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- EMDB-1677: CryoEM 3D reconstruction of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase B... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1677
タイトルCryoEM 3D reconstruction of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase BchID complex in the presence of ATP
マップデータCryoEM 3D reconstruction of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase BchID complex in the presence of ATP
試料
  • 試料: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP
  • タンパク質・ペプチド: Biosynthetic enzyme
キーワードAAA+ atpase / metallation / tetrapyrroles
機能・相同性
機能・相同性情報


bacteriochlorophyll biosynthetic process / magnesium chelatase / magnesium chelatase activity / photosynthesis / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Magnesium chelatase, ATPase subunit D / Magnesium-chelatase BchD/ChlD, VWA domain / Magnesium chelatase, ATPase subunit I / ChlI/MoxR, AAA lid domain / AAA lid domain / Magnesium-chelatase subunit ChlI-like / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain ...Magnesium chelatase, ATPase subunit D / Magnesium-chelatase BchD/ChlD, VWA domain / Magnesium chelatase, ATPase subunit I / ChlI/MoxR, AAA lid domain / AAA lid domain / Magnesium-chelatase subunit ChlI-like / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Magnesium-chelatase 60 kDa subunit / Magnesium-chelatase 38 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Lundqvist J / Elmlund H / Peterson-Wulff R / Elmlund D / Emanuelsson C / Hebert H / Willows R / Hansson M / Lindahl M / Al-Karadaghi S
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: ATP-induced conformational dynamics in the AAA+ motor unit of magnesium chelatase.
著者: Joakim Lundqvist / Hans Elmlund / Ragna Peterson Wulff / Lisa Berglund / Dominika Elmlund / Cecilia Emanuelsson / Hans Hebert / Robert D Willows / Mats Hansson / Martin Lindahl / Salam Al-Karadaghi /
要旨: Mg-chelatase catalyzes the first committed step of the chlorophyll biosynthetic pathway, the ATP-dependent insertion of Mg(2+) into protoporphyrin IX (PPIX). Here we report the reconstruction using ...Mg-chelatase catalyzes the first committed step of the chlorophyll biosynthetic pathway, the ATP-dependent insertion of Mg(2+) into protoporphyrin IX (PPIX). Here we report the reconstruction using single-particle cryo-electron microscopy of the complex between subunits BchD and BchI of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase in the presence of ADP, the nonhydrolyzable ATP analog AMPPNP, and ATP at 7.5 A, 14 A, and 13 A resolution, respectively. We show that the two AAA+ modules of the subunits form a unique complex of 3 dimers related by a three-fold axis. The reconstructions demonstrate substantial differences between the conformations of the complex in the presence of ATP and ADP, and suggest that the C-terminal integrin-I domains of the BchD subunits play a central role in transmitting conformational changes of BchI to BchD. Based on these data a model for the function of magnesium chelatase is proposed.
履歴
登録2010年1月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年1月18日-
マップ公開2010年1月21日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1677.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1677.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM 3D reconstruction of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase BchID complex in the presence of ATP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.33 Å/pix.
x 80 pix.
= 186.4 Å		2.33 Å/pix.
x 80 pix.
= 186.4 Å		2.33 Å/pix.
x 80 pix.
= 186.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.817642 - 1.62923
平均 (標準偏差)0.0217686 (±0.146476)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 186.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.332.332.33
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z186.400186.400186.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ121121121
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.8181.6290.022

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP

全体名称: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP
要素
  • 試料: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP
  • タンパク質・ペプチド: Biosynthetic enzyme

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超分子 #1000: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP

超分子名称: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ATP
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量理論値: 660 KDa

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分子 #1: Biosynthetic enzyme

分子名称: Biosynthetic enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mg chelatase / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 660 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 15
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30721
最終 2次元分類クラス数: 616

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1g8p

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-2x31:
Modelling of the complex between subunits BchI and BchD of magnesium chelatase based on single-particle cryo-EM reconstruction at 7.5 ang

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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