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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1465
タイトルThree-dimensional structure of vertebrate cardiac muscle myosin filaments.
マップデータReconstruction of cardiac myosin filaments (C-zone) under relaxing conditions. The reconstruction (filtered to 4.0 nm resolution) shows two 42.9 nm repeats. The main globular features are myosin heads, which are arranged in three crowns within each 42.9 nm repeat, following a perturbed helical path. Each crown has 3-fold rotational symmetry. Smaller features with a periodicity of about 4 nm can also be observed. Those features represent the accessory proteins titin and myosin-binding protein-C.
試料
  • 試料: Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle
  • タンパク質・ペプチド: Myosin
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 32.0 Å
データ登録者Zoghbi ME / Woodhead JL / Moss RL / Craig R
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Three-dimensional structure of vertebrate cardiac muscle myosin filaments.
著者: Maria E Zoghbi / John L Woodhead / Richard L Moss / Roger Craig /
要旨: Contraction of the heart results from interaction of the myosin and actin filaments. Cardiac myosin filaments consist of the molecular motor myosin II, the sarcomeric template protein, titin, and the ...Contraction of the heart results from interaction of the myosin and actin filaments. Cardiac myosin filaments consist of the molecular motor myosin II, the sarcomeric template protein, titin, and the cardiac modulatory protein, myosin binding protein C (MyBP-C). Inherited hypertrophic cardiomyopathy (HCM) is a disease caused mainly by mutations in these proteins. The structure of cardiac myosin filaments and the alterations caused by HCM mutations are unknown. We have used electron microscopy and image analysis to determine the three-dimensional structure of myosin filaments from wild-type mouse cardiac muscle and from a MyBP-C knockout model for HCM. Three-dimensional reconstruction of the wild-type filament reveals the conformation of the myosin heads and the organization of titin and MyBP-C at 4 nm resolution. Myosin heads appear to interact with each other intramolecularly, as in off-state smooth muscle myosin [Wendt T, Taylor D, Trybus KM, Taylor K (2001) Proc Natl Acad Sci USA 98:4361-4366], suggesting that all relaxed muscle myosin IIs may adopt this conformation. Titin domains run in an elongated strand along the filament surface, where they appear to interact with part of MyBP-C and with the myosin backbone. In the knockout filament, some of the myosin head interactions are disrupted, suggesting that MyBP-C is important for normal relaxation of the filament. These observations provide key insights into the role of the myosin filament in cardiac contraction, assembly, and disease. The techniques we have developed should be useful in studying the structural basis of other myosin-related HCM diseases.
履歴
登録2007年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年1月18日-
マップ公開2008年4月7日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1465.gif

emd_1465.tif

emd_1465_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1465.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of cardiac myosin filaments (C-zone) under relaxing conditions. The reconstruction (filtered to 4.0 nm resolution) shows two 42.9 nm repeats. The main globular features are myosin heads, which are arranged in three crowns within each 42.9 nm repeat, following a perturbed helical path. Each crown has 3-fold rotational symmetry. Smaller features with a periodicity of about 4 nm can also be observed. Those features represent the accessory proteins titin and myosin-binding protein-C.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.7 Å
密度
表面レベル1: 0.625 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-1.04307 - 1.44742
平均 (標準偏差)-0.129344 (±0.384131)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ1536670
Spacing1536670
セルA: 872.1 Å / B: 376.2 Å / C: 399 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.75.75.7
M x/y/z1536670
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z872.100376.200399.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ29-50166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS6615370
D min/max/mean-1.0431.447-0.129

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle

全体名称: Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle
要素
  • 試料: Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle
  • タンパク質・ペプチド: Myosin

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超分子 #1000: Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle

超分子名称: Cardiac myosin filaments from mouse ventricle muscle
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Myosin

分子名称: Myosin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Myosin / 詳細: Filament is a polymer of myosin / 集合状態: polymer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: 129SVE / 別称: mouse / 組織: cardiac ventricle / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 520 KDa / 理論値: 520 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
詳細: 100 mM NaCl, 2 mM EGTA, 5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 10 mM Imidazole, 5 mM MgATP, 0.1 mM blebbistatin,pH 7.2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: A drop of filament suspension was placed on an electron microscope grid coated with a thin layer of carbon supported by a thicker holey carbon film. The grid was rinsed sequentially with 6 ...詳細: A drop of filament suspension was placed on an electron microscope grid coated with a thin layer of carbon supported by a thicker holey carbon film. The grid was rinsed sequentially with 6 drops of relaxing rinse (in mM: 140 NaAc, 1 MgAc2, 1 EGTA, 5 Imidazole, 1 sodium azide, 1 MgATP, pH 7.0 ) and 5 drops of 2% uranyl acetate. Staining was carried out at room temperature with solutions pre-warmed to 37o C.
グリッド詳細: carbon holey grids (400 mesh copper)
凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 240,000 x
詳細Grids were observed in a Philips CM120 electron microscope (FEI, Hillsboro, OR) under low dose conditions. Only filaments on thin carbon over holes were photographed .
日付2006年5月30日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
実像数: 300 / 詳細: Images were acquired on a CDD camera at 5.7 A/pixel / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 80 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 42000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細The filament shows perturbations from a perfect helical structure.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 32.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Since these filaments are not perfectly helical, we used single particle analysis for their reconstruction. Filaments were oriented vertically and the region between the 3rd and 10th 42.9 nm ...詳細: Since these filaments are not perfectly helical, we used single particle analysis for their reconstruction. Filaments were oriented vertically and the region between the 3rd and 10th 42.9 nm repeats from the bare zone (where MyBP-C is present) was computationally cut. Those selected filament regions were converted to SPIDER format (EM2EM; Image Science and Imperial College, London), and cut into segments 3x42.9 nm long in SPIDER (v11.2, Wadsworth Center, Albany, NY). Relative rotations of different filament segments were determined before back-projection by matching filament images against 2D projections of 3D models rotated around their long axis at known angles. C3 symmetry was imposed during reconstruction. A total of 2564 segments (2600 particles) were used for the reconstruction.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1i84

詳細Atomic structure of the myosin heads (pdb 1i84; with the modifications introduced by Woodhead et al., 2005. Nature. 436:1195)was fitted manually to the globular features of the reconstruction using UCSF Chimera.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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