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- EMDB-13664: GA1 bacteriophage portal protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13664
タイトルGA1 bacteriophage portal protein
マップデータ
試料
  • 複合体: GA1 bacteriophage portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Head-tail connector (Portal protein)
キーワードBacteriophage / Portal protein / cryoEM / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily / Head-tail connector (Portal protein)
機能・相同性情報
生物種Bacillus phage GA-1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Javed A / Villanueva H
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M009513 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R002622/1 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM Structures of Two Bacteriophage Portal Proteins Provide Insights for Antimicrobial Phage Engineering.
著者: Abid Javed / Hugo Villanueva / Shadikejiang Shataer / Sara Vasciaveo / Renos Savva / Elena V Orlova /
要旨: Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic ...Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic editing to broaden natural host ranges, or to optimise microbicidal action. Gram positive pathogens cause serious pastoral animal and human infections that are especially lethal in newborns. Such pathogens are targeted by the obligate lytic phages of the and families. These phages have relatively small ~20 kb linear protein-capped genomes and their compact organisation, relatively few structural elements, and broad host range, are appealing from a phage-engineering standpoint. In this study, we focus on portal proteins, which are core elements for the assembly of such tailed phages. The structures of dodecameric portal complexes from phage GA1, which targets , and phage phiCPV4 that infects , were determined at resolutions of 3.3 Å and 2.9 Å, respectively. Both are found to closely resemble the related phi29 portal protein fold. However, the portal protein of phiCPV4 exhibits interesting differences in the clip domain. These structures provide new insights on structural diversity in portal proteins and will be essential for considerations in phage structural engineering.
履歴
登録2021年10月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月12日-
マップ公開2022年10月12日-
更新2023年10月25日-
現状2023年10月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13664.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13664.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018
最小 - 最大-0.06340552 - 0.117885455
平均 (標準偏差)0.00017367245 (±0.0038323547)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 321.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GA1 bacteriophage portal protein

全体名称: GA1 bacteriophage portal protein
要素
  • 複合体: GA1 bacteriophage portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Head-tail connector (Portal protein)

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超分子 #1: GA1 bacteriophage portal protein

超分子名称: GA1 bacteriophage portal protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: A dodecamer complex made up of 12 subunits.
由来(天然)生物種: Bacillus phage GA-1 (ファージ)

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分子 #1: Head-tail connector (Portal protein)

分子名称: Head-tail connector (Portal protein) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: In each subunit of the dodecamer, the DNA Tunnel loop residues (232 - 250) has not been modelled due to lack of EM density. Also missing in the pdb structure are 22 residues at the C-terminus ...詳細: In each subunit of the dodecamer, the DNA Tunnel loop residues (232 - 250) has not been modelled due to lack of EM density. Also missing in the pdb structure are 22 residues at the C-terminus and 7 residues at the N-terminus in each chain.
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus phage GA-1 (ファージ)
分子量理論値: 35.307801 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLEDGFSYKT IGEIQRRRGN LWFRTYQRYL FSLAYQMFEW QGLPKTVDPI FLEKQLHQRG FVAFYKDEMY GYLGVQGTLS GQINLYNQP NFYTASAPTY QKSFPLYWYD MGEDLNEKGQ GIVIYNNLER MPTLDILNLY AMNLAELKET IYVNQNAQKT P VIIKAGDN ...文字列:
MLEDGFSYKT IGEIQRRRGN LWFRTYQRYL FSLAYQMFEW QGLPKTVDPI FLEKQLHQRG FVAFYKDEMY GYLGVQGTLS GQINLYNQP NFYTASAPTY QKSFPLYWYD MGEDLNEKGQ GIVIYNNLER MPTLDILNLY AMNLAELKET IYVNQNAQKT P VIIKAGDN DLFSMKQVYN KYEGNEPVIF AGKKFNTDDI EVLKTDAPYV ADKLTMLFKD QWNEAMTFLG LSNANTDKKE RL IQSEVES NNDQIQGSAN IYLAPRQEAC RLINEYYGLN VSVKLRKELV GNGELHNAIE GNSGMGNTV

UniProtKB: Head-tail connector (Portal protein)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3ul of sample was applied on lacey carbon grids..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 95.0 K / 最高: 98.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-12 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2249 / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 50466
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Initial 3D map derived from negative stain data.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 22456
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1fou


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 97.7 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7pv2:
GA1 bacteriophage portal protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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