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万見
- EMDB-13158: Structure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13158
タイトルStructure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex
マップデータLocally filtered map
試料
  • 複合体: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Phalloidin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / cytoskeletal motor activator activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle ...calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / cytoskeletal motor activator activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / carbohydrate transport / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / carbohydrate transmembrane transporter activity / skeletal muscle myofibril / maltose binding / actin monomer binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / skeletal muscle fiber development / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / hydrolase activity / protein domain specific binding / DNA damage response / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site ...Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Actin, alpha skeletal muscle / Adenylate cyclase ExoY
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) / Rabbit (ウサギ) / Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Belyy A / Merino F / Raunser S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanism of actin-dependent activation of nucleotidyl cyclase toxins from bacterial human pathogens.
著者: Alexander Belyy / Felipe Merino / Undine Mechold / Stefan Raunser /
要旨: Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this ...Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this activation is, however, unclear. Here, we report structures of ExoY from Pseudomonas aeruginosa and Vibrio vulnificus bound to their corresponding activators F-actin and profilin-G-actin. The structures reveal that in contrast to the apo-state, two flexible regions become ordered and interact strongly with actin. The specific stabilization of these regions results in an allosteric stabilization of the nucleotide binding pocket and thereby to an activation of the enzyme. Differences in the sequence and conformation of the actin-binding regions are responsible for the selective binding to either F- or G-actin. Other nucleotidyl cyclase toxins that bind to calmodulin rather than actin undergo a similar disordered-to-ordered transition during activation, suggesting that the allosteric activation-by-stabilization mechanism of ExoY is conserved in these enzymes, albeit the different activator.
履歴
登録2021年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月17日-
マップ公開2021年11月17日-
更新2021年12月1日-
現状2021年12月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p1g
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7p1g
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13158.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13158.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally filtered map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.023 / ムービー #1: 0.023
最小 - 最大-0.14778225 - 0.26307508
平均 (標準偏差)0.0005825963 (±0.006682268)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 330.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.000330.000330.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.1480.2630.001

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添付データ

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追加マップ: DeepEMhanced map

ファイルemd_13158_additional_1.map
注釈DeepEMhanced map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin

全体名称: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin
要素
  • 複合体: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Phalloidin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION

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超分子 #1: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin

超分子名称: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclas...

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
分子量理論値: 84.941797 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL MFNLQEPYFT WPLIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NK GETAMTI NGPWAWSNID TSKVNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPL GAVALK SYEEELVKDP RIAATMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSGSSGSSG RIDG HRQVV SNATAQPGPL LRPADMQARA LQDLFDAQGV GVPVEHALRM QAVARQTNTV FGIRPVERIV TTLIEEGFPT KGFSV KGKS SNWGPQAGFI CVDQHLSKRE DRDTAEIRKL NLAVAKGMDG GAYTQTDLRI SRQRLAELVR NFGLVADGVG PVRLLT AQG PSGKRYEFEA RQEPDGLYRI SRLGRSEAVQ VLASPACGLA MTADYDLFLV APSIEAHGSG GLDARRNTAV RYTPLGA KD PLSEDGFYGR EDMARGNITP RTRQLVDALN DCLGRGEHRE MFHHSDDAGN PGSHMGDNFP ATFYLPRAME HRVGEESV R FDEVCVVADR KSFSLLVECI KGNGYHFTAH PDWNVPLRPS FQEALDFFQR KV

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 42.096953 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

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分子 #3: Phalloidin

分子名称: Phalloidin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
分子量理論値: 808.899 Da
配列文字列:
W(EEP)A(DTH)C(HYP)A

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: GH3
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-GH3:
3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3′-dGTP

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 5 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12437 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 93.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2249589
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6fhl

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 1535755
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7ad9

chain_id: B

5xnw

chain_id: A
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7p1g:
Structure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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