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- EMDB-18319: Cryo-EM structure of Vipp1-F197K/L200K helical filament with latt... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18319
タイトルCryo-EM structure of Vipp1-F197K/L200K helical filament with lattice 1 (Vipp1-F197K/L200K_L1)
マップデータPrimary sharpened map.
試料
  • 複合体: Vipp1-F197K/L200K_L1
    • タンパク質・ペプチド: Phage shock protein A, PspA
キーワードVipp1/IM30/ESCRT-III / Membrane remodeling / Cryoelectron microscopy / Helical filament structure / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / lipid binding / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Nostoc punctiforme (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Naskar S / Low HH
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust215553/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Mechanism for Vipp1 spiral formation, ring biogenesis, and membrane repair.
著者: Souvik Naskar / Andrea Merino / Javier Espadas / Jayanti Singh / Aurelien Roux / Adai Colom / Harry H Low /
要旨: The ESCRT-III-like protein Vipp1 couples filament polymerization with membrane remodeling. It assembles planar sheets as well as 3D rings and helical polymers, all implicated in mitigating plastid- ...The ESCRT-III-like protein Vipp1 couples filament polymerization with membrane remodeling. It assembles planar sheets as well as 3D rings and helical polymers, all implicated in mitigating plastid-associated membrane stress. The architecture of Vipp1 planar sheets and helical polymers remains unknown, as do the geometric changes required to transition between polymeric forms. Here we show how cyanobacterial Vipp1 assembles into morphologically-related sheets and spirals on membranes in vitro. The spirals converge to form a central ring similar to those described in membrane budding. Cryo-EM structures of helical filaments reveal a close geometric relationship between Vipp1 helical and planar lattices. Moreover, the helical structures reveal how filaments twist-a process required for Vipp1, and likely other ESCRT-III filaments, to transition between planar and 3D architectures. Overall, our results provide a molecular model for Vipp1 ring biogenesis and a mechanism for Vipp1 membrane stabilization and repair, with implications for other ESCRT-III systems.
履歴
登録2023年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18319.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18319.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary sharpened map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 450 pix.
= 495. Å		1.1 Å/pix.
x 450 pix.
= 495. Å		1.1 Å/pix.
x 450 pix.
= 495. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00688
最小 - 最大-0.015667997 - 0.039425965
平均 (標準偏差)0.00006142717 (±0.0019659887)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 495.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened and unmasked raw map from 3D auto-refinement.

ファイルemd_18319_additional_1.map
注釈Unsharpened and unmasked raw map from 3D auto-refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unmasked raw half-map 1.

ファイルemd_18319_half_map_1.map
注釈Unmasked raw half-map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unmasked raw half-map 2.

ファイルemd_18319_half_map_2.map
注釈Unmasked raw half-map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Vipp1-F197K/L200K_L1

全体名称: Vipp1-F197K/L200K_L1
要素
  • 複合体: Vipp1-F197K/L200K_L1
    • タンパク質・ペプチド: Phage shock protein A, PspA

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超分子 #1: Vipp1-F197K/L200K_L1

超分子名称: Vipp1-F197K/L200K_L1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Vipp1 mutated at F197K and L200K, with lattice 1 (L1) helical feature.
由来(天然)生物種: Nostoc punctiforme (バクテリア)

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分子 #1: Phage shock protein A, PspA

分子名称: Phage shock protein A, PspA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nostoc punctiforme (バクテリア)
分子量理論値: 28.745461 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGLFDRIKRV VSSNLNDLVN KAEDPEKMLE QAILEMQEDL VQLRQGVAQA IAAQKRSEKQ YNDAQNEINK WQRNAQLALQ KGDENLARQ ALERKKTYTD TSAALKASLD TQSTQVETLK RNLIQLESKI SEAKTKKEML KARITTAKAQ EQLQGMVRGM N TSSAMSAF ...文字列:
MGLFDRIKRV VSSNLNDLVN KAEDPEKMLE QAILEMQEDL VQLRQGVAQA IAAQKRSEKQ YNDAQNEINK WQRNAQLALQ KGDENLARQ ALERKKTYTD TSAALKASLD TQSTQVETLK RNLIQLESKI SEAKTKKEML KARITTAKAQ EQLQGMVRGM N TSSAMSAF ERMEEKVLMQ ESRAQALGEL AGADLETQFA QLEGGSDVDD ELAALKAQML PPATPVTQAQ LPPQQETTPA KS NEVVDAE LDSLRKQLDQ L

UniProtKB: Membrane-associated protein Vipp1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 8.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 50 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 4.6 sec. / 平均電子線量: 1.15 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.440385 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -75.834956 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用した粒子像数: 36652
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / 温度因子: 73.33
得られたモデル

PDB-8qbs:
Cryo-EM structure of Vipp1-F197K/L200K helical filament with lattice 1 (Vipp1-F197K/L200K_L1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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