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万見
- EMDB-1439: Architecture of the yeast Rrp44 exosome complex suggests routes o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1439
タイトルArchitecture of the yeast Rrp44 exosome complex suggests routes of RNA recruitment for 3' end processing.
マップデータThis is the 3D map of yeast exosome core complex
試料
  • 試料: exosome core complex
  • タンパク質・ペプチド: Rrp43
  • タンパク質・ペプチド: Rrp4
  • タンパク質・ペプチド: Cls4
  • タンパク質・ペプチド: Rrp45
  • タンパク質・ペプチド: Rrp46-TAP
  • タンパク質・ペプチド: Rrp41
  • タンパク質・ペプチド: Rrp42
  • タンパク質・ペプチド: Mtr3
  • タンパク質・ペプチド: Rrp40
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Wang H-W / Wang J / Ding F / Callahan K / Bratkowski MA / Butler JS / Nogales E / Ke A
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2007
タイトル: Architecture of the yeast Rrp44 exosome complex suggests routes of RNA recruitment for 3' end processing.
著者: Hong-Wei Wang / Jianjun Wang / Fang Ding / Kevin Callahan / Matthew A Bratkowski / J Scott Butler / Eva Nogales / Ailong Ke /
要旨: The eukaryotic core exosome (CE) is a conserved nine-subunit protein complex important for 3' end trimming and degradation of RNA. In yeast, the Rrp44 protein constitutively associates with the CE ...The eukaryotic core exosome (CE) is a conserved nine-subunit protein complex important for 3' end trimming and degradation of RNA. In yeast, the Rrp44 protein constitutively associates with the CE and provides the sole source of processive 3'-to-5' exoribonuclease activity. Here we present EM reconstructions of the core and Rrp44-bound exosome complexes. The two-lobed Rrp44 protein binds to the RNase PH domain side of the exosome and buttresses the bottom of the exosome-processing chamber. The Rrp44 C-terminal body part containing an RNase II-type active site is anchored to the exosome through a conserved set of interactions mainly to the Rrp45 and Rrp43 subunit, whereas the Rrp44 N-terminal head part is anchored to the Rrp41 subunit and may function as a roadblock to restrict access of RNA to the active site in the body region. The Rrp44-exosome (RE) architecture suggests an active site sequestration mechanism for strict control of 3' exoribonuclease activity in the RE complex.
履歴
登録2007年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年10月3日-
マップ公開2007年10月3日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.080558
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.080558
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1439.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1439.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the 3D map of yeast exosome core complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.18 Å/pix.
x 72 pix.
= 372.96 Å		5.18 Å/pix.
x 72 pix.
= 372.96 Å		5.18 Å/pix.
x 72 pix.
= 372.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.18 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 2.0 / ムービー #1: 6.080558
最小 - 最大-4.22665 - 19.953499999999998
平均 (標準偏差)-0.0000000035545 (±0.999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 372.96 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.185.185.18
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z372.960372.960372.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-60-60-59
NX/NY/NZ120120120
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-4.22719.953-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : exosome core complex

全体名称: exosome core complex
要素
  • 試料: exosome core complex
  • タンパク質・ペプチド: Rrp43
  • タンパク質・ペプチド: Rrp4
  • タンパク質・ペプチド: Cls4
  • タンパク質・ペプチド: Rrp45
  • タンパク質・ペプチド: Rrp46-TAP
  • タンパク質・ペプチド: Rrp41
  • タンパク質・ペプチド: Rrp42
  • タンパク質・ペプチド: Mtr3
  • タンパク質・ペプチド: Rrp40

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超分子 #1000: exosome core complex

超分子名称: exosome core complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 9
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa

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分子 #1: Rrp43

分子名称: Rrp43 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: bakers' yeast
分子量実験値: 50 KDa

+
分子 #2: Rrp4

分子名称: Rrp4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 40 KDa

+
分子 #3: Cls4

分子名称: Cls4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: substoichiometric during purification / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量実験値: 40 KDa

+
分子 #4: Rrp45

分子名称: Rrp45 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 40 KDa

+
分子 #5: Rrp46-TAP

分子名称: Rrp46-TAP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量実験値: 40 KDa

+
分子 #6: Rrp41

分子名称: Rrp41 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 30 KDa

+
分子 #7: Rrp42

分子名称: Rrp42 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 30 KDa

+
分子 #8: Mtr3

分子名称: Mtr3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 30 KDa

+
分子 #9: Rrp40

分子名称: Rrp40 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 30 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 2 mM DTT, and 10 uM ZnCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Four microliters of the protein solution was negatively stained with 2% uranyl formate solution between two thin layers of carbon on a copper grid by using the sandwich method.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度平均: 300 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
詳細Low dose mode was used for taking pictures
日付2006年8月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: The micrographs were scanned on a Nikon Super Coolscan 8000 scanner
Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 49000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 6.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 49000
試料ステージ試料ホルダー: normal single-tilt holder / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Final map were calculated from all the particles. / 使用した粒子像数: 2980
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 90 degrees, phi 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 50

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2nn6

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: Rigid Body. The docking was performed by automatic rigid body docking in Situs.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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