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- PDB-9exs: Cryo-EM structure of Ch. thermophilum Rai1-Rat1 dimer. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9exs
タイトルCryo-EM structure of Ch. thermophilum Rai1-Rat1 dimer.
要素
  • 5'-3' exoribonuclease
  • Decapping nuclease
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Rai1 nuclease / Rtt103 binding / structured / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / 5'-3' RNA exonuclease activity / nuclease activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / DNA-templated transcription termination / mRNA processing / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ ...mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / 5'-3' RNA exonuclease activity / nuclease activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / DNA-templated transcription termination / mRNA processing / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / nucleotide binding / RNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
5'-3' exoribonuclease type 2 / Xrn1, N-terminal / 5'-3' exoribonuclease / Xrn1, helical domain / XRN 5'-3' exonuclease N-terminus / Xrn1 helical domain / RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-3' exoribonuclease / Decapping nuclease
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Noskova, N. / Dikunova, A. / Stefl, R.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation チェコ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Assembly of the Xrn2/Rat1-Rai1-Rtt103 termination complexes in mesophilic and thermophilic organisms.
著者: Alzbeta Dikunova / Nikola Noskova / Jan H Overbeck / Martin Polak / David Stelzig / David Zapletal / Karel Kubicek / Jiri Novacek / Remco Sprangers / Richard Stefl /
要旨: The 5'-3' exoribonuclease Xrn2, known as Rat1 in yeasts, terminates mRNA transcription by RNA polymerase II (RNAPII). In the torpedo model of termination, the activity of Xrn2/Rat1 is enhanced by ...The 5'-3' exoribonuclease Xrn2, known as Rat1 in yeasts, terminates mRNA transcription by RNA polymerase II (RNAPII). In the torpedo model of termination, the activity of Xrn2/Rat1 is enhanced by Rai1, which is recruited to the termination site by Rtt103, an adaptor protein binding to the RNAPII C-terminal domain (CTD). The overall architecture of the Xrn2/Rat1-Rai1-Rtt103 complex remains unknown. We combined structural biology methods to characterize the torpedo complex from Saccharomyces cerevisiae and Chaetomium thermophilum. Comparison of the structures from these organisms revealed a conserved protein core fold of the subunits, but significant variability in their interaction interfaces. We found that in the mesophile, Rtt103 utilizes an unstructured region to augment a Rai1 β-sheet, while in the thermophile Rtt103 binds to a C-terminal helix of Rai1 via its CTD-interacting domain with an α-helical fold. These different torpedo complex assemblies reflect adaptations to the environment and impact complex recruitment to RNAPII.
履歴
登録2024年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年2月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Decapping nuclease
B: 5'-3' exoribonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,1783
ポリマ－166,1532
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Decapping nuclease


分子量: 46165.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila (菌類)
遺伝子: CTHT_0061920 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPLus(DE3)-RIPL
参照: UniProt: G0SE00, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質 5'-3' exoribonuclease


分子量: 119988.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila (菌類)
遺伝子: CTHT_0008830 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL
参照: UniProt: G0S058, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of Ch. thermophilum Rai1-Rat1 complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMtris(hydroxymethyl)-aminoethanTris1
32 mMmagnesium sulfateMgSO41
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC4.4.1CTF補正
10cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.4.1分類
13cryoSPARC4.4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5822035
3次元再構成解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 622117 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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