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- EMDB-1526: Single particle reconstruction of Methanothermobacter thermautotr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1526
タイトルSingle particle reconstruction of Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,600bp dsDNA fragment.
マップデータThis is an electron density map of the MthMCM helicase treated with a 5,600 bp dsDNA fragment.
試料
  • 試料: Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,600 bp dsDNA fragment
  • DNA: DNA
  • タンパク質・ペプチド: Mini-chromosome Maintenance complex
キーワードhelicase / AAA+ ATPase / DNA replication
生物種synthetic construct (人工物) / Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Costa A / van Duinen G / Medagli B / Chong J / Sakakibara N / Kelman Z / Nair SK / Patwardhan A / Onesti S
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2008
タイトル: Cryo-electron microscopy reveals a novel DNA-binding site on the MCM helicase.
著者: Alessandro Costa / Gijs van Duinen / Barbara Medagli / James Chong / Nozomi Sakakibara / Zvi Kelman / Satish K Nair / Ardan Patwardhan / Silvia Onesti /
要旨: The eukaryotic MCM2-7 complex is recruited at origins of replication during the G1 phase and acts as the main helicase at the replication fork during the S phase of the cell cycle. To characterize ...The eukaryotic MCM2-7 complex is recruited at origins of replication during the G1 phase and acts as the main helicase at the replication fork during the S phase of the cell cycle. To characterize the interplay between the MCM helicase and DNA prior to the melting of the double helix, we determined the structure of an archaeal MCM orthologue bound to a 5.6-kb double-stranded DNA segment, using cryo-electron microscopy. DNA wraps around the N-terminal face of a single hexameric ring. This interaction requires a conformational change within the outer belt of the MCM N-terminal domain, exposing a previously unrecognized helix-turn-helix DNA-binding motif. Our findings provide novel insights into the role of the MCM complex during the initiation step of DNA replication.
履歴
登録2008年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年6月23日-
マップ公開2009年4月2日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1526.gif

emd_1526.png

emd_1526.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1526.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an electron density map of the MthMCM helicase treated with a 5,600 bp dsDNA fragment.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.6 Å/pix.
x 95 pix.
= 332.8 Å		2.6 Å/pix.
x 95 pix.
= 332.8 Å		2.6 Å/pix.
x 95 pix.
= 332.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.135 / ムービー #1: 0.11
最小 - 最大-0.721348 - 0.569189
平均 (標準偏差)0.00198268 (±0.0751419)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-47-46-47
サイズ959595
Spacing959595
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.62.62.6
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.800332.800332.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-75-75-74
NX/NY/NZ150150150
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-46-47-47
NC/NR/NS959595
D min/max/mean-0.7210.5690.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,6...

全体名称: Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,600 bp dsDNA fragment
要素
  • 試料: Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,600 bp dsDNA fragment
  • DNA: DNA
  • タンパク質・ペプチド: Mini-chromosome Maintenance complex

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超分子 #1000: Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,6...

超分子名称: Methanothermobacter thermautotrophicus MCM protein bound to a 5,600 bp dsDNA fragment
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One homohexamer of MCM binds to one dsDNA fragment
Number unique components: 2

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分子 #1: DNA

分子名称: DNA / タイプ: dna / ID: 1 / Name.synonym: 5,600 bp pET15b vector fragment / 分類: DNA / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #2: Mini-chromosome Maintenance complex

分子名称: Mini-chromosome Maintenance complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: MCM / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
株: Delta H
分子量理論値: 450 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.012 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 30mM Tris HCl pH 7.5, 50 mM NaCl, 5mM MgCl2, 5 mM beta-mercaptoethanol
グリッド詳細: Quantifoil R 1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4.5 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot plunger
手法: Blot for 2.5 seconds at an offset of -1 before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.5 µm / 実像数: 22 / 平均電子線量: 17 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder.
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Particles were selected automatically using Boxer on defocal pair images
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5 / 使用した粒子像数: 10010
最終 角度割当詳細: beta 0 degrees, gamma 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 800

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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