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- EMDB-18199: Cryo-EM structure of S. cerevisiae Rai1-Rat1 dimer. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18199
タイトルCryo-EM structure of S. cerevisiae Rai1-Rat1 dimer.
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Decapping nuclease RAI1
    • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exoribonuclease 2
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードRai1 nuclease / Rtt103 binding / structured / RNA binding / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity ...RNA polymerase II termination complex / sno(s)RNA processing / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / Las1 complex / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA 5'-diphosphatase activity / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / NAD-cap decapping / 5'-3' RNA exonuclease activity / nuclear mRNA surveillance / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme regulator activity / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / rRNA binding / nucleotide binding / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
Decapping nuclease RAI1 / 5'-3' exoribonuclease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Noskova N / Dikunova A / Stefl R
資金援助 チェコ, 1件
OrganizationGrant number国
Czech Science Foundation チェコ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Assembly of the Xrn2/Rat1-Rai1-Rtt103 termination complexes in mesophilic and thermophilic organisms.
著者: Alzbeta Dikunova / Nikola Noskova / Jan H Overbeck / Martin Polak / David Stelzig / David Zapletal / Karel Kubicek / Jiri Novacek / Remco Sprangers / Richard Stefl /
要旨: The 5'-3' exoribonuclease Xrn2, known as Rat1 in yeasts, terminates mRNA transcription by RNA polymerase II (RNAPII). In the torpedo model of termination, the activity of Xrn2/Rat1 is enhanced by ...The 5'-3' exoribonuclease Xrn2, known as Rat1 in yeasts, terminates mRNA transcription by RNA polymerase II (RNAPII). In the torpedo model of termination, the activity of Xrn2/Rat1 is enhanced by Rai1, which is recruited to the termination site by Rtt103, an adaptor protein binding to the RNAPII C-terminal domain (CTD). The overall architecture of the Xrn2/Rat1-Rai1-Rtt103 complex remains unknown. We combined structural biology methods to characterize the torpedo complex from Saccharomyces cerevisiae and Chaetomium thermophilum. Comparison of the structures from these organisms revealed a conserved protein core fold of the subunits, but significant variability in their interaction interfaces. We found that in the mesophile, Rtt103 utilizes an unstructured region to augment a Rai1 β-sheet, while in the thermophile Rtt103 binds to a C-terminal helix of Rai1 via its CTD-interacting domain with an α-helical fold. These different torpedo complex assemblies reflect adaptations to the environment and impact complex recruitment to RNAPII.
履歴
登録2023年8月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2025年2月19日-
現状2025年2月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18199.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18199.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 213.504 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0577
最小 - 最大-0.21672651 - 0.39675617
平均 (標準偏差)-0.00090312195 (±0.015101563)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 213.504 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18199_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18199_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex

全体名称: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Decapping nuclease RAI1
    • タンパク質・ペプチド: 5'-3' exoribonuclease 2
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex

超分子名称: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae Rat1-Rai1 complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Decapping nuclease RAI1

分子名称: Decapping nuclease RAI1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 44.571445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGVSANLFVK QRGSTTALKQ PKEIGFYSRT KDEEYLISDD TNLNYYYLPD AELDRKLDLS SGFQKFKDYY KDFEDRCSLR GLLETIESS ERHKGKKINA DIITFRGIAR KLISCAFDSP SFNTVDLRIV SFNGQLFIKE VPEAVNAAKA SSATEAGRNI N QDLNVFTG ...文字列:
MGVSANLFVK QRGSTTALKQ PKEIGFYSRT KDEEYLISDD TNLNYYYLPD AELDRKLDLS SGFQKFKDYY KDFEDRCSLR GLLETIESS ERHKGKKINA DIITFRGIAR KLISCAFDSP SFNTVDLRIV SFNGQLFIKE VPEAVNAAKA SSATEAGRNI N QDLNVFTG YKFETLATLS NPLQYTPREV IEKRTKRIVS HGDEYISVVR TGVGNCKLIL GAEVDCIFDF KENGRDNLKH YA ELKCTQQ VANISDTHKF ERKLFRTWLQ CFLVGIPRII YGFKDDHYVL KTVEEFSTEE VPVLLKNNNP QVGSACLEAI KWY GLLTEW LLKMIPRDED PHSQIRAFKL VFENNHLRLS EIEESDEEYS GLIDGEHILS NGFKEWRKSL K

