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- EMDB-12943: (h-alpha2M)4 transient III state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12943
タイトル(h-alpha2M)4 transient III state
マップデータ(h-alpha2M)4 transient III state
試料
  • 複合体: Human alpha-2-macroglobulin transient III state
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-2-macroglobulin
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Luque D / Goulas T / Mata CP / Mendes SR / Gomis-Ruth FX / Caston JR
資金援助 スペイン, 4件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2017-88736-R スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2019-107725-RB-I00 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessJCI-2012-13573 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBES2016-076877 スペイン
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures show the mechanistic basis of pan-peptidase inhibition by human α-macroglobulin.
著者: Daniel Luque / Theodoros Goulas / Carlos P Mata / Soraia R Mendes / F Xavier Gomis-Rüth / José R Castón /
要旨: Human α2-macroglobulin (hα2M) is a multidomain protein with a plethora of essential functions, including transport of signaling molecules and endopeptidase inhibition in innate immunity. Here, we ...Human α2-macroglobulin (hα2M) is a multidomain protein with a plethora of essential functions, including transport of signaling molecules and endopeptidase inhibition in innate immunity. Here, we dissected the molecular mechanism of the inhibitory function of the ∼720-kDa hα2M tetramer through eight cryo–electron microscopy (cryo-EM) structures of complexes from human plasma. In the native complex, the hα2M subunits are organized in two flexible modules in expanded conformation, which enclose a highly porous cavity in which the proteolytic activity of circulating plasma proteins is tested. Cleavage of bait regions exposed inside the cavity triggers rearrangement to a compact conformation, which closes openings and entraps the prey proteinase. After the expanded-to-compact transition, which occurs independently in the four subunits, the reactive thioester bond triggers covalent linking of the proteinase, and the receptor-binding domain is exposed on the tetramer surface for receptor-mediated clearance from circulation. These results depict the molecular mechanism of a unique suicidal inhibitory trap.
履歴
登録2021年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月13日-
マップ公開2022年4月13日-
更新2022年5月11日-
現状2022年5月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_12943.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12943.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈(h-alpha2M)4 transient III state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.04 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.04 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.047 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.014037127 - 0.032060735
平均 (標準偏差)0.0002872933 (±0.0018007164)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 335.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human alpha-2-macroglobulin transient III state

全体名称: Human alpha-2-macroglobulin transient III state
要素
  • 複合体: Human alpha-2-macroglobulin transient III state
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-2-macroglobulin

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超分子 #1: Human alpha-2-macroglobulin transient III state

超分子名称: Human alpha-2-macroglobulin transient III state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood plasma
分子量理論値: 700 KDa

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分子 #1: Alpha-2-macroglobulin

分子名称: Alpha-2-macroglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGKNKLLHPS LVLLLLVLLP TDASVSGKPQ YMVLVPSLLH TETTEKGCVL LSYLNETVTV SASLESVRG NRSLFTDLEA ENDVLHCVAF AVPKSSSNEE VMFLTVQVKG PTQEFKKRTT V MVKNEDSL VFVQTDKSIY KPGQTVKFRV VSMDENFHPL NELIPLVYIQ ...文字列:
MGKNKLLHPS LVLLLLVLLP TDASVSGKPQ YMVLVPSLLH TETTEKGCVL LSYLNETVTV SASLESVRG NRSLFTDLEA ENDVLHCVAF AVPKSSSNEE VMFLTVQVKG PTQEFKKRTT V MVKNEDSL VFVQTDKSIY KPGQTVKFRV VSMDENFHPL NELIPLVYIQ DPKGNRIAQW QS FQLEGGL KQFSFPLSSE PFQGSYKVVV QKKSGGRTEH PFTVEEFVLP KFEVQVTVPK IIT ILEEEM NVSVCGLYTY GKPVPGHVTV SICRKYSDAS DCHGEDSQAF CEKFSGQLNS HGCF YQQVK TKVFQLKRKE YEMKLHTEAQ IQEEGTVVEL TGRQSSEITR TITKLSFVKV DSHFR QGIP FFGQVRLVDG KGVPIPNKVI FIRGNEANYY SNATTDEHGL VQFSINTTNV MGTSLT VRV NYKDRSPCYG YQWVSEEHEE AHHTAYLVFS PSKSFVHLEP MSHELPCGHT QTVQAHY IL NGGTLLGLKK LSFYYLIMAK GGIVRTGTHG LLVKQEDMKG HFSISIPVKS DIAPVARL L IYAVLPTGDV IGDSAKYDVE NCLANKVDLS FSPSQSLPAS HAHLRVTAAP QSVCALRAV DQSVLLMKPD AELSASSVYN LLPEKDLTGF PGPLNDQDNE DCINRHNVYI NGITYTPVSS TNEKDMYSF LEDMGLKAFT NSKIRKPKMC PQLQQYEMHG PEGLRVGFYE SDVMGRGHAR L VHVEEPHT ETVRKYFPET WIWDLVVVNS AGVAEVGVTV PDTITEWKAG AFCLSEDAGL GI SSTASLR AFQPFFVELT MPYSVIRGEA FTLKATVLNY LPKCIRVSVQ LEASPAFLAV PVE KEQAPH CICANGRQTV SWAVTPKSLG NVNFTVSAEA LESQELCGTE VPSVPEHGRK DTVI KPLLV EPEGLEKETT FNSLLCPSGG EVSEELSLKL PPNVVEESAR ASVSVLGDIL GSAMQ NTQN LLQMPYGCGE QNMVLFAPNI YVLDYLNETQ QLTPEIKSKA IGYLNTGYQR QLNYKH YDG SYSTFGERYG RNQGNTWLTA FVLKTFAQAR AYIFIDEAHI TQALIWLSQR QKDNGCF RS SGSLLNNAIK GGVEDEVTLS AYITIALLEI PLTVTHPVVR NALFCLESAW KTAQEGDH G SHVYTKALLA YAFALAGNQD KRKEVLKSLN EEAVKKDNSV HWERPQKPKA PVGHFYEPQ APSAEVEMTS YVLLAYLTAQ PAPTSEDLTS ATNIVKWITK QQNAQGGFSS TQDTVVALHA LSKYGAATF TRTGKAAQVT IQSSGTFSSK FQVDNNNRLL LQQVSLPELP GEYSMKVTGE G CVYLQTSL KYNILPEKEE FPFALGVQTL PQTCDEPKAH TSFQISLSVS YTGSRSASNM AI VDVKMVS GFIPLKPTVK MLERSNHVSR TEVSSNHVLI YLDKVSNQTL SLFFTVLQDV PVR DLKPAI VKVYDYYETD EFAIAEYNAP CSKDLGNA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 12143 / 平均電子線量: 39.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 47775
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1625000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 23998
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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