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- EMDB-1373: Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implication... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1373
タイトルArchitecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
マップデータThis is the single particle reconstruction of the DeltaC Dam1 mutant complex in its dimeric form.
試料
  • 試料: Dam1 DeltC mutant complex
  • タンパク質・ペプチド: Dam1 DeltC mutant complex
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 29.0 Å
データ登録者Wang H-W / Ramey VH / Westermann S / Leschziner AE / Welburn JPI / Nakajima Y / Drubin DG / Barnes G / Nogales E
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2007
タイトル: Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
著者: Hong-Wei Wang / Vincent H Ramey / Stefan Westermann / Andres E Leschziner / Julie P I Welburn / Yuko Nakajima / David G Drubin / Georjana Barnes / Eva Nogales /
要旨: The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with ...The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with depolymerizing microtubule ends, a mechanism with implications for cellular function. Here we used EM-based single-particle and helical analyses to define the architecture of the Dam1 complex at 30-A resolution and the self-assembly mechanism. Ring oligomerization seems to be facilitated by a conformational change upon binding to microtubules, suggesting that the Dam1 ring is not preformed, but self-assembles around kinetochore microtubules. The C terminus of the Dam1p protein, where most of the Aurora kinase Ipl1 phosphorylation sites reside, is in a strategic location to affect oligomerization and interactions with the microtubule. One of Ipl1's roles might be to fine-tune the coupling of the microtubule interaction with the conformational change required for oligomerization, with phosphorylation resulting in ring breakdown.
履歴
登録2007年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年6月13日-
マップ公開2007年6月13日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.278150038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.278150038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1373.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1373.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the single particle reconstruction of the DeltaC Dam1 mutant complex in its dimeric form.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4 Å/pix.
x 130 pix.
= 520. Å		4 Å/pix.
x 130 pix.
= 520. Å		4 Å/pix.
x 130 pix.
= 520. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 2.44 / ムービー #1: 7.27815
最小 - 最大-5.74718 - 30.2408
平均 (標準偏差)-0.000191472 (±0.976579)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 520 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z520.000520.000520.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-5.74730.241-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dam1 DeltC mutant complex

全体名称: Dam1 DeltC mutant complex
要素
  • 試料: Dam1 DeltC mutant complex
  • タンパク質・ペプチド: Dam1 DeltC mutant complex

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超分子 #1000: Dam1 DeltC mutant complex

超分子名称: Dam1 DeltC mutant complex / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was mainly composed of dimers and little percentage of monomers and trimers.
集合状態: Dimeric decamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa

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分子 #1: Dam1 DeltC mutant complex

分子名称: Dam1 DeltC mutant complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer of decamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast / 細胞中の位置: kinetochore
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
詳細: 500 mM NaCl, 20 mM sodium phosphate pH 6.8, 1 mM EDTA
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: The complexes were negatively stained with 2% uranyl formate with the sandwich method between two layers of thin carbon film.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 120,000 magnification
詳細The micrographs were taken at low dose mode.
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 200
詳細: The micrographs were scanned on a Nikon Super Coolscan 8000 scanner
Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 6.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 49000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細The particles were selected using WEB program manually.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 29.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, SPIDER / 使用した粒子像数: 5984
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 90 degrees, phi 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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