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- EMDB-12957: Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12957
タイトルCryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex
マップデータCryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex
試料
  • 複合体: RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adaptor proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / TTT Hsp90 cochaperone complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / TORC2 complex / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / TORC1 complex ...positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / TTT Hsp90 cochaperone complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / TORC2 complex / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / TORC1 complex / R2TP complex / dynein axonemal particle / regulation of TOR signaling / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / telomeric DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / Hsp90 protein binding / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / UCH proteinases / cellular response to UV / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / nucleosome / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / molecular adaptor activity / DNA helicase / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / ciliary basal body / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tti2 family / Tti2 family / TEL2-interacting protein 1 / : / : / TELO2-interacting protein 1 / TTI1 N-terminal TPR domain / TELO2-interacting protein 1 homologue second TPR domain / TTI1 C-terminal TPR domain / TELO2 ARM repeat domain ...Tti2 family / Tti2 family / TEL2-interacting protein 1 / : / : / TELO2-interacting protein 1 / TTI1 N-terminal TPR domain / TELO2-interacting protein 1 homologue second TPR domain / TTI1 C-terminal TPR domain / TELO2 ARM repeat domain / Telomere length regulation protein, conserved domain / TEL2, C-terminal domain superfamily / : / Telomere length regulation protein / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
TELO2-interacting protein 1 homolog / TELO2-interacting protein 2 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1 / Telomere length regulation protein TEL2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Pal M / Llorca O / Pearl L
資金援助 英国, スペイン, 4件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust095605/Z/11/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R01678X/1 英国
European Regional Development FundSAF2017-82632-P スペイン
European Regional Development Fund スペイン
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Structure of the TELO2-TTI1-TTI2 complex and its function in TOR recruitment to the R2TP chaperone.
著者: Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernandez / Dennis Bjorklund / Lihong Zhou / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / Emma L Hesketh / Rebecca F Thompson / Laurence H Pearl / Oscar Llorca / Chrisostomos Prodromou /
要旨: The R2TP (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) complex, in collaboration with heat shock protein 90 (HSP90), functions as a chaperone for the assembly and stability of protein complexes, including RNA ...The R2TP (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) complex, in collaboration with heat shock protein 90 (HSP90), functions as a chaperone for the assembly and stability of protein complexes, including RNA polymerases, small nuclear ribonucleoprotein particles (snRNPs), and phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-like kinases (PIKKs) such as TOR and SMG1. PIKK stabilization depends on an additional complex of TELO2, TTI1, and TTI2 (TTT), whose structure and function are poorly understood. The cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the human R2TP-TTT complex, together with biochemical experiments, reveals the mechanism of TOR recruitment to the R2TP-TTT chaperone. The HEAT-repeat TTT complex binds the kinase domain of TOR, without blocking its activity, and delivers TOR to the R2TP chaperone. In addition, TTT regulates the R2TP chaperone by inhibiting RUVBL1-RUVBL2 ATPase activity and by modulating the conformation and interactions of the PIH1D1 and RPAP3 components of R2TP. Taken together, our results show how TTT couples the recruitment of TOR to R2TP with the regulation of this chaperone system.
履歴
登録2021年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月7日-
マップ公開2021年7月7日-
更新2021年10月6日-
現状2021年10月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0048
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0048
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12957.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12957.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å		1.05 Å/pix.
x 280 pix.
= 293.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0048 / ムービー #1: 0.0048
最小 - 最大-0.009024014 - 0.031790406
平均 (標準偏差)0.00042016292 (±0.0017494085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 293.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z293.440293.440293.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ29290
NX/NY/NZ140137200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0090.0320.000

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex (half maps)

ファイルemd_12957_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex (half maps)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex (half maps)

ファイルemd_12957_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of the human R2TP-TTT complex (half maps)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adapto...

全体名称: RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adaptor proteins
要素
  • 複合体: RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adaptor proteins

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超分子 #1: RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adapto...

超分子名称: RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1 in complex with TELO2-TTI1-TTI2 adaptor proteins
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: The complex was reconstituted using purified proteins from E.coli and Sf9 cells
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 800 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
140.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 287.15 K / 装置: LEICA PLUNGER / 詳細: 3Sec blotting time.
詳細This sample was gel filtered

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80.0 K / 最高: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 撮影したグリッド数: 10 / 実像数: 2400 / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 60.17 e/Å2 / 詳細: Data was collected in movie mode with 40 fractions
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 168882
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / ソフトウェア - 詳細: CTFFIND
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: RELION / 使用した粒子像数: 90575
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / ソフトウェア - 詳細: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / ソフトウェア - 詳細: RELION
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 44 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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