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- EMDB-1505: Structural basis for the regulated protease and chaperone functio... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1505
タイトルStructural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP
マップデータCryo EM structure of the DegP12-OMP complex
試料
  • 試料: DegP dodecamer with bound OMP
  • タンパク質・ペプチド: DegP
キーワードprotease-chaperone / electron microscopy / single particle analysis
機能・相同性
機能・相同性情報


intermembrane phospholipid transfer / peptidase Do / porin activity / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / pore complex / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / cell outer membrane / protein folding ...intermembrane phospholipid transfer / peptidase Do / porin activity / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / pore complex / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / cell outer membrane / protein folding / peptidase activity / virus receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / monoatomic ion transmembrane transport / response to oxidative stress / periplasmic space / receptor-mediated virion attachment to host cell / serine-type endopeptidase activity / DNA damage response / proteolysis / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Porin domain superfamily ...Peptidase S1C, Do / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Porin domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin C / Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Krojer T / Sawa J / Schaefer E / Saibil HR / Ehrmann M / Clausen T
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP.
著者: Tobias Krojer / Justyna Sawa / Eva Schäfer / Helen R Saibil / Michael Ehrmann / Tim Clausen /
要旨: All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in ...All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in eliminating misfolded proteins and in the biogenesis of outer-membrane proteins. Here we describe the molecular mechanisms underlying the regulated protease and chaperone function of DegP from Escherichia coli. We show that binding of misfolded proteins transforms hexameric DegP into large, catalytically active 12-meric and 24-meric multimers. A structural analysis of these particles revealed that DegP represents a protein packaging device whose central compartment is adaptable to the size and concentration of substrate. Moreover, the inner cavity serves antagonistic functions. Whereas the encapsulation of folded protomers of outer-membrane proteins is protective and might allow safe transit through the periplasm, misfolded proteins are eliminated in the molecular reaction chamber. Oligomer reassembly and concomitant activation on substrate binding may also be critical in regulating other HtrA proteases implicated in protein-folding diseases.
履歴
登録2008年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月8日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2zle
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4a8d
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1505.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1505.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo EM structure of the DegP12-OMP complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.44 Å/pix.
x 100 pix.
= 444. Å		4.44 Å/pix.
x 100 pix.
= 444. Å		4.44 Å/pix.
x 100 pix.
= 444. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.44 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0127 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.694379 - 1.05933
平均 (標準偏差)0.0000112379 (±0.04999956)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 444 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.444.444.44
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z444.000444.000444.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.6941.0590.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DegP dodecamer with bound OMP

全体名称: DegP dodecamer with bound OMP
要素
  • 試料: DegP dodecamer with bound OMP
  • タンパク質・ペプチド: DegP

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超分子 #1000: DegP dodecamer with bound OMP

超分子名称: DegP dodecamer with bound OMP / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse sample / 集合状態: dodecameric for DegP subunits / Number unique components: 2
分子量実験値: 600 KDa

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分子 #1: DegP

分子名称: DegP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Heat shock protein DegP
詳細: proteolytically inactive DegP dodecamer with bound Omp protein
コピー数: 1 / 集合状態: dodecameric for DegP subunits / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.16 mg/mL
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: embedded in vitreous ice using C-flat holey carbon grids and a Vitrobot at 20C and 100% relative humidity.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot / 手法: blot for 1.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER and IMAGIC / 詳細: no symmetry was use for the calculation of the map / 使用した粒子像数: 6285

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1ky9

,

2j1n

)
詳細DegP trimers and OmpC monomer were use for manual docking in Chimera. The fit will be deposited in the PDB data bank.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2zle:
Cryo-EM structure of DegP12/OMP

PDB-4a8d:
DegP dodecamer with bound OMP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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