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万見
- PDB-8ps0: Cryo-EM structure of Sodium proton exchanger NhaA with bound card... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ps0
タイトルCryo-EM structure of Sodium proton exchanger NhaA with bound cardiolipin
要素Na(+)/H(+) antiporter NhaA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Sodium proton exchanger / Cardiolipin / NhaA
機能・相同性Na+/H+ antiporter NhaA / Na+/H+ antiporter domain superfamily / Na+/H+ antiporter 1 / sodium:proton antiporter activity / regulation of pH / plasma membrane / CARDIOLIPIN / Na(+)/H(+) antiporter NhaA
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Gulati, A. / Meier, P. / Kokane, S. / Drew, D.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)CoG-820187European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: PIP-mediated oligomerization of the endosomal sodium/proton exchanger NHE9.
著者: Surabhi Kokane / Ashutosh Gulati / Pascal F Meier / Rei Matsuoka / Tanadet Pipatpolkai / Giuseppe Albano / Tin Manh Ho / Lucie Delemotte / Daniel Fuster / David Drew /
要旨: The strict exchange of Na for H ions across cell membranes is a reaction carried out in almost every cell. Na/H exchangers that perform this task are physiological homodimers, and whilst the ion ...The strict exchange of Na for H ions across cell membranes is a reaction carried out in almost every cell. Na/H exchangers that perform this task are physiological homodimers, and whilst the ion transporting domain is highly conserved, their dimerization differs. The Na/H exchanger NhaA from Escherichia coli has a weak dimerization interface mediated by a β-hairpin domain and with dimer retention dependent on cardiolipin. Similarly, organellar Na/H exchangers NHE6, NHE7 and NHE9 also contain β-hairpin domains and recent analysis of Equus caballus NHE9 indicated PIP lipids could bind at the dimer interface. However, structural validation of the predicted lipid-mediated oligomerization has been lacking. Here, we report cryo-EM structures of E. coli NhaA and E. caballus NHE9 in complex with cardiolipin and phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate PI(3,5)P lipids binding at their respective dimer interfaces. We further show how the endosomal specific PI(3,5)P lipid stabilizes the NHE9 homodimer and enhances transport activity. Indeed, we show that NHE9 is active in endosomes, but not at the plasma membrane where the PI(3,5)P lipid is absent. Thus, specific lipids can regulate Na/H exchange activity by stabilizing dimerization in response to either cell specific cues or upon trafficking to their correct membrane location.
履歴
登録2023年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Na(+)/H(+) antiporter NhaA
B: Na(+)/H(+) antiporter NhaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0015
ポリマ－84,6092
非ポリマー4,3923
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Na(+)/H(+) antiporter NhaA / Sodium/proton antiporter NhaA


分子量: 42304.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: nhaA, nahA, BLM69_005044, BvCmsKKP061_01067, EL79_3853, JNP96_04275, WR15_27505
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53YW7
#2: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NhaA dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 68.11 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78917 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 95.47 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00265863
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.62587987
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0398975
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0023954
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.7491868

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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