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万見
- EMDB-13993: In situ structure of myosin neck domain in skeletal sarcomere (ce... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13993
タイトルIn situ structure of myosin neck domain in skeletal sarcomere (centered on regulatory light chain)
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Mouse psoas muscle myofibrils
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-4
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
キーワードSkeletal muscle / Sarcomere / Cross-bridge / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / cardiac muscle contraction ...Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / cardiac muscle contraction / skeletal muscle tissue development / muscle contraction / response to activity / double-stranded RNA binding / actin filament binding / calmodulin binding / immune response / calcium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Wang Z / Grange M
資金援助European Union, 5件
OrganizationGrant number国
Max Planck SocietyEuropean Union
Wellcome Trust201543/Z/16/ZEuropean Union
European Research Council (ERC)856118European Union
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R003106/1European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structures from intact myofibrils reveal mechanism of thin filament regulation through nebulin.
著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Sabrina Pospich / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram ...In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to reveal structures of native nebulin bound to thin filaments within intact sarcomeres. This in situ reconstruction provided high-resolution details of the interaction between nebulin and actin, demonstrating the stabilizing role of nebulin. Myosin bound to the thin filaments exhibited different conformations of the neck domain, highlighting its inherent structural variability in muscle. Unexpectedly, nebulin did not interact with myosin or tropomyosin, but it did interact with a troponin T linker through two potential binding motifs on nebulin, explaining its regulatory role. Our structures support the role of nebulin as a thin filament "molecular ruler" and provide a molecular basis for studying nemaline myopathies.
履歴
登録2021年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月16日-
マップ公開2022年2月16日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7qio
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13993.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13993.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.46 Å/pix.
x 80 pix.
= 276.8 Å		3.46 Å/pix.
x 80 pix.
= 276.8 Å		3.46 Å/pix.
x 80 pix.
= 276.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.46 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55 / ムービー #1: 0.55
最小 - 最大-1.8774239 - 2.4783409
平均 (標準偏差)0.0037818782 (±0.06730451)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 276.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.463.463.46
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.800276.800276.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-1.8772.4780.004

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13993_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13993_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13993_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mouse psoas muscle myofibrils

全体名称: Mouse psoas muscle myofibrils
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Mouse psoas muscle myofibrils
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-4
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform

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超分子 #1: Mouse psoas muscle myofibrils

超分子名称: Mouse psoas muscle myofibrils / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Myosin-4

分子名称: Myosin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 96.405609 KDa
配列文字列: MSSDAEMAVF GEAAPYLRKS EKERIEAQNK PFDAKSSVFV VDAKESYVKA TVQSREGGKV TAKTEGGATV TVKDDQVFSM NPPKYDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VAAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT ...文字列:
MSSDAEMAVF GEAAPYLRKS EKERIEAQNK PFDAKSSVFV VDAKESYVKA TVQSREGGKV TAKTEGGATV TVKDDQVFSM NPPKYDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VAAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT DRENQSILIT GESGAGKTVN TKRVIQYFAT IAVTGDKKKE EATSGKMQGT LEDQIISANP LLEAFGNAKT VR NDNSSRF GKFIRIHFGA TGKLASADIE TYLLEKSRVT FQLKAERSYH IFYQIMSNKK PELIEMLLIT TNPYDFAYVS QGE ITVPSI DDQEELMATD TAVDILGFSA DEKVAIYKLT GAVMHYGNMK FKQKQREEQA EPDGTEVADK AAYLTSLNSA DLLK ALCYP RVKVGNEYVT KGQTVQQVYN SVGALAKSMY EKMFLWMVTR INQQLDTKQP RQYFIGVLDI AGFEIFDFNT LEQLC INFT NEKLQQFFNH HMFVLEQEEY KKEGIDWEFI DFGMDLAACI ELIEKPMGIF SILEEECMFP KATDTSFKNK LYEQHL GKS NNFQKPKPAK GKAEAHFSLV HYAGTVDYNI IGWLDKNKDP LNETVVGLYQ KSGLKTLAFL FSGGQAAEAE GGGGKKG GK KKGSSFQTVS ALFRENLNKL MTNLKSTHPH FVRCLIPNET KTPGAMEHEL VLHQLRCNGV LEGIRICRKG FPSRILYA D FKQRYKVLNA SAIPEGQFID SKKASEKLLG SIDIDHTQYK FGHTKVFFKA GLLGTLEEMR DEKLAQLITR TQAVCRGYL MRVEFKKMME RRESIFCIQY NVRAFMNVKH WPWMKLYFKI KPLLKSAE

UniProtKB: Myosin-4

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分子 #2: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.62049 KDa
配列文字列:
MAPKKDVKKP AAAPAPAPAP APAPAKPKEE KIDLSAIKIE FSKEQQEDFK EAFLLFDRTG ECKITLSQVG DVLRALGTNP TNAEVKKVL GNPSNEEMNA KKIEFEQFLP MMQAISNNKD QGGYEDFVEG LRVFDKEGNG TVMGAELRHV LATLGEKMKE E EVEALLAG QEDSNGCINY EAFVKHIMSV

UniProtKB: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

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分子 #3: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 18.978445 KDa
配列文字列:
MAPKKAKRRA GAEGSSNVFS MFDQTQIQEF KEAFTVIDQN RDGIIDKEDL RDTFAAMGRL NVKNEELDAM MKEASGPINF TVFLTMFGE KLKGADPEDV ITGAFKVLDP EGKGTIKKQF LEELLTTQCD RFSQEEIKNM WAAFPPDVGG NVDYKNICYV I THGDAKDQ E

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 11

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 3.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 2.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 44001
抽出トモグラム数: 48 / 使用した粒子像数: 183260
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7qin

chain_id: L, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3i5g

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3i5g

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 300
得られたモデル

PDB-7qio:
Homology model of myosin neck domain in skeletal sarcomere

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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