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万見
- EMDB-1793: The three-dimensional reconstruction of the baseplate of wild-typ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1793
タイトルThe three-dimensional reconstruction of the baseplate of wild-type TP901-1
マップデータThe three-dimensional representation of the baseplate of wild-type TP901-1
試料
  • 試料: TP901-1 Bacteriophage Wild Type
  • タンパク質・ペプチド: TP901-1 wild type
キーワードTP901-1 / Baseplate / Electron Microscopy
生物種Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Bebeacua C / Bron P / Lai L / SkovgaardVegge C / Brondsted L / Spinelli S / Campanacci V / Veesler D / vanHeel M / Cambillau C
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2010
タイトル: Structure and molecular assignment of lactococcal phage TP901-1 baseplate.
著者: Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Livia Lai / Christina Skovgaard Vegge / Lone Brøndsted / Silvia Spinelli / Valérie Campanacci / David Veesler / Marin van Heel / Christian Cambillau /
要旨: P335 lactococcal phages infect the gram(+) bacterium Lactococcus lactis using a large multiprotein complex located at the distal part of the tail and termed baseplate (BP). The BP harbors the ...P335 lactococcal phages infect the gram(+) bacterium Lactococcus lactis using a large multiprotein complex located at the distal part of the tail and termed baseplate (BP). The BP harbors the receptor-binding proteins (RBPs), which allow the specific recognition of saccharidic receptors localized on the host cell surface. We report here the electron microscopic structure of the phage TP901-1 wild-type BP as well as those of two mutants bppL (-) and bppU(-), lacking BppL (the RBPs) or both peripheral BP components (BppL and BppU), respectively. We also achieved an electron microscopic reconstruction of a partial BP complex, formed by BppU and BppL. This complex exhibits a tripod shape and is composed of nine BppLs and three BppUs. These structures, combined with light-scattering measurements, led us to propose that the TP901-1 BP harbors six tripods at its periphery, located around the central tube formed by ORF46 (Dit) hexamers, at its proximal end, and a ORF47 (Tal) trimer at its distal extremity. A total of 54 BppLs (18 RBPs) are thus available to mediate host anchoring with a large apparent avidity. TP901-1 BP exhibits an infection-ready conformation and differs strikingly from the lactococcal phage p2 BP, bearing only 6 RBPs, and which needs a conformational change to reach its activated state. The comparison of several Siphoviridae structures uncovers a close organization of their central BP core whereas striking differences occur at the periphery, leading to diverse mechanisms of host recognition.
履歴
登録2010年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年10月1日-
マップ公開2010年10月1日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

tp901-basepl...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1793.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The three-dimensional representation of the baseplate of wild-type TP901-1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.64 Å/pix.
x 144 pix.
= 668.16 Å		4.64 Å/pix.
x 144 pix.
= 668.16 Å		4.64 Å/pix.
x 144 pix.
= 668.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.64 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-2.20148 - 7.75431
平均 (標準偏差)0.0336654 (±0.32336)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-72-72-72
サイズ144144144
Spacing144144144
セルA=B=C: 668.16 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.644.644.64
M x/y/z144144144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z668.160668.160668.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-72-72-72
NC/NR/NS144144144
D min/max/mean-2.2017.7540.034

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TP901-1 Bacteriophage Wild Type

全体名称: TP901-1 Bacteriophage Wild Type
要素
  • 試料: TP901-1 Bacteriophage Wild Type
  • タンパク質・ペプチド: TP901-1 wild type

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超分子 #1000: TP901-1 Bacteriophage Wild Type

超分子名称: TP901-1 Bacteriophage Wild Type / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: The baseplate is hexameric / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.9 MDa / 理論値: 1.9 MDa

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分子 #1: TP901-1 wild type

分子名称: TP901-1 wild type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TP901-1 wild type / 集合状態: Hexameric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
分子量実験値: 1.9 MDa / 理論値: 1.9 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 100 mM sodium chloride, 10 mM magnesium sulphate, 50 mM Tris pH 7.5, 0.01% (w/v) gelatin
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 2% uranyl acetate for one minute.
グリッド詳細: Copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 2.6 µm / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系倍率（補正後）: 38000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Room temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細The reconstruction was refined using projection matching
CTF補正詳細: CCD Images
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC
詳細: The reconstruction was refined using projection matching
使用した粒子像数: 10000
最終 角度割当詳細: IMAGIC, beta 90 degrees

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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