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- EMDB-1545: Structure of a chaperonin complex with non-native substrate prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1545
タイトルStructure of a chaperonin complex with non-native substrate protein gp23
マップデータVolume contains GroEL complexed with two copies of non-native capsid protein gp23
試料
  • 試料: GroEL-gp23(2)
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: gp23
キーワードchaperonin / bacteriophage T4 / capsid protein gp23 / GroEL
機能・相同性Capsid protein, T4-like bacteriophage-like / protein binding / Chaperonin Cpn60/GroEL
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 10.3 Å
データ登録者Clare DK / Bakkes PJ / van Heerikhuizen H / van der Vies SM / Saibil HR
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Chaperonin complex with a newly folded protein encapsulated in the folding chamber.
著者: D K Clare / P J Bakkes / H van Heerikhuizen / S M van der Vies / H R Saibil /
要旨: A subset of essential cellular proteins requires the assistance of chaperonins (in Escherichia coli, GroEL and GroES), double-ring complexes in which the two rings act alternately to bind, ...A subset of essential cellular proteins requires the assistance of chaperonins (in Escherichia coli, GroEL and GroES), double-ring complexes in which the two rings act alternately to bind, encapsulate and fold a wide range of nascent or stress-denatured proteins. This process starts by the trapping of a substrate protein on hydrophobic surfaces in the central cavity of a GroEL ring. Then, binding of ATP and co-chaperonin GroES to that ring ejects the non-native protein from its binding sites, through forced unfolding or other major conformational changes, and encloses it in a hydrophilic chamber for folding. ATP hydrolysis and subsequent ATP binding to the opposite ring trigger dissociation of the chamber and release of the substrate protein. The bacteriophage T4 requires its own version of GroES, gp31, which forms a taller folding chamber, to fold the major viral capsid protein gp23 (refs 16-20). Polypeptides are known to fold inside the chaperonin complex, but the conformation of an encapsulated protein has not previously been visualized. Here we present structures of gp23-chaperonin complexes, showing both the initial captured state and the final, close-to-native state with gp23 encapsulated in the folding chamber. Although the chamber is expanded, it is still barely large enough to contain the elongated gp23 monomer, explaining why the GroEL-GroES complex is not able to fold gp23 and showing how the chaperonin structure distorts to enclose a large, physiological substrate protein.
履歴
登録2008年9月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年9月3日-
マップ公開2009年4月2日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1grl
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1545.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1545.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Volume contains GroEL complexed with two copies of non-native capsid protein gp23
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
2.8 Å/pix.
x 160 pix.
= 448. Å		2.8 Å/pix.
x 160 pix.
= 448. Å		2.8 Å/pix.
x 160 pix.
= 448. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-1.63346 - 2.92587
平均 (標準偏差)0.00559094 (±0.0815199)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-81-81-81
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 448 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.000448.000448.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-81-81-81
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-81-81-81
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-1.6332.9260.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GroEL-gp23(2)

全体名称: GroEL-gp23(2)
要素
  • 試料: GroEL-gp23(2)
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: gp23

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超分子 #1000: GroEL-gp23(2)

超分子名称: GroEL-gp23(2) / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: gp23 was denatured in UREA and mixed with GroEL containing buffer
集合状態: tetradecamer of GroEL bound to one copy of denatured gp23
Number unique components: 2
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa / 手法: sequence

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GroEL / コピー数: 1 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MC1009 / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 56 KDa / 理論値: 56 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pSL6
配列GO: protein binding / InterPro: Chaperonin Cpn60/GroEL

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分子 #2: gp23

分子名称: gp23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Major capsid protein / コピー数: 2 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 別称: Bacteriophage T4 / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 56 KDa / 理論値: 56 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET2331
配列InterPro: Capsid protein, T4-like bacteriophage-like

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 40 mM Tris-HCl pH 7.5, 10 mM KCl, 10 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo
グリッド詳細: 400 mesh R2/2 c-flat grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual plunger / 手法: blot for 2-3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 150,00 times
日付2006年6月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.4 µm / 実像数: 150 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 0.5 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細No symmetry was applied
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: No symmetry was applied to the reconstruction / 使用した粒子像数: 6200
最終 角度割当詳細: SPIDER:theta 78-90 degrees, phi 0-360 degrees. Mirror option was on.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1grl

ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: Individual domains fitted as rigid bodies. The domains were separately fitted in URO
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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