and forms the membrane-anchoring domain of Vipp1. Lastly, using a conformation-restrained Vipp1 mutant, we reduced the structural plasticity of Vipp1 and determined two structures of Vipp1 at 3.0-Å resolution, resolving the molecular details of membrane-anchoring and intersubunit contacts of helix α0. Our data reveal membrane curvature-dependent structural transitions from carpets to rings and rods, some of which are capable of inducing and/or stabilizing high local membrane curvature triggering membrane fusion.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: From loose coats and carpets to ring and rod assemblies
著者: Junglas B / Kartte D / Kutzner M / Hellmann N / Ritter I / Schneider D / Sachse C
履歴
登録2023年9月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18423.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18423.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å		1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å		1.3 Å/pix.
x 400 pix.
= 520. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0954
最小 - 最大-0.11675465 - 0.4585682
平均 (標準偏差)0.009010697 (±0.031874828)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 520.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18423_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18423_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Vipp1

全体名称: Vipp1
要素
  • 複合体: Vipp1
    • タンパク質・ペプチド: Vipp1

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超分子 #1: Vipp1

超分子名称: Vipp1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

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分子 #1: Vipp1

分子名称: Vipp1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Vipp1 with EPL lipid / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGLFDRLGRV VRANLNDLVS KAEDPEKVLE QAVIDMQEDL VQLRQAVART IAEEKRTEQR LNQDTQEAKK WEDRAKLALT NGEENLAREA LARKKSLTDT AAAYQTQLAQ QRTMSENLRR NLAALEAKIS EAKTKKNMLQ ARAKAAKANA ELQQTLGGLG TSSATSAFER ...文字列:
MGLFDRLGRV VRANLNDLVS KAEDPEKVLE QAVIDMQEDL VQLRQAVART IAEEKRTEQR LNQDTQEAKK WEDRAKLALT NGEENLAREA LARKKSLTDT AAAYQTQLAQ QRTMSENLRR NLAALEAKIS EAKTKKNMLQ ARAKAAKANA ELQQTLGGLG TSSATSAFER MENKVLDMEA TSQAAGELAG FGIENQFAQL EASSGVEDEL AALKASMAGG ALPGTSAATP QLEAAPVDSS VPANNASQDD AVIDQELDDL RRRLNNLAAL EVLFQGP

UniProtKB: Membrane-associated protein Vipp1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
糖包埋材質: vitreous ice
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 59515
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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