UniProtKB: Decapping nuclease RAI1

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分子 #2: 5'-3' exoribonuclease 2

分子名称: 5'-3' exoribonuclease 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 116.08493 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGVPSFFRWL SRKYPKIISP VLEEQPQIVD GVILPLDYSA SNPNGELDNL YLDMNGIVHP CSHPENKPPP ETEDEMLLAV FEYTNRVLN MARPRKVLVM AVDGVAPRAK MNQQRARRFR SARDAQIENE AREEIMRQRE EVGEIIDDAV RNKKTWDSNA I TPGTPFMD ...文字列:
MGVPSFFRWL SRKYPKIISP VLEEQPQIVD GVILPLDYSA SNPNGELDNL YLDMNGIVHP CSHPENKPPP ETEDEMLLAV FEYTNRVLN MARPRKVLVM AVDGVAPRAK MNQQRARRFR SARDAQIENE AREEIMRQRE EVGEIIDDAV RNKKTWDSNA I TPGTPFMD KLAAALRYWT AFKLATDPGW KNLQVIISDA TVPGEGEHKI MNFIRSQRAD PEYNPNTTHC IYGLDADLIF LG LATHEPH FKILREDVFA QDNRKRNNLK DTINMTEEEK QFLQKQNSEQ PFLWLHINVL REYLSAELWV PGLPFTFDLE RAI DDWVFM CFFCGNDFLP HLPCLDVREN SIDILLDIWK VVLPKLKTYM TCDGVLNLPS VETLLQHLGS REGDIFKTRH IQEA RKKEA FERRKAQKNM SKGQDRHPTV ATEQLQMYDT QGNLAKGSWN LTTSDMVRLK KELMLANEGN EEAIAKVKQQ SDKNN ELMK DISKEEIDDA VSKANKTNFN LAEVMKQKII NKKHRLEKDN EEEEIAKDSK KVKTEKAESE CDLDAEIKDE IVADVN DRE NSETTEVSRD SPVHSTVNVS EGPKNGVFDT DEFVKLFEPG YHERYYTAKF HVTPQDIEQL RKDMVKCYIE GVAWVLM YY YQGCASWNWF YPYHYAPLAT DFHGFSHLEI KFEEGTPFLP YEQLMSVLPA ASGHALPKIF RSLMSEPDSE IIDFYPEE F PIDMNGKKMS WQGIALLPFI DQDRLLTAVR AQYPLLSDAE RARNIRGEPV LLISNKNANY ERFSKKLYSK ENNNNNVVV KFQHFKSGLS GIVSKDVEGF ELNGKIVCPI QGGSLPNLST TLILKMSYRL IPLPSRNKSI ILNGFIPSEP VLTAYDLDSI MYKYNNQNY SRRWNFGNDL KQNIVPVGPK GITQYKPRTG GYRAFFYFAE LSRNNVQPAH NYGRNSYNSQ PGFNNSRYDG G NNNYRQNS NYRNNNYSGN RNSGQYSGNS YSRNNKQSRY DNSRANRR

UniProtKB: 5'-3' exoribonuclease 2

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.076 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
100.0 mM(NH4)2SO4ammonium sulfate
25.0 mMTristris(hydroxymethyl)-aminomethan
2.0 mMMgSO4magnesium sulfate
0.1 %Glycerolglycerol
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4408475
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 229534
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 161 / 平均メンバー数/クラス: 250 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)

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原子モデル構築 1

初期モデル
Chain詳細
chain_id: A, source_name: Other, initial_model_type: in silico modelModelAngelo
chain_id: B, source_name: Other, initial_model_type: in silico modelModelAngelo
詳細Initial model was obtained with ModelAngelo and then Coot and ISOLDE were used for flexible fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8q6v:
Cryo-EM structure of S. cerevisiae Rai1-Rat1 dimer.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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