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万見
- EMDB-17841: Cryo-EM structure of Sodium proton exchanger NhaA with bound card... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17841
タイトルCryo-EM structure of Sodium proton exchanger NhaA with bound cardiolipin
マップデータ
試料
  • 複合体: NhaA dimer
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)/H(+) antiporter NhaA
  • リガンド: CARDIOLIPIN
キーワードSodium proton exchanger / Cardiolipin / NhaA / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性Na+/H+ antiporter NhaA / Na+/H+ antiporter domain superfamily / Na+/H+ antiporter 1 / sodium:proton antiporter activity / regulation of pH / plasma membrane / Na(+)/H(+) antiporter NhaA
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Gulati A / Meier P / Kokane S / Drew D
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)CoG-820187European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: PIP-mediated oligomerization of the endosomal sodium/proton exchanger NHE9.
著者: Surabhi Kokane / Ashutosh Gulati / Pascal F Meier / Rei Matsuoka / Tanadet Pipatpolkai / Giuseppe Albano / Tin Manh Ho / Lucie Delemotte / Daniel Fuster / David Drew /
要旨: The strict exchange of Na for H ions across cell membranes is a reaction carried out in almost every cell. Na/H exchangers that perform this task are physiological homodimers, and whilst the ion ...The strict exchange of Na for H ions across cell membranes is a reaction carried out in almost every cell. Na/H exchangers that perform this task are physiological homodimers, and whilst the ion transporting domain is highly conserved, their dimerization differs. The Na/H exchanger NhaA from Escherichia coli has a weak dimerization interface mediated by a β-hairpin domain and with dimer retention dependent on cardiolipin. Similarly, organellar Na/H exchangers NHE6, NHE7 and NHE9 also contain β-hairpin domains and recent analysis of Equus caballus NHE9 indicated PIP lipids could bind at the dimer interface. However, structural validation of the predicted lipid-mediated oligomerization has been lacking. Here, we report cryo-EM structures of E. coli NhaA and E. caballus NHE9 in complex with cardiolipin and phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate PI(3,5)P lipids binding at their respective dimer interfaces. We further show how the endosomal specific PI(3,5)P lipid stabilizes the NHE9 homodimer and enhances transport activity. Indeed, we show that NHE9 is active in endosomes, but not at the plasma membrane where the PI(3,5)P lipid is absent. Thus, specific lipids can regulate Na/H exchange activity by stabilizing dimerization in response to either cell specific cues or upon trafficking to their correct membrane location.
履歴
登録2023年7月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17841.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17841.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.91 Å/pix.
x 320 pix.
= 292.384 Å		0.91 Å/pix.
x 320 pix.
= 292.384 Å		0.91 Å/pix.
x 320 pix.
= 292.384 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9137 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.0
最小 - 最大-41.509846000000003 - 79.94014
平均 (標準偏差)0.000000000000374 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 292.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17841_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17841_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17841_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NhaA dimer

全体名称: NhaA dimer
要素
  • 複合体: NhaA dimer
    • タンパク質・ペプチド: Na(+)/H(+) antiporter NhaA
  • リガンド: CARDIOLIPIN

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超分子 #1: NhaA dimer

超分子名称: NhaA dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Na(+)/H(+) antiporter NhaA

分子名称: Na(+)/H(+) antiporter NhaA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 42.304422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKHLHRFFSS DASGGIILII AAILAMIMAN SGATSGWYHD FLETPVQLRV GSLEINKNML LWINDALMAV FFLLVGLEVK RELMQGSLA SLRQAAFPVI AAIGGMIVPT LLYLAFNYAD PITREGWAIP AATDIAFALG VLALLGSRVP LALKIFLMAL A IIDDLGAI ...文字列:
MKHLHRFFSS DASGGIILII AAILAMIMAN SGATSGWYHD FLETPVQLRV GSLEINKNML LWINDALMAV FFLLVGLEVK RELMQGSLA SLRQAAFPVI AAIGGMIVPT LLYLAFNYAD PITREGWAIP AATDIAFALG VLALLGSRVP LALKIFLMAL A IIDDLGAI IIIALFYTND LSMASLGVAA VAIAVLAVLN LCGARRTGVY ILVGVVLWTA VLKSGVHATL AGVIVGFFIP LK EKHGRSP AKRLEHVLHP WVAYLILPLF AFANAGVSLG GVTLDGLTSI LPLGIIAGML IGKPLGISLF CWLALRLKLA HLP EGTTYQ QIMVVGILCG IGFTMSIFIA SLAFGSVDPE LINWAKLGIL VGSISSAVIG YSWLRVRLRP SVGSENLYFQ

UniProtKB: Na(+)/H(+) antiporter NhaA

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分子 #2: CARDIOLIPIN

分子名称: CARDIOLIPIN / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: CDL
分子量理論値: 1.464043 KDa
Chemical component information

ChemComp-CDL:
CARDIOLIPIN / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 68.11 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 78917
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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