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- PDB-1fou: CONNECTOR PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fou
タイトルCONNECTOR PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI29
要素UPPER COLLAR PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / alpha-helical barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Simpson, A.A. / Tao, Y. / Leiman, P.G. / Badasso, M.O. / He, Y. / Jardine, P.J. / Olson, N.H. / Morais, M.C. / Grimes, S.N. / Anderson, D.L. ...Simpson, A.A. / Tao, Y. / Leiman, P.G. / Badasso, M.O. / He, Y. / Jardine, P.J. / Olson, N.H. / Morais, M.C. / Grimes, S.N. / Anderson, D.L. / Baker, T.S. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nature / : 2000
タイトル: Structure of the bacteriophage phi29 DNA packaging motor.
著者: A A Simpson / Y Tao / P G Leiman / M O Badasso / Y He / P J Jardine / N H Olson / M C Morais / S Grimes / D L Anderson / T S Baker / M G Rossmann /
要旨: Motors generating mechanical force, powered by the hydrolysis of ATP, translocate double-stranded DNA into preformed capsids (proheads) of bacterial viruses and certain animal viruses. Here we ...Motors generating mechanical force, powered by the hydrolysis of ATP, translocate double-stranded DNA into preformed capsids (proheads) of bacterial viruses and certain animal viruses. Here we describe the motor that packages the double-stranded DNA of the Bacillus subtilis bacteriophage phi29 into a precursor capsid. We determined the structure of the head-tail connector--the central component of the phi29 DNA packaging motor--to 3.2 A resolution by means of X-ray crystallography. We then fitted the connector into the electron densities of the prohead and of the partially packaged prohead as determined using cryo-electron microscopy and image reconstruction analysis. Our results suggest that the prohead plus dodecameric connector, prohead RNA, viral ATPase and DNA comprise a rotary motor with the head-prohead RNA-ATPase complex acting as a stator, the DNA acting as a spindle, and the connector as a ball-race. The helical nature of the DNA converts the rotary action of the connector into translation of the DNA.
履歴
登録2000年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
D: UPPER COLLAR PROTEIN
E: UPPER COLLAR PROTEIN
F: UPPER COLLAR PROTEIN
G: UPPER COLLAR PROTEIN
H: UPPER COLLAR PROTEIN
I: UPPER COLLAR PROTEIN
J: UPPER COLLAR PROTEIN
K: UPPER COLLAR PROTEIN
L: UPPER COLLAR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)431,54712
ポリマ-431,54712
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area72370 Å2
ΔGint-354 kcal/mol
Surface area124490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.16, 169.24, 185.44
Angle α, β, γ (deg.)90, 114.1, 90
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
詳細the biological entity is the same dodecamer found in the crystal assymetric unit

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要素

#1: タンパク質
UPPER COLLAR PROTEIN / GP 10 / CONNECTOR PROTEIN / LATE PROTEIN GP10 / P10 CONNECTOR PROTEIN


分子量: 35962.289 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / : Phi29-like viruses / プラスミド: PPC28D1 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P04332

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30 % MPD, 0.05 M CaCl2, 0.1M Tris HCL, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Badasso, M.O., (2000) Acta Crystallogr. D56, 1187.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17-10 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1drop
30.4 M1dropNaCl
40.1 MHEPES1drop
50.2 M1dropMgCl2
60.2 MMPD1reservoir
70.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→9 Å / Num. all: 78465 / Num. obs: 78035 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 64.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 3.21→3.24 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Num. unique all: 2043 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
直接法モデル構築
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化解像度: 3.2→9 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: restrained least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.36 3898 5 %random
Rwork0.29 ---
all0.27 78465 --
obs0.27 78035 99.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25272 0 0 0 25272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 9 Å / σ(F): 5 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.36 / Rfactor Rwork: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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