[日本語] English
万見
- EMDB-1412: Interaction of decay-accelerating factor with coxsackievirus B3. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1412
タイトルInteraction of decay-accelerating factor with coxsackievirus B3.
マップデータSurface rendered cvb3 complexed with DAF. Calculated map was used to scaled complexmap to 2.92 for fitting of DAF into the cryoEM density.
試料
  • 試料: coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor
  • ウイルス: coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomyosarcoma cells
  • タンパク質・ペプチド: decay-accelerating factor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / side of membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / lipid binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomyosarcoma cells
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Hafenstein S
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2007
タイトル: Interaction of decay-accelerating factor with coxsackievirus B3.
著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Paul R Chipman / Carol M Bator Kelly / Feng Lin / M Edward Medof / Michael G Rossmann /
要旨: Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these ...Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these viruses use an alternative or additional receptor that binds outside the canyon. Both the coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR), an Ig-like molecule that binds into the viral canyon, and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). A cryoelectron microscopy reconstruction of a variant of CVB3 complexed with DAF shows full occupancy of the DAF receptor in each of 60 binding sites. The DAF molecule bridges the canyon, blocking the CAR binding site and causing the two receptors to compete with one another. The binding site of DAF on CVB3 differs from the binding site of DAF on the surface of echoviruses, suggesting independent evolutionary processes.
履歴
登録2007年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年8月20日-
マップ公開2007年8月20日-
更新2011年8月31日-
現状2011年8月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2qzd, PDB-2qzf, PDB-2qzh
  • 表面レベル: 0
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2qzd
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2qzf
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2qzh
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1412.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1412.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface rendered cvb3 complexed with DAF. Calculated map was used to scaled complexmap to 2.92 for fitting of DAF into the cryoEM density.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
2.92 Å/pix.
x 181 pix.
= 528.52 Å		2.92 Å/pix.
x 181 pix.
= 528.52 Å		2.92 Å/pix.
x 181 pix.
= 528.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.92 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.762 / ムービー #1: 0
最小 - 最大-1.412 - 1.9499
平均 (標準偏差)-0.243779 (±0.366685)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-90-90-90
サイズ181181181
Spacing181181181
セルA=B=C: 528.52 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.922.922.92
M x/y/z181181181
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z528.520528.520528.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-90-90-90
NX/NY/NZ181181181
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-90-90-90
NC/NR/NS181181181
D min/max/mean-1.4121.950-0.244

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor

全体名称: coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor
要素
  • 試料: coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor
  • ウイルス: coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomyosarcoma cells
  • タンパク質・ペプチド: decay-accelerating factor

-
超分子 #1000: coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor

超分子名称: coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factor
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: one DAF binds each binding site, one per each protomer
Number unique components: 2
分子量実験値: 7.0 MDa / 理論値: 7.0 MDa

-
超分子 #1: coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomy...

超分子名称: coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomyosarcoma cells
タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: CVB3-RD
詳細: virus are saturated with one DAF bound at each possible site
生物種: coxsackievirus B3 passaged through rhabdomysarcoma cells rhabdomyosarcoma cells
ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: CVB3-RD
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 7.0 MDa / 理論値: 7.0 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: VP2 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1
ウイルス殻Shell ID: 3 / 名称: VP3 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

-
分子 #1: decay-accelerating factor

分子名称: decay-accelerating factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DAF
詳細: each molecule of DAF 70kD; DAF has His6 tag at c-terminus
コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 1.0 MDa / 理論値: 1.0 MDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 6 / 詳細: 50mM MES
グリッド詳細: quantifoils
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: blot before plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度最低: 83 K / 最高: 83 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: lens astigmatism was corrected at 98,000 times mag
日付2004年8月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 44 / 平均電子線量: 24 e/Å2 / 詳細: scanned at 7 microns and bin averaged to 14 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダー: side mounted nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

-
画像解析

詳細Virion were incubated with DAF at ratio of 4 DAF molecules per every potential binding site.
CTF補正詳細: robEM
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMPFT, EM3DR / 使用した粒子像数: 2269

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る