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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9eom | |||||||||
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タイトル | 250A Vipp1 dL10Ala helical tubes in the presence of EPL | |||||||||
![]() | Membrane-associated protein Vipp1 | |||||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / membrane remodeling / membrane tubulation | |||||||||
機能・相同性 | PspA/IM30 / PspA/IM30 family / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | |||||||||
![]() | Junglas, B. / Sachse, C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: from loose coats and carpets to ring and rod assemblies. 著者: Benedikt Junglas / David Kartte / Mirka Kutzner / Nadja Hellmann / Ilona Ritter / Dirk Schneider / Carsten Sachse / ![]() 要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting complexes required for transport III superfamily, it is still unknown how Vipp1 remodels membranes. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Synechocystis Vipp1 interacting with membranes: seven structures of helical and stacked-ring assemblies at 5-7-Å resolution engulfing membranes and three carpet structures covering lipid vesicles at ~20-Å resolution using subtomogram averaging. By analyzing ten structures of N-terminally truncated Vipp1, we show that helix α0 is essential for membrane tubulation and forms the membrane-anchoring domain of Vipp1. Lastly, using a conformation-restrained Vipp1 mutant, we reduced the structural plasticity of Vipp1 and determined two structures of Vipp1 at 3.0-Å resolution, resolving the molecular details of membrane-anchoring and intersubunit contacts of helix α0. Our data reveal membrane curvature-dependent structural transitions from carpets to rings and rods, some of which are capable of inducing and/or stabilizing high local membrane curvature triggering membrane fusion. #1: ![]() タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: From loose coats and carpets to ring and rod assemblies 著者: Junglas, B. / Kartte, D. / Kutzner, M. / Hellmann, N. / Ritter, I. / Schneider, D. / Sachse, C. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 50.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 31.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19863MC ![]() 8qfvC ![]() 8qhvC ![]() 8qhwC ![]() 8qhxC ![]() 8qhyC ![]() 8qhzC ![]() 8qi0C ![]() 8qi1C ![]() 8qi2C ![]() 8qi3C ![]() 8qi4C ![]() 8qi5C ![]() 8qi6C ![]() 9eonC ![]() 9eooC ![]() 9eopC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29857.445 Da / 分子数: 1 / 変異: Mutation of aa 157-167 to Ala / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: vipp1, sll0617 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Vipp1 dL10Ala / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
EM embedding | Material: vitreous ice |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 62.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.53 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
3次元再構成 | 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 156661 / 対称性のタイプ: HELICAL |