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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1499 | |||||||||
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タイトル | Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome | |||||||||
マップデータ | Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome | |||||||||
試料 |
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キーワード | trigger factor / ribosome-nascent chain complex / translating ribosome / co-translational protein folding / chaperone | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / response to heat / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / cell division / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Merz F / Boehringer D / Schaffitzel C / Preissler S / Hoffmann A / Maier T / Rutkowska A / Lozza J / Ban N / Bukau B / Deuerling E | |||||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2008 タイトル: Molecular mechanism and structure of Trigger Factor bound to the translating ribosome. 著者: Frieder Merz / Daniel Boehringer / Christiane Schaffitzel / Steffen Preissler / Anja Hoffmann / Timm Maier / Anna Rutkowska / Jasmin Lozza / Nenad Ban / Bernd Bukau / Elke Deuerling / 要旨: Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions ...Ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) initiates folding of newly synthesized proteins in bacteria. Here, we pinpoint by site-specific crosslinking the sequence of molecular interactions of Escherichia coli TF and nascent chains during translation. Furthermore, we provide the first full-length structure of TF associated with ribosome-nascent chain complexes by using cryo-electron microscopy. In its active state, TF arches over the ribosomal exit tunnel accepting nascent chains in a protective void. The growing nascent chain initially follows a predefined path through the entire interior of TF in an unfolded conformation, and even after folding into a domain it remains accommodated inside the protective cavity of ribosome-bound TF. The adaptability to accept nascent chains of different length and folding states may explain how TF is able to assist co-translational folding of all kinds of nascent polypeptides during ongoing synthesis. Moreover, we suggest a model of how TF's chaperoning function can be coordinated with the co-translational processing and membrane targeting of nascent polypeptides by other ribosome-associated factors. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1499.map.gz | 3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1499-v30.xml emd-1499.xml | 10.6 KB 10.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1499.gif | 59.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1499 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1499 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1499_validation.pdf.gz | 253.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1499_full_validation.pdf.gz | 253.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1499_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1499 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1499 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1499.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of the E. coli trigger factor bound to a translating ribosome | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.23333 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia co...
全体 | 名称: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex |
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要素 |
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-超分子 #1000: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia co...
超分子 | 名称: Escherichia coli Trigger Factor associated with an Escherichia coli ribosome-nascent chain complex タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: monodisperse sample / Number unique components: 2 |
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分子量 | 実験値: 2.6 MDa |
-超分子 #1: ribosome-nascent chain complex
超分子 | 名称: ribosome-nascent chain complex / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: translating ribosome / 詳細: SecM-stalled E. coli ribosome complex / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: trigger factor
分子 | 名称: trigger factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: trigger factor 詳細: trigger factor crosslinked to the nascent chain. Mutant TFS61C E. coli 集合状態: monomer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: mutant TFS61c |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 50 mM Hepes-KOH pH 7.5, 100 mM KCl, 25 mM MgCl2, 0.5 mg/ml chloramphenicol |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 88 K |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 詳細: rotating-drum scanner |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: each image |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5, SPIDER 詳細: Final rounds of refinement were done using the Spider software |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: A |
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詳細 | Protocol: Rigid Body. exhaustive search |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross Correlation |
得られたモデル | PDB-2vrh: |